ENZYMY, substancje organiczne o charakterze białkowym, które syntetyzowane są w komórkach i wielokrotnie przyspieszają zachodzące w nich reakcje, nie ulegając przemianom chemicznym. Substancje o podobnym działaniu występują również w przyrodzie nieożywionej i nazywane są katalizatorami.

Enzymy (od łacińskiego fermentum – fermentacja, zaczyn) nazywane są czasem enzymami (od greckiego en – wnętrze, zyme – zakwas). Wszystkie żywe komórki zawierają bardzo duży zestaw enzymy, których aktywność katalityczna warunkuje funkcjonowanie komórek. Prawie każda z wielu różnych reakcji zachodzących w komórce wymaga udziału określonego enzymu. Uczenie się właściwości chemiczne

Enzymami i reakcjami, które katalizują, zajmuje się szczególny, bardzo ważny obszar biochemii – enzymologia. Wiele enzymów występuje w komórce w stanie wolnym, po prostu rozpuszczonych w cytoplazmie; inne są powiązane ze złożonymi, wysoce zorganizowanymi strukturami. Istnieją również enzymy, które normalnie znajdują się na zewnątrz komórki; Zatem enzymy katalizujące rozkład skrobi i białek są wydzielane przez trzustkę do jelita.

Wydzielany przez enzymy i wiele mikroorganizmów.

Działanie enzymów

Enzymy biorące udział w podstawowych procesach konwersji energii, takich jak rozkład cukrów oraz tworzenie i hydroliza wysokoenergetycznego związku adenozynotrifosforanu (ATP), występują we wszystkich typach komórek - zwierzęcych, roślinnych, bakteryjnych. Istnieją jednak enzymy, które są wytwarzane tylko w tkankach niektórych organizmów.

Zatem enzymy biorące udział w syntezie celulozy znajdują się w komórkach roślinnych, ale nie w komórkach zwierzęcych. Dlatego ważne jest rozróżnienie między enzymami „uniwersalnymi” a enzymami specyficznymi dla określonych typów komórek.

Ogólnie rzecz biorąc, im bardziej wyspecjalizowana jest komórka, tym większe jest prawdopodobieństwo, że zsyntetyzuje zestaw enzymów potrzebnych do pełnienia określonej funkcji komórkowej. Hipotezę tę nazywa się „kluczem i zamkiem”, gdzie klucz porównuje się z substratem, a zamek z enzymem. Hipoteza mówi: substrat pasuje do enzymu jak klucz do zamka. Selektywność działania enzymu związana jest ze strukturą jego centrum aktywnego.

Aktywność enzymatyczna

Przede wszystkim temperatura wpływa na aktywność enzymów. Wraz ze wzrostem temperatury wzrasta szybkość reakcji chemicznej. Prędkość cząsteczek wzrasta, mają one większe szanse na zderzenie się ze sobą. Dlatego wzrasta prawdopodobieństwo wystąpienia reakcji między nimi. Optymalna jest temperatura zapewniająca największą aktywność enzymu.

Poza optymalną temperaturą szybkość reakcji maleje z powodu denaturacji białka. Wraz ze spadkiem temperatury zmniejsza się również szybkość reakcji chemicznej. W momencie, gdy temperatura osiąga temperaturę zamarzania, enzym jest inaktywowany, ale nie ulega denaturacji.

Klasyfikacja enzymów

W 1961 roku zaproponowano systematyczny podział enzymów na 6 grup. Ale nazwy enzymów okazały się bardzo długie i trudne do wymówienia, dlatego obecnie zwyczajowo nazywa się enzymy nazwami roboczymi.

Robocza nazwa składa się z nazwy substratu, na który działa enzym i końcówki „aza”. Na przykład, jeśli substancją jest laktoza, czyli cukier mleczny, wówczas laktaza jest enzymem, który ją przekształca. Jeśli jest to sacharoza (zwykły cukier), to enzymem, który ją rozkłada, jest sukraza. W związku z tym enzymy rozkładające białka nazywane są proteinazami.

Bez enzymów człowiek nie będzie zdolny do życia, ponieważ organizm potrzebuje cząsteczek białka do wszystkich ważnych procesów metabolicznych i zdrowego trawienia. Enzymy w organizmie człowieka mają strukturę białkową. Można je sobie wyobrazić jako katalizatory w organizmie człowieka, które zapewniają funkcjonowanie wszystkich procesów metabolicznych. Pobudzają liczne reakcje biochemiczne i zapewniają dostarczenie organizmowi tego, co niezbędne składniki odżywcze

z jedzenia.

Mechanizm akcji

Enzymy rozkładają składniki odżywcze, dzięki czemu mogą zostać wykorzystane przez organizm. W rezultacie do organizmu wprowadzane są składniki odżywcze z pożywienia. Enzymy są naprawdę bardzo inteligentne! Każdy z szacowanych 10 tys różne rodzaje

Aby zmienić swoją funkcję, enzym może na krótko połączyć się z innym substratem, tworząc kompleks enzym-substrat. Następnie powraca do pierwotnej struktury.

Główne grupy enzymów w organizmie

Enzymy dzielą się na trzy kategorie: enzymy trawienne, odżywcze i metaboliczne. Podczas gdy enzymy trawienne i metaboliczne są wytwarzane przez sam organizm, organizm otrzymuje enzymy spożywcze ze spożycia przez ludzi surowej żywności.

1. Trawienny. Białka te produkowane są w trzustce, żołądku, jelicie cienkim i gruczołach ślinowych jamy ustnej. Tam rozdzielają cząsteczki pożywienia na podstawowe elementy budulcowe i tym samym zapewniają ich dostępność dla procesu metabolicznego.

Szczególnie ważny narząd do produkcji wielu enzymy trawienne jest trzustka. Wytwarza amylazę, która przekształca węglowodany w cukry proste, lipazę, która tworzy z tłuszczów glicerol i proste kwasy tłuszczowe oraz proteazę, która tworzy aminokwasy z białek.

2. Żywność. Ta grupa enzymów występuje w surowej, świeżej żywności. Enzymy spożywcze działają jak enzymy trawienne. Korzyści: Bezpośrednio pomagają w trawieniu pokarmu.

