एंजाइम, प्रोटीन प्रकृति के कार्बनिक पदार्थ जो कोशिकाओं में संश्लेषित होते हैं और कई बार रासायनिक परिवर्तनों के बिना उनमें होने वाली प्रतिक्रियाओं को तेज करते हैं। समान प्रभाव वाले पदार्थ निर्जीव प्रकृति में भी मौजूद होते हैं और उत्प्रेरक कहलाते हैं।

एंजाइम (लैटिन फ़र्मेंटम से - किण्वन, ख़मीर) को कभी-कभी एंजाइम कहा जाता है (ग्रीक से एन - अंदर, ज़ाइम - ख़मीर)। सभी जीवित कोशिकाओं में बहुत कुछ होता है बड़ा सेटएंजाइम, जिनकी उत्प्रेरक गतिविधि कोशिकाओं के कामकाज को निर्धारित करती है। कोशिका में होने वाली कई अलग-अलग प्रतिक्रियाओं में से लगभग प्रत्येक प्रतिक्रिया के लिए एक विशिष्ट एंजाइम की भागीदारी की आवश्यकता होती है। पढ़नारासायनिक गुण

एंजाइम और उनके द्वारा उत्प्रेरित प्रतिक्रियाओं को जैव रसायन के एक विशेष, बहुत महत्वपूर्ण क्षेत्र - एंजाइमोलॉजी में निपटाया जाता है। कई एंजाइम कोशिका में मुक्त अवस्था में होते हैं, बस साइटोप्लाज्म में घुल जाते हैं; अन्य जटिल, उच्च संगठित संरचनाओं से जुड़े हैं।ऐसे एंजाइम भी होते हैं जो सामान्यतः कोशिका के बाहर स्थित होते हैं; इस प्रकार, स्टार्च और प्रोटीन के टूटने को उत्प्रेरित करने वाले एंजाइम अग्न्याशय द्वारा आंत में स्रावित होते हैं।

एंजाइमों और कई सूक्ष्मजीवों द्वारा स्रावित।

एंजाइमों की क्रिया

मौलिक ऊर्जा रूपांतरण प्रक्रियाओं में शामिल एंजाइम, जैसे शर्करा का टूटना और उच्च-ऊर्जा यौगिक एडेनोसिन ट्राइफॉस्फेट (एटीपी) का निर्माण और हाइड्रोलिसिस, सभी प्रकार की कोशिकाओं - पशु, पौधे, जीवाणु में मौजूद होते हैं। हालाँकि, ऐसे एंजाइम भी हैं जो केवल कुछ जीवों के ऊतकों में ही उत्पन्न होते हैं।

इस प्रकार, सेलूलोज़ संश्लेषण में शामिल एंजाइम पौधों की कोशिकाओं में पाए जाते हैं, लेकिन पशु कोशिकाओं में नहीं। इस प्रकार, "सार्वभौमिक" एंजाइमों और कुछ कोशिका प्रकारों के लिए विशिष्ट एंजाइमों के बीच अंतर करना महत्वपूर्ण है।

सामान्यतया, एक कोशिका जितनी अधिक विशिष्ट होती है, उतनी ही अधिक संभावना होती है कि वह किसी विशेष सेलुलर कार्य को करने के लिए आवश्यक एंजाइमों के सेट को संश्लेषित करेगी।इस परिकल्पना को "कुंजी और ताला" कहा जाता है, जहां कुंजी की तुलना सब्सट्रेट से और ताले की तुलना एंजाइम से की जाती है। परिकल्पना कहती है: सब्सट्रेट एंजाइम में फिट बैठता है जैसे चाबी ताले में फिट होती है। एंजाइम की क्रिया की चयनात्मकता उसके सक्रिय केंद्र की संरचना से संबंधित होती है।

एंजाइम गतिविधि

सबसे पहले, तापमान एंजाइम गतिविधि को प्रभावित करता है। जैसे-जैसे तापमान बढ़ता है, रासायनिक प्रतिक्रिया की दर बढ़ जाती है। अणुओं की गति बढ़ जाती है, उनके आपस में टकराने की संभावना अधिक हो जाती है। इसलिए, उनके बीच प्रतिक्रिया होने की संभावना बढ़ जाती है। वह तापमान जो सबसे बड़ी एंजाइम गतिविधि सुनिश्चित करता है वह इष्टतम है।

इष्टतम तापमान से परे, प्रोटीन विकृतीकरण के कारण प्रतिक्रिया दर कम हो जाती है। जब तापमान घटता है तो रासायनिक प्रतिक्रिया की दर भी कम हो जाती है। जिस क्षण तापमान शून्य तक पहुँच जाता है, एंजाइम निष्क्रिय हो जाता है, लेकिन विकृत नहीं होता है।

एंजाइमों का वर्गीकरण

1961 में, 6 समूहों में एंजाइमों का एक व्यवस्थित वर्गीकरण प्रस्तावित किया गया था। लेकिन एंजाइमों के नाम बहुत लंबे और उच्चारण करने में कठिन हो गए, इसलिए अब एंजाइमों को कामकाजी नामों से नाम देने की प्रथा है।

कार्यशील नाम में सब्सट्रेट का नाम शामिल होता है जिस पर एंजाइम कार्य करता है और अंत "एज़" होता है। उदाहरण के लिए, यदि पदार्थ लैक्टोज है, यानी दूध चीनी है, तो लैक्टेज वह एंजाइम है जो इसे परिवर्तित करता है। यदि सुक्रोज (साधारण चीनी) है, तो इसे तोड़ने वाला एंजाइम सुक्रोज है। तदनुसार, प्रोटीन को तोड़ने वाले एंजाइमों को प्रोटीनेसेस कहा जाता है।

एंजाइमों के बिना, एक व्यक्ति जीवित नहीं रह पाएगा, क्योंकि शरीर को सभी महत्वपूर्ण चयापचय प्रक्रियाओं और स्वस्थ पाचन के लिए प्रोटीन अणुओं की आवश्यकता होती है। मानव शरीर में एंजाइमों की एक प्रोटीन संरचना होती है। आप उनकी कल्पना मानव शरीर में उत्प्रेरक के रूप में कर सकते हैं जो सभी चयापचय प्रक्रियाओं के कामकाज को सुनिश्चित करते हैं। वे कई जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं को उत्तेजित करते हैं और सुनिश्चित करते हैं कि शरीर को आवश्यक चीजें प्राप्त होंपोषक तत्व

भोजन से.

कार्रवाई की प्रणाली

एंजाइम पोषण संबंधी घटकों को तोड़ देते हैं ताकि उनका उपयोग शरीर द्वारा किया जा सके। परिणामस्वरूप, भोजन से पोषक तत्व शरीर में प्रवेश कर जाते हैं। एंजाइम वास्तव में बहुत स्मार्ट होते हैं! प्रत्येक की अनुमानित संख्या 10,000 हैविभिन्न प्रकार के

अपने कार्य को बदलने के लिए, एक एंजाइम दूसरे सब्सट्रेट के साथ संक्षेप में संयोजन कर सकता है, जिसके परिणामस्वरूप एक एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स बनता है। इसके बाद, यह मूल संरचना में वापस आ जाता है।

शरीर में एंजाइमों के मुख्य समूह

एंजाइमों को तीन श्रेणियों में विभाजित किया गया है: पाचन, पोषण और चयापचय एंजाइम। जबकि पाचन और चयापचय एंजाइम शरीर द्वारा स्वयं निर्मित होते हैं, शरीर को कच्चे खाद्य पदार्थों के मानव उपभोग से खाद्य एंजाइम प्राप्त होते हैं।

1. पाचन. ये प्रोटीन अग्न्याशय, पेट, छोटी आंत और मुंह की लार ग्रंथियों में उत्पन्न होते हैं। वहां वे भोजन के अणुओं को उनके मूल निर्माण खंडों में अलग करते हैं और इस तरह चयापचय प्रक्रिया के लिए उनकी उपलब्धता सुनिश्चित करते हैं।

कई लोगों के उत्पादन के लिए एक विशेष रूप से महत्वपूर्ण अंग पाचक एंजाइमअग्न्याशय है. यह एमाइलेज़ का उत्पादन करता है, जो कार्बोहाइड्रेट को सरल शर्करा में परिवर्तित करता है, लाइपेज, जो वसा से ग्लिसरॉल और सरल फैटी एसिड बनाता है, और प्रोटीज़, जो प्रोटीन से अमीनो एसिड बनाता है।

2. खाना। एंजाइमों का यह समूह कच्चे, ताजे खाद्य पदार्थों में पाया जाता है। खाद्य एंजाइम पाचन एंजाइम के रूप में कार्य करते हैं। लाभ: ये सीधे भोजन पचाने में मदद करते हैं।