Przy spożywaniu świeżych owoców i surowych warzyw aż 70% pożywienia jest trawione przez enzymy spożywcze w organizmie. Niszczą je wysokie temperatury, dlatego ważne jest, aby spożywać żywność na surowo. Powinna być jak najbardziej różnorodna, aby zapewnić podaż różnych enzymów.

Szczególnie bogate są w nie banany, ananasy, figi, gruszki, papaja i kiwi. Wśród warzyw wyróżniają się brokuły, pomidory, ogórki i cukinia.

3. Metaboliczny. Ta grupa enzymów wytwarzana jest w komórkach, narządach, kościach i krwi. Tylko dzięki ich obecności może funkcjonować serce, nerki i płuca. Enzymy metaboliczne zapewniają efektywne wchłanianie składników odżywczych z pożywienia.

Dostarczają zatem do organizmu witaminy, minerały, fitoskładniki i hormony.

Wpływ na skórę

Pracowite enzymy biokatalizatorów w organizmie pomagają nie tylko wewnątrz organizmu, ale także na zewnątrz. Z ich stosowania mogą skorzystać osoby zmagające się z trądzikiem lub posiadające wrażliwą skórę wygląd. Aby przyspieszyć ten proces, stosuje się specjalne peelingi enzymatyczne. Zwykle składają się z enzymów owocowych.

Takie zabiegi usuwają martwe komórki naskórka i usuwają nadmiar sebum. Peelingi enzymatyczne są sprzedawane bezpłatnie i są bardzo delikatne dla skóry. Nie należy ich jednak stosować częściej niż raz w tygodniu.

Kluczowe enzymy w organizmie

W sercu aktywności życiowej organizmu ludzkiego znajdują się tysiące procesów zachodzących w komórkach. reakcje chemiczne. Każdy z nich realizowany jest przy udziale specjalnych akceleratorów – biokatalizatorów, czyli enzymów.

Enzymy pełnią rolę katalizatorów w niemal wszystkich reakcjach biochemicznych zachodzących w organizmach żywych. Do 2013 roku opisano ponad 5000 różnych enzymów

Współczesna nauka zna około dwóch tysięcy biokatalizatorów. Skupmy się na tzw kluczowe enzymy . Należą do nich najbardziej istotne dla życia organizmu biokatalizatory, których „rozbicie” z reguły prowadzi do wystąpienia chorób. Staramy się odpowiedzieć na pytanie: jak ten enzym działa w zdrowym organizmie i co się z nim dzieje w procesie choroby człowieka?

Wiadomo, że najważniejsze biopolimery stanowiące podstawę wszystkich żywych istot (zbudowane z nich wszystkie składniki komórek naszego organizmu i wszystkie enzymy) mają charakter białkowy. Z kolei białka składają się z prostych związków azotowych – aminokwasów, połączonych ze sobą wiązaniami chemicznymi – wiązaniami peptydowymi. W organizmie znajdują się specjalne enzymy, które rozkładają te wiązania poprzez dodanie cząsteczek wody (reakcja hydrolizy). Takie enzymy nazywane są hydrolazami peptydowymi. Pod ich wpływem wiązania chemiczne pomiędzy aminokwasami w cząsteczkach białek ulegają rozerwaniu i powstają fragmenty cząsteczek białek – peptydy, składające się z różne liczby aminokwasy. Peptydy, posiadające wysoką aktywność biologiczną, mogą nawet powodować zatrucie organizmu. Ostatecznie pod wpływem hydrolaz peptydowych peptydy tracą lub znacznie zmniejszają swoją aktywność biologiczną.

Profesor V.N. Orechowicz w 1979 r. i jego uczniowie zdołali odkryć, odizolować się czysta forma i szczegółowo zbadać właściwości fizyczne, chemiczne i katalityczne jednej z hydrolaz peptydowych, nieznanych wcześniej biochemikom. Teraz znajduje się na międzynarodowej liście pod nazwą enzym karboksykatepsyny. Badania przybliżyły nas do odpowiedzi na pytanie: po co zdrowemu organizmowi potrzebna jest karboksykatepsyna i co może się wydarzyć w wyniku pewnych zmian w jego strukturze.

Okazało się, że karboksykatepsyna bierze udział zarówno w tworzeniu peptydu angiotensyny B, który podnosi ciśnienie krwi, jak i w niszczeniu innego peptydu, bradykininy, która przeciwnie ma właściwość obniżania ciśnienia krwi.

Tym samym karboksykatepsyna okazała się kluczowym katalizatorem biorącym udział w funkcjonowaniu jednego z najważniejszych układów biochemicznych organizmu – układu regulacji ciśnienia krwi. Im bardziej aktywna jest karboksykatepsyna, tym wyższe jest stężenie angiotensyny P i mniejsze stężenie bradykininy, a to z kolei prowadzi do wzrostu ciśnienia krwi. Nic dziwnego, że u osób cierpiących na nadciśnienie tętnicze aktywność karboksykatepsyny we krwi jest zwiększona. Określenie tego wskaźnika pomaga lekarzom ocenić skuteczność środków leczniczych i przewidzieć przebieg choroby.

Czy można zahamować działanie karboksykatepsyny bezpośrednio w organizmie człowieka i w ten sposób uzyskać obniżenie ciśnienia krwi? Badania prowadzone w naszym instytucie wykazały, że w przyrodzie występują peptydy, które potrafią wiązać się z karboksykatepsyną nie ulegając hydrolizie, pozbawiając ją tym samym zdolności do pełnienia swojej funkcji.

Obecnie trwają prace nad syntezą sztucznych blokerów (inhibitorów) karboksykatepsyny, które mają znaleźć zastosowanie jako nowe środki lecznicze w walce z nadciśnieniem.

Do innych ważnych kluczowych enzymów biorących udział w biochemicznych przemianach substancji azotowych w organizmie człowieka zaliczają się oksydazy aminowe. Amin biogennych, do których zalicza się wiele chemicznych przekaźników impulsów nerwowych – neuroprzekaźników, nie mogą bez nich zachodzić. Rozkłady oksydaz amin prowadzą do zaburzeń funkcji ośrodkowego i obwodowego układu nerwowego; Chemiczne blokery oksydaz aminowych są już stosowane w praktyce klinicznej jako środki lecznicze, np. przy stanach depresyjnych.

W trakcie badania funkcji biologicznych oksydaz aminowych udało się odkryć ich nieznaną wcześniej właściwość. Okazało się, że pewnym zmianom chemicznym w cząsteczkach tych enzymów towarzyszą jakościowe zmiany ich właściwości katalitycznych. Zatem monoaminooksydazy utleniające biogenne monoaminy (na przykład dobrze znane neuroprzekaźniki noradrenalina, serotonina i dopamina) częściowo tracą swoje wrodzone właściwości po leczeniu środkami utleniającymi. Odkrywają jednak jakościowo nową zdolność niszczenia diamin, niektórych aminokwasów i aminocukrów, nukleotydów i innych związków azotowych niezbędnych do życia komórki. Co więcej, transformację monoaminooksydaz można przeprowadzić nie tylko in vitro (czyli w przypadkach, gdy badacze eksperymentują z oczyszczonymi preparatami enzymatycznymi), ale także w organizmie zwierzęcia, w którym wcześniej symuluje się różne procesy patologiczne.

W komórkach organizmu ludzkiego monoaminooksydazy wchodzą w skład błon biologicznych – półprzepuszczalnych przegród, które pełnią funkcję błon komórkowych i dzielą każdą z nich na osobne przedziały, w których zachodzą określone reakcje. Biomembrany są szczególnie bogate w łatwo utlenione tłuszcze, które występują w stanie półpłynnym. Wielu chorobom towarzyszy gromadzenie się w biomembranach nadmiernych ilości produktów utleniania tłuszczów. Nadmiernie utlenione (nadtlenione) zakłócają zarówno normalną przepuszczalność błon, jak i normalne funkcjonowanie enzymów, które je tworzą. Enzymy te obejmują monoaminooksydazy.

W szczególności podczas uszkodzenia popromiennego dochodzi do nadmiernego utlenienia tłuszczów w biobłonach komórek szpiku kostnego, jelit, wątroby i innych narządów, a monoaminooksydazy nie tylko częściowo tracą swoją korzystną aktywność, ale także uzyskują jakościowo nową, szkodliwą dla organizmu właściwość. ciało. Zaczynają niszczyć substancje azotowe niezbędne dla komórki. Właściwość monoaminooksydaz do przekształcania ich aktywności biologicznej objawia się zarówno w doświadczeniach z oczyszczonymi preparatami enzymatycznymi, jak i w organizmie żywym. Ponadto okazało się, że środki lecznicze stosowane w walce z urazami popromiennymi zapobiegają także rozwojowi zmian jakościowych w enzymach.

Tę bardzo ważną właściwość – odwracalność przemian monoaminooksydaz – ustalono w eksperymentach, podczas których badacze nauczyli się nie tylko zapobiegać przemianom enzymów, ale także eliminować zaburzenia, przywracając funkcje katalizatorów do normy i osiągając określony efekt terapeutyczny .

Na razie mówimy o eksperymentach na zwierzętach. Jednak dzisiaj istnieją podstawy, aby sądzić, że aktywność oksydaz amin zmienia się również w organizmie człowieka, zwłaszcza w przypadku miażdżycy. Dlatego badanie właściwości oksydaz aminowych, a także substancje chemiczne za pomocą których można wpływać na ich działanie w organizmie człowieka celów leczniczych, jest obecnie kontynuowany ze szczególną wytrwałością.

I ostatni przykład. Powszechnie wiadomo, jak ważną rolę w życiu naszego organizmu pełnią węglowodany, a co za tym idzie kluczowe enzymy przyspieszające ich przemiany biochemiczne. Do katalizatorów tych należy odkryty w naszym instytucie enzym gamma-amylaza; bierze udział w rozkładzie wiązań chemicznych pomiędzy cząsteczkami glukozy (zbudowane są z nich złożone cząsteczki glikogenu). Wrodzony brak lub niedobór gamma-amylazy prowadzi do zakłócenia normalnych przemian biochemicznych glikogenu. Jego zawartość w komórkach najważniejszych narządów dziecka wzrasta, tracą one zdolność do wykonywania swoich nieodłącznych funkcji. Wszystkie te zmiany charakteryzują ciężką chorobę - glikogenozę.

W przemianach biochemicznych glikogenu biorą także udział inne enzymy.

Ich wrodzony niedobór prowadzi również do glikogenozy. Aby szybko i trafnie rozpoznać, na jaki rodzaj glikogenozy cierpi dziecko (a to ma znaczenie przy wyborze metody leczenia i przewidywaniu przebiegu choroby), przeprowadza się badania aktywności szeregu enzymów, w tym gamma-amylazy. niezbędny. Metody różnicowej laboratoryjnej diagnostyki chemicznej glikogenozy, opracowane w Instytucie Chemii Biologicznej i Medycznej Akademii Nauk Medycznych ZSRR w latach 70. XX wieku, są nadal stosowane w praktyce klinicznej.

Według profesora V.Z. GORKINA

Enzymy, Lub enzymy(od łac. Ferment- starter) - zwykle cząsteczki białka lub cząsteczki RNA (rybozymy) lub ich kompleksy, które przyspieszają (katalizują) reakcje chemiczne w układach żywych Reagenty w reakcji katalizowanej przez enzymy nazywane są substratami, a powstałe substancje nazywane są produktami. Enzymy są specyficzne dla substratu (ATPaza katalizuje rozkład tylko ATP, a kinaza fosforylazy fosforyluje tylko fosforylazę).

Aktywność enzymu można regulować za pomocą aktywatorów i inhibitorów (aktywatory rosną, inhibitory maleją).

Enzymy białkowe są syntetyzowane w rybosomach, a RNA jest syntetyzowany w jądrze.

Terminy „enzym” i „enzym” od dawna są używane jako synonimy (pierwszy głównie w rosyjskiej i niemieckiej literaturze naukowej, drugi w języku angielskim i francuskim).