ताजे फल और कच्ची सब्जियों के सेवन से 70% तक भोजन शरीर में खाद्य एंजाइमों द्वारा पच जाता है। उच्च तापमान उन्हें नष्ट कर देता है, इसलिए भोजन को कच्चा खाना महत्वपूर्ण है। विभिन्न एंजाइमों की आपूर्ति सुनिश्चित करने के लिए इसे यथासंभव विविध होना चाहिए।

केले, अनानास, अंजीर, नाशपाती, पपीता और कीवी विशेष रूप से इनमें समृद्ध हैं। सब्जियों में ब्रोकोली, टमाटर, खीरा और तोरी प्रमुख हैं।

3. मेटाबोलिक. एंजाइमों का यह समूह कोशिकाओं, अंगों, हड्डियों और रक्त में उत्पन्न होता है। उनकी उपस्थिति के कारण ही हृदय, गुर्दे और फेफड़े कार्य कर पाते हैं। मेटाबोलिक एंजाइम यह सुनिश्चित करते हैं कि भोजन से पोषक तत्व कुशलतापूर्वक अवशोषित हों।

इस प्रकार, वे शरीर को विटामिन, खनिज, फाइटोन्यूट्रिएंट्स और हार्मोन पहुंचाते हैं।

त्वचा पर असर

शरीर में मेहनती बायोकैटलिस्ट एंजाइम न केवल शरीर के अंदर, बल्कि बाहर भी मदद करते हैं। जो लोग मुंहासों से पीड़ित हैं या जिनकी त्वचा संवेदनशील है, उन्हें इससे लाभ हो सकता है उपस्थिति. प्रक्रिया को तेज़ करने के लिए विशेष एंजाइम छिलके का उपयोग किया जाता है। इनमें आमतौर पर फल एंजाइम होते हैं।

ऐसी प्रक्रियाएं मृत त्वचा कोशिकाओं को हटा देती हैं और अतिरिक्त सीबम को हटा देती हैं। एंजाइम छिलके स्वतंत्र रूप से बेचे जाते हैं और त्वचा पर बहुत कोमल होते हैं। हालाँकि, इनका उपयोग सप्ताह में एक बार से अधिक नहीं किया जाना चाहिए।

शरीर में प्रमुख एंजाइम

मानव शरीर की जीवन गतिविधि के केंद्र में कोशिकाओं में होने वाली हजारों प्रक्रियाएं होती हैं। रासायनिक प्रतिक्रिएं. उनमें से प्रत्येक को विशेष त्वरक - जैव उत्प्रेरक, या एंजाइम की भागीदारी के साथ किया जाता है।

एंजाइम जीवित जीवों में होने वाली लगभग सभी जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं में उत्प्रेरक के रूप में कार्य करते हैं। 2013 तक, 5,000 से अधिक विभिन्न एंजाइमों का वर्णन किया जा चुका था

आधुनिक विज्ञान दो हजार जैव उत्प्रेरकों के बारे में जानता है। आइए तथाकथित पर ध्यान दें प्रमुख एंजाइम . इनमें शरीर के जीवन के लिए सबसे आवश्यक जैव उत्प्रेरक शामिल हैं, जिनके "टूटने" से, एक नियम के रूप में, बीमारियों की घटना होती है। हम इस प्रश्न का उत्तर देने का प्रयास करते हैं: यह एंजाइम स्वस्थ शरीर में कैसे कार्य करता है और मानव रोग की प्रक्रिया में इसका क्या होता है?

यह ज्ञात है कि सबसे महत्वपूर्ण बायोपॉलिमर जो सभी जीवित चीजों का आधार बनते हैं (हमारे शरीर की कोशिकाओं के सभी घटक और सभी एंजाइम उनसे निर्मित होते हैं) प्रोटीन प्रकृति के होते हैं। बदले में, प्रोटीन में सरल नाइट्रोजनयुक्त यौगिक होते हैं - अमीनो एसिड, जो रासायनिक बंधों - पेप्टाइड बंधों द्वारा परस्पर जुड़े होते हैं। शरीर में विशेष एंजाइम होते हैं जो पानी के अणुओं (हाइड्रोलिसिस प्रतिक्रिया) को जोड़कर इन बंधनों को तोड़ देते हैं। ऐसे एंजाइमों को पेप्टाइड हाइड्रॉलेज़ कहा जाता है। उनके प्रभाव में, प्रोटीन अणुओं में अमीनो एसिड के बीच रासायनिक बंधन टूट जाते हैं और प्रोटीन अणुओं के टुकड़े बनते हैं - पेप्टाइड्स, जिनमें शामिल हैं विभिन्न संख्याएँअमीनो अम्ल। उच्च जैविक गतिविधि वाले पेप्टाइड्स शरीर में विषाक्तता भी पैदा कर सकते हैं। अंततः, पेप्टाइड हाइड्रॉलिसिस के संपर्क में आने पर, पेप्टाइड्स या तो अपनी जैविक गतिविधि खो देते हैं या काफी कम कर देते हैं।

1979 में प्रोफेसर वी.एन. ओरेखोविच और उनके छात्र इसे खोजने, अलग करने में कामयाब रहे शुद्ध फ़ॉर्मऔर पेप्टाइड हाइड्रॉलिसिस में से एक के भौतिक, रासायनिक और उत्प्रेरक गुणों का विस्तार से अध्ययन करें, जो पहले जैव रसायनज्ञों के लिए अज्ञात थे। अब यह कार्बोक्सीकैथेप्सिन एंजाइम के नाम से अंतर्राष्ट्रीय सूची में शामिल है। अनुसंधान ने हमें इस प्रश्न के उत्तर के करीब ला दिया है: एक स्वस्थ शरीर को कार्बोक्सीकैथेप्सिन की आवश्यकता क्यों होती है और इसकी संरचना में कुछ परिवर्तनों के परिणामस्वरूप क्या हो सकता है।

यह पता चला कि कार्बोक्सीकैथेप्सिन एंजियोटेंसिन बी पेप्टाइड के निर्माण में शामिल है, जो रक्तचाप बढ़ाता है, और एक अन्य पेप्टाइड, ब्रैडीकाइनिन के विनाश में, जो इसके विपरीत, रक्तचाप को कम करने का गुण रखता है।

इस प्रकार, कार्बोक्सीकैथेप्सिन शरीर की सबसे महत्वपूर्ण जैव रासायनिक प्रणालियों में से एक - रक्तचाप विनियमन प्रणाली - के कामकाज में शामिल एक प्रमुख उत्प्रेरक बन गया। कार्बोक्सीकैथेप्सिन जितना अधिक सक्रिय होगा, एंजियोटेंसिन पी की सांद्रता उतनी ही अधिक होगी और ब्रैडीकाइनिन की सांद्रता कम होगी, और इसके परिणामस्वरूप, रक्तचाप में वृद्धि होगी। यह आश्चर्य की बात नहीं है कि उच्च रक्तचाप से पीड़ित लोगों में रक्त में कार्बोक्सी-कैथेप्सिन की गतिविधि बढ़ जाती है। इस सूचक को निर्धारित करने से डॉक्टरों को उपचार उपायों की प्रभावशीलता का मूल्यांकन करने और बीमारी के पाठ्यक्रम की भविष्यवाणी करने में मदद मिलती है।

क्या मानव शरीर में सीधे कार्बोक्सीकैथेप्सिन की क्रिया को रोकना और इस तरह रक्तचाप में कमी लाना संभव है? हमारे संस्थान में किए गए शोध से पता चला है कि प्रकृति में ऐसे पेप्टाइड्स हैं जो बिना हाइड्रोलिसिस के कार्बोक्सीकैथेप्सिन से बंधने में सक्षम हैं, जिससे यह अपने अंतर्निहित कार्य करने की क्षमता से वंचित हो जाता है।

वर्तमान में, कार्बोक्सीकैथेप्सिन के कृत्रिम अवरोधकों (अवरोधकों) के संश्लेषण पर काम चल रहा है, जिनका उपयोग उच्च रक्तचाप से निपटने के लिए नए चिकित्सीय एजेंटों के रूप में किया जाना चाहिए।

मानव शरीर में नाइट्रोजनयुक्त पदार्थों के जैव रासायनिक परिवर्तनों में शामिल अन्य महत्वपूर्ण एंजाइमों में अमीन ऑक्सीडेज शामिल हैं। तथाकथित बायोजेनिक एमाइन की ऑक्सीकरण प्रतिक्रियाएं, जिसमें तंत्रिका आवेगों के कई रासायनिक ट्रांसमीटर - न्यूरोट्रांसमीटर शामिल हैं, उनके बिना नहीं हो सकती हैं। अमीन ऑक्सीडेस के टूटने से केंद्रीय और परिधीय तंत्रिका तंत्र की शिथिलता होती है; अमीन ऑक्सीडेस के रासायनिक अवरोधक पहले से ही नैदानिक ​​​​अभ्यास में चिकित्सीय एजेंटों के रूप में उपयोग किए जाते हैं, उदाहरण के लिए, अवसादग्रस्तता स्थितियों के लिए।

अमीन ऑक्सीडेस के जैविक कार्यों का अध्ययन करने की प्रक्रिया में, उनकी पहले से अज्ञात संपत्ति की खोज करना संभव था। यह पता चला कि इन एंजाइमों के अणुओं में कुछ रासायनिक परिवर्तन उनके उत्प्रेरक गुणों में गुणात्मक परिवर्तन के साथ होते हैं। इस प्रकार, मोनोमाइन ऑक्सीडेस जो बायोजेनिक मोनोमाइन को ऑक्सीकरण करते हैं (उदाहरण के लिए, प्रसिद्ध न्यूरोट्रांसमीटर नॉरपेनेफ्रिन, सेरोटोनिन और डोपामाइन) ऑक्सीकरण एजेंटों के साथ उपचार के बाद आंशिक रूप से अपने अंतर्निहित गुणों को खो देते हैं। लेकिन वे कोशिका जीवन के लिए आवश्यक डायमाइन, कुछ अमीनो एसिड और अमीनो शर्करा, न्यूक्लियोटाइड और अन्य नाइट्रोजनयुक्त यौगिकों को नष्ट करने की गुणात्मक रूप से नई क्षमता की खोज करते हैं। इसके अलावा, मोनोमाइन ऑक्सीडेज को न केवल इन विट्रो में बदलना संभव है (अर्थात, ऐसे मामलों में जहां शोधकर्ता शुद्ध एंजाइम तैयारियों के साथ प्रयोग करते हैं), बल्कि एक जानवर के शरीर में भी, जिसमें विभिन्न रोग प्रक्रियाएं पहले से सिम्युलेटेड होती हैं।

मानव शरीर की कोशिकाओं में, मोनोमाइन ऑक्सीडेज जैविक झिल्ली में शामिल होते हैं - अर्ध-पारगम्य विभाजन जो कोशिका झिल्ली के रूप में कार्य करते हैं और उनमें से प्रत्येक को अलग-अलग डिब्बों में विभाजित करते हैं जहां कुछ प्रतिक्रियाएं होती हैं। बायोमेम्ब्रेन विशेष रूप से आसानी से ऑक्सीकृत वसा से समृद्ध होते हैं, जो अर्ध-तरल अवस्था में होते हैं। कई बीमारियाँ बायोमेम्ब्रेन में वसा ऑक्सीकरण उत्पादों की अतिरिक्त मात्रा के संचय के साथ होती हैं। अत्यधिक ऑक्सीकृत (ओवरऑक्सीडाइज्ड), वे झिल्लियों की सामान्य पारगम्यता और उन्हें बनाने वाले एंजाइमों की सामान्य कार्यप्रणाली दोनों को बाधित करते हैं। इन एंजाइमों में मोनोमाइन ऑक्सीडेज शामिल हैं।

विशेष रूप से, विकिरण की चोट के दौरान, अस्थि मज्जा, आंतों, यकृत और अन्य अंगों की कोशिकाओं के बायोमेम्ब्रेन में वसा अधिक ऑक्सीकृत हो जाती है, और मोनोमाइन ऑक्सीडेज न केवल आंशिक रूप से अपनी लाभकारी गतिविधि खो देते हैं, बल्कि गुणात्मक रूप से नई संपत्ति भी प्राप्त कर लेते हैं जो हानिकारक है। शरीर। वे कोशिका के लिए महत्वपूर्ण नाइट्रोजनयुक्त पदार्थों को नष्ट करना शुरू कर देते हैं। अपनी जैविक गतिविधि को बदलने के लिए मोनो-अमीन ऑक्सीडेस की संपत्ति शुद्ध एंजाइम तैयारी के प्रयोगों और जीवित जीव दोनों में प्रकट होती है। इसके अलावा, यह पता चला कि विकिरण चोटों के खिलाफ लड़ाई में उपयोग किए जाने वाले चिकित्सीय एजेंट एंजाइमों में गुणात्मक परिवर्तनों के विकास को भी रोकते हैं।

यह अत्यंत महत्वपूर्ण गुण - मोनोमाइन ऑक्सीडेस के परिवर्तन की प्रतिवर्तीता - प्रयोगों में स्थापित किया गया था, जिसके दौरान शोधकर्ताओं ने न केवल एंजाइमों के परिवर्तन को रोकना सीखा, बल्कि विकारों को खत्म करना, उत्प्रेरक के कार्यों को सामान्य करना और एक निश्चित चिकित्सीय प्रभाव प्राप्त करना भी सीखा। .

फिलहाल हम बात कर रहे हैं जानवरों पर किए गए प्रयोग की. हालाँकि, आज यह मानने का हर कारण है कि अमीन ऑक्सीडेस की गतिविधि मानव शरीर में भी बदलती है, विशेष रूप से एथेरोस्क्लेरोसिस के साथ। इसलिए, अमीन ऑक्सीडेज के गुणों का अध्ययन, साथ ही रासायनिक पदार्थ, जिसकी सहायता से मानव शरीर में उनकी गतिविधि को प्रभावित करना संभव है औषधीय प्रयोजन, वर्तमान में विशेष दृढ़ता के साथ जारी है।

और एक आखिरी उदाहरण. यह सर्वविदित है कि कार्बोहाइड्रेट हमारे शरीर के जीवन में कितनी महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं, और इसलिए प्रमुख एंजाइम जो उनके जैव रासायनिक परिवर्तनों को तेज करते हैं। इन उत्प्रेरकों में हमारे संस्थान में खोजा गया एंजाइम गामा-एमाइलेज़ शामिल है; यह ग्लूकोज अणुओं के बीच रासायनिक बंधनों के टूटने में भाग लेता है (जटिल ग्लाइकोजन अणु उनसे बनते हैं)। गामा-एमाइलेज़ की जन्मजात अनुपस्थिति या कमी से ग्लाइकोजन के सामान्य जैव रासायनिक परिवर्तनों में व्यवधान होता है। बच्चे के महत्वपूर्ण अंगों की कोशिकाओं में इसकी सामग्री बढ़ जाती है, वे अपने अंतर्निहित कार्य करने की क्षमता खो देते हैं। ये सभी परिवर्तन एक गंभीर बीमारी की विशेषता रखते हैं - ग्लाइकोजेनोसिस।

अन्य एंजाइम भी ग्लाइकोजन के जैव रासायनिक परिवर्तनों में भाग लेते हैं।

उनकी जन्मजात कमी से भी ग्लाइकोजेनोसिस होता है। तुरंत और सटीक रूप से पहचानने के लिए कि बच्चा किस प्रकार के ग्लाइकोजनोसिस से पीड़ित है (और यह उपचार पद्धति चुनने और बीमारी के पाठ्यक्रम की भविष्यवाणी करने के लिए महत्वपूर्ण है), गामा-एमाइलेज सहित कई एंजाइमों की गतिविधि का अध्ययन किया जाता है। ज़रूरी। 1970 के दशक में यूएसएसआर एकेडमी ऑफ मेडिकल साइंसेज के इंस्टीट्यूट ऑफ बायोलॉजिकल एंड मेडिकल केमिस्ट्री में विकसित ग्लाइकोजनोसिस के विभेदक प्रयोगशाला रासायनिक निदान के तरीके अभी भी नैदानिक ​​​​अभ्यास में उपयोग किए जाते हैं।

प्रोफेसर वी.जेड. के अनुसार। गोर्किना

एंजाइमों, या एंजाइमों(अक्षांश से. किण्व- स्टार्टर) - आमतौर पर प्रोटीन अणु या आरएनए अणु (राइबोजाइम) या उनके कॉम्प्लेक्स जो जीवित प्रणालियों में रासायनिक प्रतिक्रियाओं को तेज (उत्प्रेरित) करते हैं, एंजाइमों द्वारा उत्प्रेरित प्रतिक्रिया में अभिकारकों को सब्सट्रेट कहा जाता है, और परिणामी पदार्थों को उत्पाद कहा जाता है। एंजाइम सब्सट्रेट विशिष्ट होते हैं (ATPase केवल ATP के टूटने को उत्प्रेरित करता है, और फॉस्फोराइलेज़ किनेज़ फॉस्फोराइलेट केवल फॉस्फोरिलेज़ को उत्प्रेरित करता है)।

एंजाइम गतिविधि को सक्रियकर्ताओं और अवरोधकों द्वारा नियंत्रित किया जा सकता है (सक्रियकर्ता बढ़ते हैं, अवरोधक कम होते हैं)।

प्रोटीन एंजाइमों का संश्लेषण राइबोसोम में होता है, और आरएनए का संश्लेषण नाभिक में होता है।