Nauka o enzymach nazywa się enzymologia, a nie enzymologia (aby nie mieszać korzeni słów w języku łacińskim i greckim).

Historia badania

Termin enzym zaproponowany w XVII wieku przez chemika van Helmonta przy omawianiu mechanizmów trawienia.

w kon. XVIII - wczesny XIX wieki Wiadomo było już, że mięso trawione jest przez sok żołądkowy, a skrobia pod wpływem śliny przekształca się w cukier. Nie poznano jednak mechanizmu tych zjawisk.

W 19-stym wieku Louis Pasteur badając przemianę węglowodanów w alkohol etylowy pod działaniem drożdży doszedł do wniosku, że proces ten (fermentacja) jest katalizowany przez pewną siłę życiową zlokalizowaną w komórkach drożdży.

Warunki sprzed ponad stu lat enzym I enzym odzwierciedlał odmienne punkty widzenia w teoretycznym sporze z jednej strony L. Pasteras, a z jednej strony M. BertloiY. Liebiga – natomiast o naturze fermentacji alkoholowej. Faktycznie enzymy(od łac. fermentacja- zakwas) nazwano „zorganizowanymi enzymami” (czyli samymi żywymi mikroorganizmami), a termin enzym(z gr. ἐν- – in- i ζύμη – drożdże, zakwas) zaproponowany w 1876 roku przez V. Kuehne dla „niezorganizowanych enzymów” wydzielanych przez komórki, na przykład do żołądka (pepsyna) lub jelit (trypsyna, amylaza). Dwa lata po śmierci L. Pasteura w 1897 r. E. Buchner opublikował pracę „Fermentacja alkoholowa bez komórek drożdży”, w której wykazał eksperymentalnie, że bezkomórkowy sok drożdżowy przeprowadza fermentację alkoholową w taki sam sposób, jak niezniszczone komórki drożdży. Za tę pracę otrzymał w 1907 roku Nagrodę Nobla. Pierwszy wysoce oczyszczony enzym krystaliczny (ureaza) został wyizolowany w 1926 roku przez J. Sumner. W ciągu następnych 10 lat wyizolowano kilka kolejnych enzymów i ostatecznie udowodniono białkową naturę enzymów.

Aktywność katalityczną RNA po raz pierwszy odkrył w latach 80. XX wieku w pre-rRNA Thomas Check, który badał składanie RNA orzęsków. Tetrahymena termofilna. Rybozym okazał się odcinkiem cząsteczki pre-rRNA Tetrahymena kodowanym przez intron pozachromosomalnego genu rDNA; region ten przeprowadzał autosplicing, to znaczy wycinał się podczas dojrzewania rRNA.

Funkcje enzymów

Enzymy są obecne we wszystkich żywych komórkach i pomagają przekształcać niektóre substancje (substraty) w inne (produkty). Enzymy pełnią rolę katalizatorów w niemal wszystkich reakcjach biochemicznych zachodzących w organizmach żywych. Do 2013 roku opisano ponad 5000 różnych enzymów. Odgrywają istotną rolę we wszystkich procesach życiowych, kierując i regulując metabolizm organizmu.

Podobnie jak wszystkie katalizatory, enzymy przyspieszają reakcje do przodu i do tyłu, obniżając energię aktywacji procesu. Równowaga chemiczna nie przesuwa się ani w przód, ani w tył. Cechą charakterystyczną enzymów w porównaniu z katalizatorami niebiałkowymi jest ich wysoka specyficzność – stała wiązania niektórych substratów z białkiem może sięgać 10–10 mol/l lub mniej. Każda cząsteczka enzymu jest w stanie wykonać od kilku tysięcy do kilku milionów „operacji” na sekundę.

Na przykład jedna cząsteczka enzymu renina zawarta w błonie śluzowej żołądka cielęcia powoduje ścinanie około 10 6 cząsteczek kazeinogenu mleka w ciągu 10 minut w temperaturze 37°C.

Co więcej, wydajność enzymów jest znacznie wyższa niż skuteczność katalizatorów niebiałkowych - enzymy przyspieszają reakcje miliony i miliardy razy, a katalizatory niebiałkowe - setki i tysiące razy. Zobacz także Enzym doskonały katalitycznie

Klasyfikacja enzymów

W zależności od rodzaju reakcji, które katalizują, enzymy dzieli się na 6 klas zgodnie z hierarchiczną klasyfikacją enzymów. Klasyfikacja została zaproponowana przez Międzynarodową Unię Biochemii i Biologii Molekularnej. Każda klasa zawiera podklasy, dzięki czemu enzym jest opisany zestawem czterech liczb oddzielonych kropkami. Na przykład pepsi ma nazwę EC 3.4.23.1. Pierwsza liczba z grubsza opisuje mechanizm reakcji katalizowanej przez enzym:

CF 1: Oksydoreduktazy, katalizując utlenianie lub redukcję. Przykład: katalaza, dehydrogenaza alkoholowa.

CF2: Transferazy, katalizując przeniesienie grup chemicznych z jednej cząsteczki substratu na drugą. Wśród transferaz szczególnie wyróżniają się kinazy przenoszące grupę fosforanową, zwykle z cząsteczki ATP.

CF3: Hydrolazy, katalizując wiązania hydrolichemiczne. Przykład: esterazy, pepsyna, trypsyna, amylaza, lipaza lipoproteinowa.

CF4: Liazy, katalizujący rozrywanie wiązań chemicznych bez hydrolizy z utworzeniem wiązania podwójnego w jednym z produktów.

CF5: Izomerazy, katalizując zmiany strukturalne lub geometryczne w cząsteczce substratu.

CF6: Ligazy, katalizując tworzenie wiązań chemicznych między substratami w wyniku hydrolizy ATP.

Przykład: polimeraza DNA. Oksyreduktazy

- są to enzymy katalizujące reakcje utleniania i redukcji, tj. transfer elektronów od donora do akceptora. Utlenianie polega na usunięciu atomów wodoru z podłoża, a redukcja polega na dodaniu atomów wodoru do akceptora.

Do oksydoreduktaz zaliczamy: dehydrazy, oksydazy, oksygenazy, hydroksylazy, peroksydazy, katalazy. Na przykład enzym dehydrogenaza alkoholowa katalizuje reakcję przekształcającą alkohol w aldehyd. Oksydoreduktazy, które przenoszą atom wodoru lub elektrony bezpośrednio na atomy tlenu, nazywane są dehydrogenazami tlenowymi (oksydazami), natomiast oksydoreduktazy, które przenoszą atom wodoru lub elektrony z jednego składnika łańcucha oddechowego enzymów na inny, nazywane są dehydrogenazami beztlenowymi. Powszechnym wariantem procesu redoks w komórkach jest utlenianie atomów wodoru substratu przy udziale oksyreduktaz. Oksydoreduktazy są enzymami dwuskładnikowymi, w których ten sam koenzym może wiązać się z różnymi apoenzymami. Na przykład wiele oksydoreduktaz zawiera NAD i NADP jako koenzymy. Na końcu licznej klasy oksyreduktaz (na pozycji 11) znajdują się enzymy takie jak katalazy i peroksydazy. Z całkowitej liczby białek w peroksysomach komórkowych aż do 40 procent stanowi katalaza. Katalaza i peroksydaza rozkładają nadtlenek wodoru w następujących reakcjach: H2O2 + H2O2 = O2 + 2H2O H2O2 + HO – R – OH = O=R=O + 2H2O Z tych równań wynika zarówno analogia, jak i znacząca różnica

pomiędzy tymi reakcjami a enzymami. W tym sensie katalazowe rozszczepienie nadtlenku wodoru jest szczególnym przypadkiem reakcji peroksydazy, w której nadtlenek wodoru służy zarówno jako substrat, jak i akceptor w pierwszej reakcji. Transferazy

- osobna klasa enzymów, które katalizują przeniesienie grup funkcyjnych i reszt molekularnych z jednej cząsteczki na drugą. Szeroko rozpowszechnione w organizmach roślinnych i zwierzęcych, biorą udział w przemianach węglowodanów, lipidów, kwasów nukleinowych i aminokwasów.

Reakcje katalizowane przez transferazy zazwyczaj wyglądają następująco:

A-X + B ↔ A + B-X. Cząsteczka A tutaj pełni rolę dawcy grupy atomów ( X ) i cząsteczka jest akceptorem grupy. Często jeden z koenzymów pełni rolę donora w takich reakcjach przeniesienia. Wiele reakcji katalizowanych przez transferazy jest odwracalnych. Nazwy systematyczne klas enzymów powstają według następującego schematu:

„donor:akceptor + grupa + transferaza».

Lub używane są nieco bardziej ogólne nazwy, gdy nazwa enzymu zawiera nazwę dawcy lub akceptora grupy:

„dawca + grupa + transferaza" lub "akceptor + grupa + transferaza».

Na przykład aminotransferaza asparaginianowa katalizuje przeniesienie grupy aminowej z cząsteczki kwasu glutaminowego, katecholo-O-metylotransferaza przenosi grupę metylową S-adenozylometioniny do pierścienia benzenowego różnych katecholamin, a acetylotransferaza ahistonowa przenosi grupę acetylową z acetylokoenzymu A do histonu w procesie aktywacji transkrypcji.

Ponadto enzymy z podgrupy 7 transferaz, które przenoszą resztę kwasu fosforowego przy użyciu ATP jako donora grupy fosforanowej, często nazywane są także kinazami; aminotransferazy (podgrupa 6) są często nazywane transaminazami

Hydrolazy(KF3) to klasa enzymów katalizujących hydrolityczne wiązania kowalencyjne. Formularz ogólny Reakcja katalizowana przez hydrolazę jest następująca:

A – B + H 2 O → A – OH + B – H

Nazwa systematyczna hydrolaz obejmuje nazwa rozszczepialnapodłoże następnie dodanie -hydrolaza. Jednak z reguły w trywialnej nazwie pomija się słowo hydrolaza i pozostaje jedynie przyrostek „-aza”.

Najważniejsi przedstawiciele

Esterazy: nukleaza, fosfodiesteraza, lipaza, fosfataza;

Glikozydazy: amylaza, lizozym itp.;

Proteazy: trypsyna, chymotrypsyna, elastaza, trombina, renina itp.;

Będąc katalizatorami, enzymy przyspieszają zarówno reakcje do przodu, jak i do tyłu, dlatego na przykład liazy są w stanie katalizować reakcję odwrotną - addycję przy podwójnych wiązaniach.

Liazy- osobna klasa enzymów katalizujących reakcje niehydrolitycznego i nieutleniającego rozszczepienia różnych wiązań chemicznych ( CC, WSPÓŁ, C-N, CS i inne) podłoża, odwracalne reakcje tworzenia i rozszczepiania wiązań podwójnych, którym towarzyszy eliminacja lub dodanie w ich miejscu grup atomów, a także tworzenie struktur cyklicznych.

Ogólnie nazwy enzymów tworzone są zgodnie ze schematem „ podłoże+ liaza.” Częściej jednak nazwa uwzględnia podklasę enzymu. Liazy różnią się od innych enzymów tym, że w reakcjach katalizowanych biorą udział dwa substraty w jednym kierunku i tylko jeden w reakcji odwrotnej. Nazwa enzymu zawiera słowa „dekarboksylaza” i „aldolaza” lub „liaza” (dekarboksylaza pirogronianowa, dekarboksylaza szczawianowa, dekarboksylaza szczawiooctanowa, aldolaza treoninowa, aldolaza fenyloserynowy, liaza izocytrynianowa, liaza alaninowa, liaza cytrynianowa ATP itp.), a dla enzymy katalizujące reakcje poboru wody z substratu - „dehydrataza” (dehydrataza węglanowa, dehydrataza cytrynianowa, dehydrataza serynowa itp.). W przypadkach, gdy wykryta zostanie tylko reakcja odwrotna lub ten kierunek reakcji jest bardziej znaczący, nazwa enzymu zawiera słowo „syntaza” (syntaza jabłczanowa, syntaza 2-izopropylomalanowa, syntaza cytrynianowa, syntaza hydroksymetyloglutarylo-CoA itp.). ) .