शब्द "एंजाइम" और "एंजाइम" लंबे समय से समानार्थक शब्द के रूप में उपयोग किए जाते रहे हैं (पहला मुख्य रूप से रूसी और जर्मन वैज्ञानिक साहित्य में, दूसरा अंग्रेजी और फ्रेंच में)।

एन्जाइमों का विज्ञान कहलाता है एंजाइमिकी, और एंजाइमोलॉजी नहीं (ताकि लैटिन और ग्रीक में शब्दों की जड़ों का मिश्रण न हो)।

अध्ययन का इतिहास

अवधि एंजाइमपाचन के तंत्र पर चर्चा करते समय रसायनज्ञ वैन हेलमोंट द्वारा 17वीं शताब्दी में प्रस्तावित किया गया था।

साथ में. XVIII - जल्दी XIX सदियों यह पहले से ही ज्ञात था कि मांस गैस्ट्रिक रस द्वारा पच जाता है, और लार के प्रभाव में स्टार्च चीनी में परिवर्तित हो जाता है। हालाँकि, इन घटनाओं का तंत्र अज्ञात था।

19 वीं सदी में लुई पाश्चर, खमीर की क्रिया के तहत कार्बोहाइड्रेट के एथिल अल्कोहल में रूपांतरण का अध्ययन करते हुए, इस निष्कर्ष पर पहुंचे कि यह प्रक्रिया (किण्वन) खमीर कोशिकाओं में स्थित एक निश्चित महत्वपूर्ण शक्ति द्वारा उत्प्रेरित होती है।

सौ साल से भी पहले की शर्तें एंजाइमऔर एंजाइमसैद्धांतिक विवाद में एक ओर एल. पास्टरस और एम. ने अलग-अलग दृष्टिकोण प्रतिबिंबित किए। बर्टलोइ. दूसरी ओर, लिबिग - अल्कोहलिक किण्वन की प्रकृति के बारे में। वास्तव में एंजाइमों(अक्षांश से. किण्व- खट्टा) को "संगठित एंजाइम" (अर्थात स्वयं जीवित सूक्ष्मजीव) और शब्द कहा जाता था एंजाइम(ग्रीक से ἐν- - in- और ζύμη - ख़मीर, ख़मीर) 1876 में वी द्वारा प्रस्तावित। कोशिकाओं द्वारा स्रावित "असंगठित एंजाइमों" के लिए कुएहने, उदाहरण के लिए, पेट (पेप्सिन) या आंतों (ट्रिप्सिन, एमाइलेज) में। 1897 में एल. पाश्चर की मृत्यु के दो साल बाद, ई. बुचनर ने "खमीर कोशिकाओं के बिना अल्कोहलिक किण्वन" नामक काम प्रकाशित किया, जिसमें उन्होंने प्रयोगात्मक रूप से दिखाया कि कोशिका-मुक्त खमीर का रस उसी तरह से अल्कोहलिक किण्वन करता है जैसे कि नष्ट नहीं हुई खमीर कोशिकाएं। इस कार्य के लिए उन्हें 1907 में नोबेल पुरस्कार से सम्मानित किया गया। पहला अत्यधिक शुद्ध क्रिस्टलीय एंजाइम (यूरेज़) 1926 में जे द्वारा पृथक किया गया था। सुमनेर. अगले 10 वर्षों में, कई और एंजाइमों को अलग किया गया, और एंजाइमों की प्रोटीन प्रकृति अंततः सिद्ध हो गई।

आरएनए उत्प्रेरक गतिविधि की खोज पहली बार 1980 के दशक में थॉमस चेक द्वारा प्री-आरआरएनए में की गई थी, जिन्होंने सिलिअट आरएनए स्प्लिसिंग का अध्ययन किया था। टेट्राहिमेना थर्मोफिला. राइबोजाइम एक्स्ट्राक्रोमोसोमल आरडीएनए जीन के इंट्रॉन द्वारा एन्कोड किए गए टेट्राहिमेना प्री-आरआरएनए अणु का एक भाग निकला; इस क्षेत्र ने ऑटोस्प्लिसिंग का प्रदर्शन किया, यानी, इसने आरआरएनए परिपक्वता के दौरान खुद को काट लिया।

एंजाइमों के कार्य

एंजाइम सभी जीवित कोशिकाओं में मौजूद होते हैं और कुछ पदार्थों (सब्सट्रेट) को अन्य (उत्पादों) में बदलने में मदद करते हैं। एंजाइम जीवित जीवों में होने वाली लगभग सभी जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं में उत्प्रेरक के रूप में कार्य करते हैं। 2013 तक, 5,000 से अधिक विभिन्न एंजाइमों का वर्णन किया जा चुका था। वे शरीर के चयापचय को निर्देशित और विनियमित करने, सभी जीवन प्रक्रियाओं में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं।

सभी उत्प्रेरकों की तरह, एंजाइम आगे और पीछे दोनों प्रतिक्रियाओं को तेज करते हैं, जिससे प्रक्रिया की सक्रियण ऊर्जा कम हो जाती है। रासायनिक संतुलन न तो आगे और न ही विपरीत दिशा में बदलता है। गैर-प्रोटीन उत्प्रेरक की तुलना में एंजाइमों की एक विशिष्ट विशेषता उनकी उच्च विशिष्टता है - प्रोटीन के लिए कुछ सब्सट्रेट्स का बाध्यकारी स्थिरांक 10-10 mol/l या उससे कम तक पहुंच सकता है। प्रत्येक एंजाइम अणु प्रति सेकंड कई हजार से लेकर कई मिलियन "ऑपरेशन" करने में सक्षम है।

उदाहरण के लिए, एक बछड़े के गैस्ट्रिक म्यूकोसा में मौजूद एंजाइम रेनिन का एक अणु, 37 डिग्री सेल्सियस के तापमान पर 10 मिनट में दूध कैसिइनोजेन के लगभग 10 6 अणुओं को जमा देता है।

इसके अलावा, एंजाइमों की दक्षता गैर-प्रोटीन उत्प्रेरकों की दक्षता से कहीं अधिक है - एंजाइम प्रतिक्रियाओं को लाखों और अरबों गुना तेज करते हैं, गैर-प्रोटीन उत्प्रेरक - सैकड़ों और हजारों गुना। कैटेलिटिकली परफेक्ट एंजाइम भी देखें

एंजाइमों का वर्गीकरण

उनके द्वारा उत्प्रेरित प्रतिक्रियाओं के प्रकार के आधार पर, एंजाइमों के पदानुक्रमित वर्गीकरण के अनुसार एंजाइमों को 6 वर्गों में विभाजित किया जाता है। यह वर्गीकरण इंटरनेशनल यूनियन ऑफ बायोकैमिस्ट्री एंड मॉलिक्यूलर बायोलॉजी द्वारा प्रस्तावित किया गया था। प्रत्येक वर्ग में उपवर्ग होते हैं, ताकि एंजाइम को बिंदुओं द्वारा अलग किए गए चार संख्याओं के एक सेट द्वारा वर्णित किया जा सके। उदाहरण के लिए, पेप्सी का नाम EC 3.4.23.1 है। पहला नंबर मोटे तौर पर एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित प्रतिक्रिया के तंत्र का वर्णन करता है:

सीएफ 1: ऑक्सीडोरडक्टेस, ऑक्सीकरण या कमी को उत्प्रेरित करना। उदाहरण: कैटालेज़, अल्कोहल डिहाइड्रोजनेज।

सीएफ 2: transferases, रासायनिक समूहों के एक सब्सट्रेट अणु से दूसरे में स्थानांतरण को उत्प्रेरित करना। ट्रांसफ़रेज़ के बीच, किनेसेस जो फॉस्फेट समूह को स्थानांतरित करते हैं, आमतौर पर एटीपी अणु से, विशेष रूप से प्रतिष्ठित होते हैं।

सीएफ 3: हाइड्रोलिसिस, हाइड्रोलाइज़केमिकल बंधों को उत्प्रेरित करना। उदाहरण: एस्टरेज़, पेप्सिन, ट्रिप्सिन, एमाइलेज, लिपोप्रोटीन लाइपेज।

सीएफ 4: लाइसेस, उत्पादों में से एक में दोहरे बंधन के गठन के साथ हाइड्रोलिसिस के बिना रासायनिक बंधनों को तोड़ने को उत्प्रेरित करना।

सीएफ 5: आइसोमेरेज़, सब्सट्रेट अणु में संरचनात्मक या ज्यामितीय परिवर्तनों को उत्प्रेरित करना।

सीएफ 6: लिगैसेस, एटीपी हाइड्रोलिसिस के कारण सब्सट्रेट्स के बीच रासायनिक बांड के गठन को उत्प्रेरित करना।

उदाहरण: डीएनए पोलीमरेज़।ऑक्सीरिडक्टेस

- ये एंजाइम हैं जो ऑक्सीकरण और कमी प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं, अर्थात। दाता से ग्राही तक इलेक्ट्रॉनों का स्थानांतरण। ऑक्सीकरण सब्सट्रेट से हाइड्रोजन परमाणुओं को हटाना है, और कमी स्वीकर्ता में हाइड्रोजन परमाणुओं को जोड़ना है।