Przykłady: dekarboksylaza histydynowa, hydrataza fumaranowa.

Izomerazy- enzymy katalizujące przemiany strukturalne izomerów (racemizacja lub epimeryzacja). Izomerazy katalizują reakcje podobne do następujących: A → B, gdzie B jest izomerem A.

Nazwa enzymu zawiera słowo „ racemaza" (racemaza alaninowa, racemaza metioninowa, racemaza hydroksyproliny, racemaz mleczanowy itp.), " epimeraza" (aldozo-1-epimeraza, 4-epimeraza fosforanu rybulozy, 4-epimeraza UDP-glukuronianu itp.), " izomeraza„ (izomeraza fosforanu rybozy, izomeraza ksylozy, izomeraza fosforanu glukozaminy, izomeraza enoilo-CoA itp.), „ mutaza„(mutaza fosfoglicerynianowa, mutaza metyloasparaginianowa, fosfoglukomutaza itp.).

Ligaza(łac. ligara- cross-link, connect) - enzym katalizujący połączenie dwóch cząsteczek w celu utworzenia nowej wiązanie chemiczne (podwiązanie). W tym przypadku zwykle następuje eliminacja (hydroliza) małej grupy chemicznej z jednej z cząsteczek.

Ligazy należą do klasy enzymów EC 6.

W biologii molekularnej ligazy podklasy 6.5 dzieli się na ligazy RNA i ligazy DNA.

Ligazy DNA

Ligaza DNA wykonująca naprawę DNA

Ligazy DNA- enzymy (EC 6.5.1.1), które katalizują kowalencyjne sieciowanie nici DNA w dupleksie podczas replikacji, naprawy i rekombinacji. Tworzą mostki fosfodiestrowe pomiędzy grupami 5"-fosforylową i 3"-hydroksylową sąsiednich deoksynukleotydów w przerwach DNA lub pomiędzy dwiema cząsteczkami DNA. Do utworzenia tych mostków ligazy wykorzystują energię hydrolizy wiązania pirofosforylowego ATP. Jednym z najpowszechniej dostępnych na rynku enzymów jest ligaza DNA bakteriofaga T4.

Ligazy DNA ssaków

U ssaków sklasyfikowano trzy główne typy ligaz DNA.

Ligaza DNA I liguje fragmenty Okazaki podczas replikacji opóźnionej nici DNA i bierze udział w naprawie przez wycięcie.

Ligaza DNA III w kompleksie z białkiem XRCC1 bierze udział w naprawie i rekombinacji przez wycinanie.

Ligaza DNA IV w kompleksie z XRCC4 katalizuje końcowy etap łączenia niehomologicznych końców (NHEJ) pęknięć dwuniciowych DNA.

Wymagany również do rekombinacji genów immunoglobulin V(D)J.

Wcześniej wyizolowano inny rodzaj ligazy – ligazę DNA II, którą później uznano za artefakt izolacji białek, a mianowicie produkt proteolizy ligazy DNA III.

Konwencje nazewnictwa enzymów Enzymy są zwykle nazywane na podstawie rodzaju reakcji, którą katalizują, po dodaniu przyrostka-aza do nazwy podłoża ( Na przykład

laktaza jest enzymem biorącym udział w przemianie laktozy). Zatem różne enzymy pełniące tę samą funkcję będą miały tę samą nazwę. Enzymy takie wyróżniają się innymi właściwościami, np. optymalnym pH (fosfataza alkaliczna) czy lokalizacją w komórce (ATPaza błonowa).

Budowa i mechanizm działania enzymów

O aktywności enzymów decyduje ich trójwymiarowa budowa.

Podobnie jak wszystkie białka, enzymy są syntetyzowane w postaci liniowego łańcucha aminokwasów, który składa się w specyficzny sposób. Każda sekwencja aminokwasów składa się w szczególny sposób, a powstała cząsteczka (globula białkowa) ma unikalne właściwości. Kilka łańcuchów białkowych można połączyć, tworząc kompleks białkowy. Trzeciorzędowa struktura białek ulega zniszczeniu pod wpływem ogrzewania lub wystawienia na działanie pewnych substancji chemicznych.

Miejsce aktywne enzymów Badanie mechanizmu reakcji chemicznej katalizowanej przez enzym, wraz z określeniem produktów pośrednich i końcowych na różnych etapach reakcji, implikuje precyzyjną znajomość geometrii trzeciorzędowej struktury enzymu, charakteru grup funkcyjnych swojej cząsteczki, zapewniając specyficzność działania i wysoką aktywność katalityczną na danym podłożu, a także sekcja(-y) cząsteczki enzymu zapewniająca dużą szybkość reakcji katalitycznej. Zazwyczaj cząsteczki substratu biorące udział w reakcjach enzymatycznych są stosunkowo małe w porównaniu z cząsteczkami enzymów. Zatem podczas tworzenia kompleksów enzym-substrat tylko ograniczone fragmenty sekwencji aminokwasów łańcucha polipeptydowego wchodzą w bezpośrednie oddziaływanie chemiczne - „centrum aktywne” - unikalną kombinację reszt aminokwasowych w cząsteczce enzymu, zapewniającą bezpośrednią interakcję z cząsteczką substratu i bezpośredni udział w akcie katalizy.

Centrum aktywne umownie dzieli się na:

centrum katalityczne - bezpośrednio oddziałujące chemicznie z podłożem;

centrum wiązania (miejsce kontaktowe lub „kotwiczące”) – zapewniające specyficzne powinowactwo do substratu i tworzenie kompleksu enzym-substrat.

Aby katalizować reakcję, enzym musi związać się z jednym lub większą liczbą substratów. Łańcuch białkowy enzymu fałduje się w taki sposób, że na powierzchni globuli, w której wiążą się substraty, tworzy się szczelina lub wgłębienie. Region ten nazywany jest miejscem wiązania substratu. Zwykle pokrywa się z miejscem aktywnym enzymu lub jest blisko niego. Niektóre enzymy zawierają także miejsca wiązania kofaktorów lub jonów metali.