ऑक्सीडोरडक्टेस में शामिल हैं: डिहाइड्रेज़, ऑक्सीडेज़, ऑक्सीजनेज़, हाइड्रॉक्सिलेज़, पेरोक्सीडेज़, कैटालेज़। उदाहरण के लिए, एंजाइम अल्कोहल डिहाइड्रोजनेज अल्कोहल को एल्डिहाइड में परिवर्तित करने वाली प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है। ऑक्सीडोरडक्टेस जो हाइड्रोजन परमाणु या इलेक्ट्रॉनों को सीधे ऑक्सीजन परमाणुओं में स्थानांतरित करते हैं, उन्हें एरोबिक डिहाइड्रोजनेज (ऑक्सीडेज) कहा जाता है, जबकि ऑक्सीडोरडक्टेस जो हाइड्रोजन परमाणु या इलेक्ट्रॉनों को एंजाइमों की श्वसन श्रृंखला के एक घटक से दूसरे में स्थानांतरित करते हैं, उन्हें एनारोबिक डिहाइड्रोजनेज कहा जाता है। कोशिकाओं में रेडॉक्स प्रक्रिया का एक सामान्य प्रकार ऑक्सीरिडक्टेस की भागीदारी के साथ सब्सट्रेट के हाइड्रोजन परमाणुओं का ऑक्सीकरण है। ऑक्सीडोरडक्टेस दो-घटक एंजाइम होते हैं जिनमें एक ही कोएंजाइम विभिन्न एपोएंजाइम से बंध सकता है। उदाहरण के लिए, कई ऑक्सीडोरडक्टेस में कोएंजाइम के रूप में एनएडी और एनएडीपी होते हैं। ऑक्सीरिडक्टेस के असंख्य वर्ग के अंत में (स्थिति 11 पर) कैटालेज और पेरोक्सीडेस जैसे एंजाइम होते हैं। कोशिका पेरोक्सीसोम में प्रोटीन की कुल संख्या में से 40 प्रतिशत तक कैटालेज़ होते हैं। कैटालेज़ और पेरोक्साइडेज़ निम्नलिखित प्रतिक्रियाओं में हाइड्रोजन पेरोक्साइड को तोड़ते हैं: H2O2 + H2O2 = O2 + 2H2O H2O2 + HO - R - OH = O=R=O + 2H2O इन समीकरणों से, सादृश्य और दोनोंमहत्वपूर्ण अंतर

इन प्रतिक्रियाओं और एंजाइमों के बीच। इस अर्थ में, हाइड्रोजन पेरोक्साइड का कैटालेज क्लीवेज पेरोक्सीडेज प्रतिक्रिया का एक विशेष मामला है, जहां हाइड्रोजन पेरोक्साइड पहली प्रतिक्रिया में एक सब्सट्रेट और एक स्वीकर्ता दोनों के रूप में कार्य करता है। transferases

- एंजाइमों का एक अलग वर्ग जो कार्यात्मक समूहों और आणविक अवशेषों के एक अणु से दूसरे अणु में स्थानांतरण को उत्प्रेरित करता है। पौधों और जानवरों के जीवों में व्यापक रूप से वितरित, वे कार्बोहाइड्रेट, लिपिड, न्यूक्लिक एसिड और अमीनो एसिड के परिवर्तन में भाग लेते हैं।

ट्रांसफ़रेज़ द्वारा उत्प्रेरित प्रतिक्रियाएं आम तौर पर इस तरह दिखती हैं:

ए-एक्स + बी ↔ ए + बी-एक्स। अणुए यहाँ परमाणुओं के समूह के दाता के रूप में कार्य करता है (एक्स ), और अणुसमूह का स्वीकर्ता है. अक्सर ऐसी स्थानांतरण प्रतिक्रियाओं में कोएंजाइमों में से एक दाता के रूप में कार्य करता है। ट्रांसफ़रेज़ द्वारा उत्प्रेरित कई प्रतिक्रियाएँ प्रतिवर्ती होती हैं। वर्ग एंजाइमों के व्यवस्थित नाम निम्नलिखित योजना के अनुसार बनते हैं:

"दाता:स्वीकर्ता + समूह + ट्रांसफेरेज़».

या थोड़े अधिक सामान्य नामों का उपयोग किया जाता है, जब एंजाइम के नाम में समूह के दाता या स्वीकर्ता का नाम शामिल होता है:

"दाता + समूह + ट्रांसफेरेज़" या "स्वीकर्ता + समूह + ट्रांसफेरेज़».

उदाहरण के लिए, एस्पार्टेट एमिनोट्रांस्फरेज ग्लूटामिक एसिड अणु से अमीन समूह के स्थानांतरण को उत्प्रेरित करता है, कैटेचोल-ओ-मिथाइलट्रांसफेरेज़ एस-एडेनोसिलमेथिओनिन के मिथाइल समूह को विभिन्न कैटेकोलामाइन के बेंजीन रिंग में स्थानांतरित करता है, और एहिस्टोन एसिटाइलट्रांसफेरेज़ एसिटाइल-कोएंजाइम से एसिटाइल समूह को स्थानांतरित करता है। ए प्रतिलेखन सक्रियण की प्रक्रिया में हिस्टोन करने के लिए।

इसके अलावा, ट्रांसफ़रेज़ के उपसमूह 7 के एंजाइम जो फॉस्फेट समूह के दाता के रूप में एटीपी का उपयोग करके फॉस्फोरिक एसिड अवशेषों को स्थानांतरित करते हैं, उन्हें अक्सर किनेसेस भी कहा जाता है; एमिनोट्रांस्फरेज़ (उपसमूह 6) को अक्सर ट्रांसएमिनेस कहा जाता है

हाइड्रोलिसिस(KF3) एंजाइमों का एक वर्ग है जो हाइड्रोलाइटिक सहसंयोजक बंधों को उत्प्रेरित करता है। सामान्य फ़ॉर्महाइड्रोलेज़ द्वारा उत्प्रेरित प्रतिक्रिया इस प्रकार है:

ए-बी + एच 2 ओ → ए-ओएच + बी-एच

हाइड्रोलेज़ के व्यवस्थित नाम में शामिल हैं विखंडनीय का नामसब्सट्रेटइसके बाद जोड़ दिया गया -हाइड्रोलेज़. हालाँकि, एक नियम के रूप में, एक तुच्छ नाम में हाइड्रोलेज़ शब्द हटा दिया जाता है और केवल प्रत्यय "-एज़ा" रहता है।

सबसे महत्वपूर्ण प्रतिनिधि

एस्टरेज़: न्यूक्लीज़, फॉस्फोडिएस्टरेज़, लाइपेज, फॉस्फेटेज़;

ग्लाइकोसिडेज़: एमाइलेज, लाइसोजाइम, आदि;

प्रोटीज़: ट्रिप्सिन, काइमोट्रिप्सिन, इलास्टेज, थ्रोम्बिन, रेनिन, आदि;

उत्प्रेरक होने के नाते, एंजाइम आगे और पीछे दोनों प्रतिक्रियाओं को तेज करते हैं, इसलिए, उदाहरण के लिए, लाइसेज़ रिवर्स प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करने में सक्षम होते हैं - दोहरे बंधन पर जोड़।

लाइसेस- एंजाइमों का एक अलग वर्ग जो विभिन्न रासायनिक बंधों के गैर-हाइड्रोलाइटिक और गैर-ऑक्सीडेटिव दरार की प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करता है ( सी-सी, सी-ओ, सी-एन, सी-एसऔर अन्य) सब्सट्रेट के, दोहरे बंधनों के गठन और दरार की प्रतिवर्ती प्रतिक्रियाएं, इसके स्थान पर परमाणुओं के समूहों के उन्मूलन या जोड़ के साथ-साथ चक्रीय संरचनाओं के गठन के साथ।