Enzym łączy się z substratem:

oczyszcza podłoże z „powłoki” wodnej

organizuje reagujące cząsteczki substratu w przestrzeni w sposób niezbędny do zajścia reakcji

przygotowuje cząsteczki substratu do reakcji (na przykład polaryzuje).

Zwykle enzym przyłącza się do podłoża poprzez wiązania jonowe lub wodorowe, rzadko poprzez wiązania kowalencyjne. Pod koniec reakcji jej produkt (lub produkty) oddziela się od enzymu.

W rezultacie enzym zmniejsza energię aktywacji reakcji. Dzieje się tak dlatego, że w obecności enzymu reakcja przebiega inną drogą (właściwie zachodzi inna reakcja), na przykład:

W przypadku braku enzymu:

W obecności enzymu:

• AF+B = AVF

  AVF = AB+F

gdzie A, B to substraty, AB to produkt reakcji, F to enzym.

Enzymy nie mogą samodzielnie dostarczać energii do reakcji endergonicznych (które wymagają energii do zajścia). Dlatego enzymy przeprowadzające takie reakcje łączą je z reakcjami egzoenergetycznymi, które uwalniają więcej energii. Na przykład reakcje syntezy biopolimerów często łączy się z reakcjami hydrolizy ATP.

Centra aktywne niektórych enzymów charakteryzują się zjawiskiem kooperatywności.

Specyficzność

Enzymy na ogół wykazują wysoką specyficzność wobec swoich substratów (specyficzność substratowa). Osiąga się to poprzez częściową komplementarność kształtu, rozkładu ładunku i obszarów hydrofobowych w cząsteczce substratu i miejscu wiązania substratu w enzymie. Enzymy zazwyczaj wykazują również wysoki poziom stereospecyficzności (tworząc tylko jeden z możliwych stereoizomerów jako produkt lub wykorzystując tylko jeden stereoizomer jako substrat), regioselektywność (tworzenie lub zrywanie wiązania chemicznego tylko w jednej z możliwych pozycji substratu) oraz chemoselektywność (katalizująca tylko jedną reakcję chemiczną z kilku możliwych dla danych warunków). Pomimo ogólnego wysokiego poziomu specyficzności, stopień specyficzności substratowej i reakcji enzymów może się różnić. Na przykład endopeptydaza trypsyna rozrywa wiązanie peptydowe po argininie lub lizynie tylko wtedy, gdy nie następuje po nich prolina, jest znacznie mniej specyficzna i może zerwać wiązanie peptydowe po wielu aminokwasach.

W 1890 roku Emil Fischer zaproponował, że specyficzność enzymów zależy od dokładnego dopasowania formy enzymu do substratu. Założenie to nazywa się modelem klucza-zamka. Enzym łączy się z substratem, tworząc krótkotrwały kompleks enzym-substrat. Jednakże, choć model ten wyjaśnia wysoką specyficzność enzymów, nie wyjaśnia obserwowanego w praktyce zjawiska stabilizacji stanu przejściowego.

Indukowany model korespondencji

W 1958 roku Daniel Koshland zaproponował modyfikację modelu zamka na klucz. Enzymy na ogół nie są sztywnymi, ale elastycznymi cząsteczkami. Miejsce aktywne enzymu może zmienić konformację po związaniu substratu. Boczne grupy aminokwasów w miejscu aktywnym przyjmują pozycję, która umożliwia enzymowi spełnianie jego funkcji katalitycznej. W niektórych przypadkach cząsteczka substratu również zmienia konformację po związaniu w miejscu aktywnym. W przeciwieństwie do modelu klucza, model indukowanego dopasowania wyjaśnia nie tylko specyficzność enzymów, ale także stabilizację stanu przejściowego. Model ten nazywany jest „rękawiczką”.

Modyfikacje

Wiele enzymów po syntezie łańcucha białkowego ulega modyfikacjom, bez których enzym nie wykazuje w pełni swojej aktywności. Takie modyfikacje nazywane są modyfikacjami potranslacyjnymi (przetwarzaniem). Jednym z najczęstszych rodzajów modyfikacji jest dodanie grup chemicznych do reszt bocznych łańcucha polipeptydowego. Na przykład dodanie reszty kwasu fosforowego nazywa się fosforylacją i jest katalizowane przez kinazę enzymatyczną. Wiele enzymów eukariotycznych jest glikozylowanych, to znaczy modyfikowanych przez oligomery o charakterze węglowodanowym.

Innym powszechnym rodzajem modyfikacji potranslacyjnych jest rozszczepienie łańcucha polipeptydowego. Na przykład chymotrypsynę (proteazę biorącą udział w trawieniu) otrzymuje się przez odszczepienie regionu polipeptydowego od chymotrypsynogenu. Chymotrypsynogen jest nieaktywnym prekursorem chymotrypsyny i jest syntetyzowany w trzustce. Nieaktywna forma transportowana jest do żołądka, gdzie ulega przemianie w chymotrypsynę. Mechanizm ten jest niezbędny, aby uniknąć rozszczepienia trzustki i innych tkanek, zanim enzym dostanie się do żołądka. Nieaktywny prekursor enzymu nazywany jest także „zymogenem”.

Kofaktory enzymów

Niektóre enzymy pełnią funkcję katalityczną samodzielnie, bez żadnych dodatkowych składników. Istnieją jednak enzymy, które do przeprowadzenia katalizy wymagają składników niebiałkowych. Kofaktorami mogą być cząsteczki nieorganiczne (jony metali, skupiska żelaza i siarki itp.) lub organiczne (na przykład hem flawinylowy). Organiczne kofaktory ściśle związane z enzymem nazywane są również grupami prostetycznymi. Organiczne kofaktory, które można oddzielić od enzymu, nazywane są koenzymami.

Enzym, który wymaga obecności kofaktora do działania katalitycznego, ale nie jest z nim związany, nazywany jest enzymem apo. Enzym apo w połączeniu z kofaktorem nazywany jest enzymem holo. Większość kofaktorów wiąże się z enzymem poprzez niekowalencyjne, ale raczej silne interakcje. Istnieją również grupy prostetyczne, które są kowalencyjnie związane z enzymem, na przykład pirofosforan tiaminy w dehydrogenazie pirogronianowej.