सामान्य तौर पर, एंजाइमों के नाम योजना के अनुसार बनते हैं " सब्सट्रेट+ लाइसे।" हालाँकि, अक्सर नाम एंजाइम के उपवर्ग को ध्यान में रखता है। लाइसेस अन्य एंजाइमों से इस मायने में भिन्न है कि उत्प्रेरित प्रतिक्रियाओं में एक दिशा में दो सब्सट्रेट शामिल होते हैं, लेकिन विपरीत प्रतिक्रिया में केवल एक ही होता है। एंजाइम के नाम में शब्द "डीकार्बोक्सिलेज़" और "एल्डोलेज़" या "लाइसेज़" (पाइरूवेट डिकार्बोक्सिलेज़, ऑक्सालेट डिकार्बोक्सिलेज़, ऑक्सालोएसीटेट डिकार्बोक्सिलेज़, थ्रेओनीन एल्डोलेज़, फेनिलसेरिन एल्डोलेज़, आइसोसिट्रेट लाइसेज़, एलानिन लाइसेज़, एटीपी साइट्रेट लाइसेज़ आदि) शामिल हैं। एंजाइम जो सब्सट्रेट से पानी के अवशोषण की प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं - "डीहाइड्रैटेज़" (कार्बोनेट डिहाइड्रैटेज़, साइट्रेट डिहाइड्रैटेज़, सेरीन डिहाइड्रैटेज़, आदि)। ऐसे मामलों में जहां केवल विपरीत प्रतिक्रिया का पता चलता है, या प्रतिक्रियाओं में यह दिशा अधिक महत्वपूर्ण है, "सिंथेज़" शब्द एंजाइमों के नाम पर मौजूद है (मैलेट सिंथेज़, 2-आइसोप्रोपाइलमेलेट सिंथेज़, साइट्रेट सिंथेज़, हाइड्रॉक्सीमेथाइलग्लुटरीएल-सीओए सिंथेज़, वगैरह।) ।

उदाहरण: हिस्टिडाइन डिकार्बोक्सिलेज, फ्यूमरेट हाइड्रेटेज़।

आइसोमेरेज़- एंजाइम जो आइसोमर्स (रेसेमाइज़ेशन या एपिमेराइज़ेशन) के संरचनात्मक परिवर्तनों को उत्प्रेरित करते हैं। आइसोमेरेज़ निम्नलिखित के समान प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं: ए → बी, जहां बी, ए का एक आइसोमर है।

एंजाइम के नाम में "शब्द शामिल है रेसमासे"(एलेनिन रेसमेज़, मेथियोनीन रेसमेज़, हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन रेसमेज़, लैक्टेट रेसमेज़, आदि)," एपिमेरेज़" (एल्डोज़-1-एपिमेरेज़, राइबुलोज़ फॉस्फेट-4-एपिमेरेज़, यूडीपी-ग्लुकुरोनेट-4-एपिमेरेज़, आदि)," आइसोमेरेस" (राइबोस फॉस्फेट आइसोमेरेज़, ज़ाइलोज़ आइसोमेरेज़, ग्लूकोसामाइन फॉस्फेट आइसोमेरेज़, एनॉयल-सीओए आइसोमेरेज़, आदि), " उत्परिवर्तित"(फॉस्फोग्लिसरेट म्यूटेज, मिथाइलस्पार्टेट म्यूटेज, फॉस्फोग्लुकोम्यूटेज, आदि)।

लिगाज़ा(अव्य. लिगारे- क्रॉस-लिंक, कनेक्ट) - एक एंजाइम जो दो अणुओं को जोड़कर एक नया अणु बनाता है रासायनिक बंध (बंधाव). इस मामले में, अणुओं में से एक से एक छोटे रासायनिक समूह का उन्मूलन (हाइड्रोलिसिस) आमतौर पर होता है।

लिगैस EC 6 एंजाइम वर्ग से संबंधित हैं।

आणविक जीव विज्ञान में, उपवर्ग 6.5 लिगेज को आरएनए लिगेज और डीएनए लिगेज में वर्गीकृत किया गया है।

डीएनए लिगेज

डीएनए लिगेज डीएनए की मरम्मत करता है

डीएनए लिगेज- एंजाइम (ईसी 6.5.1.1) जो प्रतिकृति, मरम्मत और पुनर्संयोजन के दौरान डुप्लेक्स में डीएनए स्ट्रैंड के सहसंयोजक क्रॉस-लिंकिंग को उत्प्रेरित करते हैं। वे डीएनए ब्रेक साइटों पर या दो डीएनए अणुओं के बीच पड़ोसी डीऑक्सीन्यूक्लियोटाइड्स के 5"-फॉस्फोरिल और 3"-हाइड्रॉक्सिल समूहों के बीच फॉस्फोडिएस्टर पुल बनाते हैं। इन पुलों को बनाने के लिए, लिगेज एटीपी के पाइरोफॉस्फोरिल बंधन के हाइड्रोलिसिस की ऊर्जा का उपयोग करते हैं। सबसे आम व्यावसायिक रूप से उपलब्ध एंजाइमों में से एक बैक्टीरियोफेज टी4 डीएनए लिगेज है।

स्तनधारी डीएनए लिगेज

स्तनधारियों में, तीन मुख्य प्रकार के डीएनए लिगेज को वर्गीकृत किया गया है।

डीएनए लिगेज I लैगिंग डीएनए स्ट्रैंड की प्रतिकृति के दौरान ओकाज़ाकी टुकड़ों को लिगेट करता है और छांटना मरम्मत में शामिल होता है।

डीएनए लिगेज III, एक्सआरसीसी1 प्रोटीन के साथ मिलकर, छांटना मरम्मत और पुनर्संयोजन में शामिल है।

डीएनए लिगेज IV, XRCC4 के साथ जटिल होकर, डीएनए डबल-स्ट्रैंड ब्रेक के गैर-होमोलॉगस एंड जॉइनिंग (NHEJ) के अंतिम चरण को उत्प्रेरित करता है।

इम्युनोग्लोबुलिन जीन के वी(डी)जे पुनर्संयोजन के लिए भी आवश्यक है।

पहले, एक अन्य प्रकार के लिगेज को अलग किया गया था - डीएनए लिगेज II, जिसे बाद में प्रोटीन अलगाव की एक कलाकृति के रूप में पहचाना गया, अर्थात् डीएनए लिगेज III का प्रोटियोलिसिस उत्पाद।

एंजाइम नामकरण परंपराएँ एंजाइमों का नाम आमतौर पर प्रत्यय जोड़कर, उनके द्वारा उत्प्रेरित प्रतिक्रिया के प्रकार के आधार पर रखा जाता है-अज़ा सब्सट्रेट के नाम पर(उदाहरण के लिए

, लैक्टेज एक एंजाइम है जो लैक्टोज के रूपांतरण में शामिल होता है)। इस प्रकार, एक ही कार्य करने वाले विभिन्न एंजाइमों का एक ही नाम होगा। ऐसे एंजाइम अन्य गुणों से भिन्न होते हैं, उदाहरण के लिए, इष्टतम पीएच (क्षारीय फॉस्फेट) या कोशिका में स्थानीयकरण (झिल्ली एटीपीस) द्वारा।

एंजाइमों की क्रिया की संरचना और तंत्र

एंजाइमों की गतिविधि उनकी त्रि-आयामी संरचना से निर्धारित होती है।

सभी प्रोटीनों की तरह, एंजाइमों को अमीनो एसिड की एक रैखिक श्रृंखला के रूप में संश्लेषित किया जाता है जो एक विशिष्ट तरीके से मुड़ते हैं। अमीनो एसिड का प्रत्येक क्रम एक विशेष तरीके से मुड़ता है, और परिणामी अणु (प्रोटीन ग्लोब्यूल) में अद्वितीय गुण होते हैं। प्रोटीन कॉम्प्लेक्स बनाने के लिए कई प्रोटीन श्रृंखलाओं को जोड़ा जा सकता है। गर्म करने या कुछ रसायनों के संपर्क में आने पर प्रोटीन की तृतीयक संरचना नष्ट हो जाती है।

एंजाइमों की सक्रिय साइट एक एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित रासायनिक प्रतिक्रिया के तंत्र का अध्ययन, प्रतिक्रिया के विभिन्न चरणों में मध्यवर्ती और अंतिम उत्पादों के निर्धारण के साथ, एंजाइम की तृतीयक संरचना की ज्यामिति, कार्यात्मक समूहों की प्रकृति का सटीक ज्ञान दर्शाता है। इसके अणु की, किसी दिए गए सब्सट्रेट पर क्रिया की विशिष्टता और उच्च उत्प्रेरक गतिविधि सुनिश्चित करना, साथ हीएक एंजाइम अणु का अनुभाग जो उत्प्रेरक प्रतिक्रिया की उच्च दर प्रदान करता है। आमतौर पर, एंजाइमी प्रतिक्रियाओं में शामिल सब्सट्रेट अणु एंजाइम अणुओं की तुलना में आकार में अपेक्षाकृत छोटे होते हैं। इस प्रकार, एंजाइम-सब्सट्रेट परिसरों के निर्माण के दौरान, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के अमीनो एसिड अनुक्रम के केवल सीमित टुकड़े ही प्रत्यक्ष रासायनिक संपर्क में प्रवेश करते हैं - "सक्रिय केंद्र" - एंजाइम अणु में अमीनो एसिड अवशेषों का एक अनूठा संयोजन, जो प्रत्यक्ष संपर्क सुनिश्चित करता है सब्सट्रेट अणु और उत्प्रेरण के कार्य में प्रत्यक्ष भागीदारी के साथ।

सक्रिय केंद्र पारंपरिक रूप से विभाजित है:

उत्प्रेरक केंद्र - सब्सट्रेट के साथ सीधे रासायनिक बातचीत;

बाइंडिंग सेंटर (संपर्क या "एंकर" साइट) - सब्सट्रेट और एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स के गठन के लिए विशिष्ट संबंध प्रदान करता है।

किसी प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करने के लिए, एक एंजाइम को एक या अधिक सबस्ट्रेट्स से जुड़ना चाहिए। एंजाइम की प्रोटीन श्रृंखला इस तरह से मुड़ती है कि ग्लोब्यूल की सतह पर एक गैप या गड्ढा बन जाता है, जहां सब्सट्रेट बंधते हैं। इस क्षेत्र को सब्सट्रेट बाइंडिंग साइट कहा जाता है। यह आमतौर पर एंजाइम की सक्रिय साइट के साथ मेल खाता है या उसके करीब है। कुछ एंजाइमों में सहकारकों या धातु आयनों के लिए बंधन स्थल भी होते हैं।

एंजाइम सब्सट्रेट के साथ जुड़ता है:

पानी के "कोट" से सब्सट्रेट को साफ करता है

प्रतिक्रिया घटित होने के लिए आवश्यक तरीके से प्रतिक्रिया करने वाले सब्सट्रेट अणुओं को अंतरिक्ष में व्यवस्थित करता है

प्रतिक्रिया के लिए सब्सट्रेट अणुओं को तैयार करता है (उदाहरण के लिए, ध्रुवीकरण)।

आमतौर पर, एंजाइम आयनिक या हाइड्रोजन बांड के माध्यम से सब्सट्रेट से जुड़ता है, शायद ही कभी सहसंयोजक बांड के माध्यम से। प्रतिक्रिया के अंत में, इसका उत्पाद (या उत्पाद) एंजाइम से अलग हो जाता है।

परिणामस्वरूप, एंजाइम प्रतिक्रिया की सक्रियण ऊर्जा को कम कर देता है। ऐसा इसलिए है क्योंकि एंजाइम की उपस्थिति में प्रतिक्रिया एक अलग पथ का अनुसरण करती है (वास्तव में एक अलग प्रतिक्रिया होती है), उदाहरण के लिए:

एन्जाइम की अनुपस्थिति में:

एक एंजाइम की उपस्थिति में:

• एएफ+बी = एवीएफ

  एवीएफ = एबी+एफ

जहां ए, बी सब्सट्रेट हैं, एबी प्रतिक्रिया उत्पाद है, एफ एंजाइम है।

एन्जाइम अंतर्जात प्रतिक्रियाओं (जिनके घटित होने के लिए ऊर्जा की आवश्यकता होती है) के लिए स्वतंत्र रूप से ऊर्जा प्रदान नहीं कर सकते हैं। इसलिए, ऐसी प्रतिक्रियाओं को अंजाम देने वाले एंजाइम उन्हें एक्सर्जोनिक प्रतिक्रियाओं के साथ जोड़ते हैं जो अधिक ऊर्जा छोड़ते हैं। उदाहरण के लिए, बायोपॉलिमर संश्लेषण प्रतिक्रियाओं को अक्सर एटीपी हाइड्रोलिसिस प्रतिक्रियाओं के साथ जोड़ा जाता है।

कुछ एंजाइमों के सक्रिय केंद्रों की विशेषता सहकारिता की घटना है।

विशेषता

एंजाइम आम तौर पर अपने सब्सट्रेट (सब्सट्रेट विशिष्टता) के लिए उच्च विशिष्टता प्रदर्शित करते हैं। यह सब्सट्रेट अणु पर आकार, चार्ज वितरण और हाइड्रोफोबिक क्षेत्रों और एंजाइम पर सब्सट्रेट बाइंडिंग साइट के बीच आंशिक संपूरकता द्वारा प्राप्त किया जाता है। एंजाइम आम तौर पर उच्च स्तर की स्टीरियोस्पेसिफिकिटी (उत्पाद के रूप में संभावित स्टीरियोइसोमर्स में से केवल एक का निर्माण करना या सब्सट्रेट के रूप में केवल एक स्टीरियोइसोमर्स का उपयोग करना), रीजियोसेलेक्टिविटी (सब्सट्रेट के संभावित पदों में से केवल एक पर रासायनिक बंधन बनाना या तोड़ना) प्रदर्शित करते हैं, और कीमोसेलेक्टिविटी (दी गई स्थितियों के लिए संभव कई में से केवल एक रासायनिक प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करना)। विशिष्टता के समग्र उच्च स्तर के बावजूद, सब्सट्रेट की डिग्री और एंजाइमों की प्रतिक्रिया विशिष्टता भिन्न हो सकती है। उदाहरण के लिए, एंडोपेप्टिडेज़ ट्रिप्सिन केवल आर्जिनिन या लाइसिन के बाद पेप्टाइड बंधन को तोड़ता है यदि उनके बाद प्रोलाइन नहीं होती है, तो यह बहुत कम विशिष्ट होता है और कई अमीनो एसिड के बाद पेप्टाइड बंधन को तोड़ सकता है।

1890 में, एमिल फिशर ने प्रस्तावित किया कि एंजाइमों की विशिष्टता एंजाइम के रूप और सब्सट्रेट के बीच सटीक मिलान से निर्धारित होती है। इस धारणा को की-लॉक मॉडल कहा जाता है। एंजाइम सब्सट्रेट के साथ मिलकर एक अल्पकालिक एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स बनाता है। हालाँकि, हालांकि यह मॉडल एंजाइमों की उच्च विशिष्टता की व्याख्या करता है, लेकिन यह व्यवहार में देखी जाने वाली संक्रमण अवस्था स्थिरीकरण की घटना की व्याख्या नहीं करता है।

प्रेरित पत्राचार मॉडल

1958 में, डैनियल कोशलैंड ने की-लॉक मॉडल में संशोधन का प्रस्ताव रखा। एंजाइम आमतौर पर कठोर नहीं, बल्कि लचीले अणु होते हैं। एक एंजाइम की सक्रिय साइट सब्सट्रेट को बांधने के बाद संरचना को बदल सकती है। सक्रिय साइट के अमीनो एसिड पक्ष समूह एक ऐसी स्थिति ग्रहण करते हैं जो एंजाइम को अपना उत्प्रेरक कार्य करने की अनुमति देता है। कुछ मामलों में, सक्रिय स्थल पर बंधने के बाद सब्सट्रेट अणु भी संरचना बदलता है। की-लॉक मॉडल के विपरीत, प्रेरित-फिट मॉडल न केवल एंजाइमों की विशिष्टता बताता है, बल्कि संक्रमण अवस्था का स्थिरीकरण भी बताता है। इस मॉडल को "दस्ताना हाथ" कहा जाता है।

संशोधनों

प्रोटीन श्रृंखला के संश्लेषण के बाद कई एंजाइमों में संशोधन होते हैं, जिसके बिना एंजाइम पूरी तरह से अपनी गतिविधि प्रदर्शित नहीं करता है। ऐसे संशोधनों को पोस्ट-ट्रांसलेशनल संशोधन (प्रसंस्करण) कहा जाता है। संशोधन के सबसे आम प्रकारों में से एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के पार्श्व अवशेषों में रासायनिक समूहों को जोड़ना है। उदाहरण के लिए, फॉस्फोरिक एसिड अवशेषों को जोड़ने को फॉस्फोराइलेशन कहा जाता है और यह एंजाइम किनेज़ द्वारा उत्प्रेरित होता है। कई यूकेरियोटिक एंजाइम ग्लाइकोसिलेटेड होते हैं, यानी कार्बोहाइड्रेट प्रकृति के ऑलिगोमर्स द्वारा संशोधित होते हैं।

पोस्ट-ट्रांसलेशनल संशोधन का एक अन्य सामान्य प्रकार पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का दरार है। उदाहरण के लिए, काइमोट्रिप्सिन (पाचन में शामिल एक प्रोटीज़) काइमोट्रिप्सिनोजेन से एक पॉलीपेप्टाइड क्षेत्र को साफ़ करके प्राप्त किया जाता है। काइमोट्रिप्सिनोजेन काइमोट्रिप्सिन का एक निष्क्रिय अग्रदूत है और अग्न्याशय में संश्लेषित होता है। निष्क्रिय रूप को पेट में ले जाया जाता है, जहां यह काइमोट्रिप्सिन में परिवर्तित हो जाता है। एंजाइम के पेट में प्रवेश करने से पहले अग्न्याशय और अन्य ऊतकों के विभाजन से बचने के लिए यह तंत्र आवश्यक है। निष्क्रिय एंजाइम अग्रदूत को "जाइमोजेन" भी कहा जाता है।