Regulacja enzymów

Niektóre enzymy mają miejsca wiązania małych cząsteczek i mogą być substratami lub produktami szlaku metabolicznego, na który wchodzi enzym. Zmniejszają lub zwiększają aktywność enzymu, co stwarza możliwość sprzężenia zwrotnego.

Hamowanie przez produkt końcowy

Szlak metaboliczny to łańcuch kolejnych reakcji enzymatycznych. Często produktem końcowym szlaku metabolicznego jest inhibitor enzymu, który przyspiesza pierwszą reakcję na tym szlaku metabolicznym. Jeśli produktu końcowego jest za dużo, wówczas działa on jako inhibitor pierwszego enzymu, a jeśli potem produktu końcowego jest za mało, wówczas ponownie aktywowany jest pierwszy enzym. Zatem hamowanie przez produkt końcowy zgodnie z zasadą ujemnego sprzężenia zwrotnego jest ważnym sposobem utrzymania homeostazy (względnej stałości warunków środowiska wewnętrznego organizmu).

Wpływ warunków środowiskowych na aktywność enzymów

Aktywność enzymów zależy od warunków panujących w komórce lub organizmie – ciśnienia, kwasowości środowiska, temperatury, stężenia rozpuszczonych soli (siła jonowa roztworu) itp.

Wiele form enzymów

Różnorodne formy enzymów można podzielić na dwie kategorie:

Izoenzymy

Prawidłowe formy liczby mnogiej (prawda)

Izoenzymy- są to enzymy, których synteza jest kodowana przez różne geny, mają różne struktury pierwotne i różne właściwości, ale katalizują tę samą reakcję. Rodzaje izoenzymów:

Narząd - enzymy glikolityczne w wątrobie i mięśniach.

Komórkowa - dehydrogenaza jabłczanowa cytoplazmatyczna i mitochondrialna (enzymy są różne, ale katalizują tę samą reakcję).

Hybryda - enzymy o strukturze czwartorzędowej, powstałe w wyniku niekowalencyjnego wiązania poszczególnych podjednostek (dehydrogenaza mleczanowa - 4 podjednostki 2 typów).

Mutant - powstały w wyniku mutacji pojedynczego genu.

Alloenzymy są kodowane przez różne allele tego samego genu.

Właściwie formy liczby mnogiej(prawda) to enzymy, których synteza jest kodowana przez ten sam allel tego samego genu, mają tę samą pierwotną strukturę i właściwości, ale po syntezie na rybosomachonach ulegają modyfikacjom i stają się inne, chociaż katalizują tę samą reakcję.

Izoenzymy różnią się na poziomie genetycznym i różnią się od sekwencji pierwotnej, a prawdziwe formy wielokrotne stają się odrębne na poziomie potranslacyjnym.

Znaczenie medyczne

Związek enzymów z dziedzicznymi chorobami metabolicznymi po raz pierwszy stwierdził A. Garrod w latach 1910-tych XX wieku. Garrod nazwał choroby związane z defektami enzymatycznymi „wrodzonymi błędami metabolizmu”.

Jeśli w genie kodującym konkretny enzym wystąpi mutacja, sekwencja aminokwasów enzymu może ulec zmianie. Co więcej, w wyniku większości mutacji jego aktywność katalityczna maleje lub całkowicie zanika. Jeśli organizm otrzyma dwa takie zmutowane geny (po jednym od każdego z rodziców), reakcja chemiczna katalizowana przez ten enzym przestaje zachodzić w organizmie. Na przykład pojawienie się albinosów wiąże się z zaprzestaniem produkcji enzymu tyrozynazy, który jest odpowiedzialny za jeden z etapów syntezy ciemnego pigmentu melaniny. Fenyloketonuria wiąże się ze zmniejszoną lub nieobecną aktywnością enzymu fenyloalaniny. 4-hydroksylaza w wątrobie.

Obecnie znanych jest setki chorób dziedzicznych związanych z defektami enzymatycznymi. Opracowano metody leczenia i zapobiegania wielu z tych chorób.

Praktyczne użycie

Enzymy mają szerokie zastosowanie w gospodarce narodowej - przemyśle spożywczym, tekstylnym, farmakologii i medycynie. Większość leków wpływa na przebieg procesów enzymatycznych w organizmie, rozpoczynając lub zatrzymując określone reakcje.

Obszar zastosowania enzymów w badania naukowe i w medycynie.

W naturze istnieją specjalne substancje białkowe, które działają równie skutecznie zarówno w żywej komórce, jak i poza nią. To są enzymy. Za ich pomocą organizm trawi pokarm, rośnie i niszczy komórki, dzięki nim sprawnie działają wszystkie układy naszego organizmu, a przede wszystkim centralny system nerwowy. Bez enzymów nie byłoby jogurtu, kefiru, sera, sera feta, kwasu chlebowego, gotowych płatków śniadaniowych, jedzenie dla dzieci. Z czego składają się te biokatalizatory, które ostatnio stały się wiernymi asystentami biotechnologów i jak są zbudowane, jak się od siebie różnią, jak ułatwiają nam życie, dowiesz się o tym w tej lekcji.

Bibliografia

1. Kamensky A. A., Kriksunov E. A., Pasechnik V. V. Biologia ogólna 10-11 klasa Drop, 2005.

2. Biologia. klasa 10. Biologia ogólna. Poziom podstawowy / P. V. Izhevsky, O. A. Kornilova, T. E. Loshchilina i inni - wyd. 2, poprawione. - Ventana-Graf, 2010. - 224 s.

3. Belyaev D.K. Biologia 10-11 klas. Biologia ogólna. Podstawowy poziom. - wyd. 11, stereotyp. - M.: Edukacja, 2012. - 304 s.

4. Biologia 11 klasa. Biologia ogólna. Poziom profilu / V. B. Zakharov, S. G. Mamontov, N. I. Sonin i inni - wyd. 5, stereotyp. - Drop, 2010. - 388 s.

5. Agafonova I. B., Zakharova E. T., Sivoglazov V. I. Biologia 10-11 klas. Biologia ogólna. Podstawowy poziom. - wyd. 6, dod. - Drop, 2010. - 384 s.