एंजाइम सहकारक

कुछ एंजाइम बिना किसी अतिरिक्त घटक के स्वयं ही उत्प्रेरक कार्य करते हैं। हालाँकि, ऐसे एंजाइम हैं जिन्हें उत्प्रेरण करने के लिए गैर-प्रोटीन घटकों की आवश्यकता होती है। सहकारक या तो अकार्बनिक अणु (धातु आयन, लौह-सल्फर क्लस्टर, आदि) या कार्बनिक (उदाहरण के लिए, फ्लेविनाइल हेम) हो सकते हैं। कार्बनिक सहकारक जो किसी एंजाइम से कसकर बंधे होते हैं उन्हें कृत्रिम समूह भी कहा जाता है। कार्बनिक सहकारक जिन्हें एंजाइम से अलग किया जा सकता है, सहएंजाइम कहलाते हैं।

एक एंजाइम जिसे उत्प्रेरक गतिविधि के लिए एक सहकारक की उपस्थिति की आवश्यकता होती है, लेकिन यह उससे बंधा नहीं होता है, उसे एपीओ एंजाइम कहा जाता है। सहकारक के साथ संयोजन में एक एपीओ एंजाइम को होलो एंजाइम कहा जाता है। अधिकांश सहकारक गैर-सहसंयोजक बल्कि मजबूत अंतःक्रियाओं द्वारा एंजाइम से बंधे होते हैं। ऐसे कृत्रिम समूह भी हैं जो सहसंयोजक रूप से एंजाइम से बंधे होते हैं, उदाहरण के लिए, पाइरूवेट डिहाइड्रोजनेज में थायमिन पाइरोफॉस्फेट।

एंजाइमों का विनियमन

कुछ एंजाइमों में छोटे अणु बंधन स्थल होते हैं और वे चयापचय पथ के सब्सट्रेट या उत्पाद हो सकते हैं जिसमें एंजाइम प्रवेश करता है। वे एंजाइम की गतिविधि को कम या बढ़ा देते हैं, जिससे प्रतिक्रिया का अवसर पैदा होता है।

अंतिम उत्पाद द्वारा अवरोध

मेटाबोलिक मार्ग अनुक्रमिक एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं की एक श्रृंखला है। अक्सर चयापचय पथ का अंतिम उत्पाद एक एंजाइम का अवरोधक होता है जो उस चयापचय पथ में पहली प्रतिक्रिया को तेज करता है। यदि अंतिम उत्पाद बहुत अधिक हो जाता है, तो यह पहले एंजाइम के लिए अवरोधक के रूप में कार्य करता है, और यदि इसके बाद अंतिम उत्पाद बहुत कम हो जाता है, तो पहला एंजाइम फिर से सक्रिय हो जाता है। इस प्रकार, नकारात्मक प्रतिक्रिया के सिद्धांत के अनुसार अंतिम उत्पाद द्वारा निषेध होमियोस्टैसिस (शरीर की आंतरिक पर्यावरणीय स्थितियों की सापेक्ष स्थिरता) को बनाए रखने का एक महत्वपूर्ण तरीका है।

एंजाइम गतिविधि पर पर्यावरणीय परिस्थितियों का प्रभाव

एंजाइमों की गतिविधि कोशिका या शरीर की स्थितियों पर निर्भर करती है - दबाव, पर्यावरण की अम्लता, तापमान, घुले हुए लवणों की सांद्रता (समाधान की आयनिक शक्ति), आदि।

एंजाइमों के अनेक रूप

एंजाइमों के अनेक रूपों को दो श्रेणियों में विभाजित किया जा सकता है:

आइसोएंजाइम

उचित बहुवचन रूप (सत्य)

आइसोएंजाइम- ये एंजाइम हैं, जिनका संश्लेषण विभिन्न जीनों द्वारा एन्कोड किया गया है, उनकी अलग-अलग प्राथमिक संरचनाएं और अलग-अलग गुण हैं, लेकिन वे एक ही प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं। आइसोएंजाइम के प्रकार:

अंग - यकृत और मांसपेशियों में ग्लाइकोलाइसिस एंजाइम।

सेलुलर - मैलेट डिहाइड्रोजनेज साइटोप्लाज्मिक और माइटोकॉन्ड्रियल (एंजाइम अलग-अलग हैं, लेकिन वे एक ही प्रतिक्रिया उत्प्रेरित करते हैं)।

हाइब्रिड - एक चतुर्धातुक संरचना वाले एंजाइम, व्यक्तिगत सबयूनिट (लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज - 2 प्रकार के 4 सबयूनिट) के गैर-सहसंयोजक बंधन के परिणामस्वरूप बनते हैं।

उत्परिवर्ती - एकल जीन उत्परिवर्तन के परिणामस्वरूप गठित।

एलोएंजाइम एक ही जीन के विभिन्न एलील्स द्वारा एन्कोड किए जाते हैं।

वास्तव में बहुवचन रूप(सच) एंजाइम हैं, जिनका संश्लेषण एक ही जीन के समान एलील द्वारा एन्कोड किया जाता है, उनकी प्राथमिक संरचना और गुण समान होते हैं, लेकिन राइबोसोमैकॉन पर संश्लेषण के बाद वे संशोधन से गुजरते हैं और अलग हो जाते हैं, हालांकि वे एक ही प्रतिक्रिया उत्प्रेरित करते हैं।

आइसोन्ज़ाइम आनुवंशिक स्तर पर भिन्न होते हैं और प्राथमिक अनुक्रम से भिन्न होते हैं, और अनुवाद के बाद के स्तर पर वास्तविक एकाधिक रूप अलग हो जाते हैं।

चिकित्सीय महत्व

एंजाइमों और वंशानुगत चयापचय रोगों के बीच संबंध पहली बार 1910 के दशक में ए. गैरोड द्वारा स्थापित किया गया था। गैरोड ने एंजाइम दोष से जुड़ी बीमारियों को "चयापचय की जन्मजात त्रुटियां" कहा।

यदि किसी विशेष एंजाइम को एन्कोड करने वाले जीन में उत्परिवर्तन होता है, तो एंजाइम का अमीनो एसिड अनुक्रम बदल सकता है। इसके अलावा, अधिकांश उत्परिवर्तन के परिणामस्वरूप, इसकी उत्प्रेरक गतिविधि कम हो जाती है या पूरी तरह से गायब हो जाती है। यदि किसी जीव को दो ऐसे उत्परिवर्ती जीन (प्रत्येक माता-पिता से एक) प्राप्त होते हैं, तो इस एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित रासायनिक प्रतिक्रिया शरीर में होनी बंद हो जाती है। उदाहरण के लिए, एल्बिनो की उपस्थिति एंजाइम टायरोसिनेस के उत्पादन की समाप्ति से जुड़ी है, जो डार्क पिगमेंट मेलेनिन के संश्लेषण के चरणों में से एक के लिए जिम्मेदार है, जो एंजाइम फेनिलएलनिन की कम या अनुपस्थित गतिविधि से जुड़ा है। 4-यकृत में हाइड्रॉक्सिलेज़।

वर्तमान में, एंजाइम दोषों से जुड़ी सैकड़ों वंशानुगत बीमारियाँ ज्ञात हैं। इनमें से कई बीमारियों के इलाज और रोकथाम के लिए तरीके विकसित किए गए हैं।

प्रायोगिक उपयोग

एंजाइमों का व्यापक रूप से राष्ट्रीय अर्थव्यवस्था में उपयोग किया जाता है - भोजन, कपड़ा उद्योग, औषध विज्ञान और चिकित्सा। अधिकांश दवाएं शरीर में एंजाइमेटिक प्रक्रियाओं को प्रभावित करती हैं, कुछ प्रतिक्रियाओं को शुरू या रोकती हैं।

एंजाइमों के उपयोग का क्षेत्र वैज्ञानिक अनुसंधानऔर चिकित्सा में.

प्रकृति में, विशेष प्रोटीन पदार्थ होते हैं जो जीवित कोशिका और उसके बाहर दोनों जगह समान रूप से सफलतापूर्वक कार्य करते हैं। ये एंजाइम हैं. उनकी मदद से, शरीर भोजन को पचाता है, कोशिकाओं को विकसित और नष्ट करता है, उनके लिए धन्यवाद, हमारे शरीर की सभी प्रणालियाँ प्रभावी ढंग से काम करती हैं, और, सबसे पहले, केंद्रीय तंत्रिका तंत्र. एंजाइमों के बिना, दही, केफिर, पनीर, फ़ेटा चीज़, क्वास, तैयार अनाज नहीं होंगे। शिशु भोजन. ये जैव उत्प्रेरक, जो हाल ही में जैव प्रौद्योगिकीविदों के वफादार सहायक बन गए हैं, किससे बने हैं और वे कैसे संरचित हैं, वे एक दूसरे से कैसे अलग हैं, वे हमारे जीवन को कैसे आसान बनाते हैं, आप इस पाठ में इसके बारे में जानेंगे।

ग्रन्थसूची

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