ФЕРМЕНТ гэдэг нь эсэд нийлэгждэг уургийн шинж чанартай органик бодис бөгөөд тэдгээрт үүсэх урвалыг химийн хувиргалтгүйгээр олон удаа хурдасгадаг. Үүнтэй төстэй нөлөө үзүүлдэг бодисууд нь амьгүй байгальд байдаг бөгөөд тэдгээрийг катализатор гэж нэрлэдэг.

Ферментүүдийг (Латин fermentum - исгэх, исгэх) заримдаа фермент гэж нэрлэдэг (Грек хэлнээс en - дотор, zyme - исгэх). Бүх амьд эсүүд маш их агуулагддаг том багцкатализаторын үйл ажиллагаа нь эсийн үйл ажиллагааг тодорхойлдог ферментүүд. Эсэд тохиолддог олон янзын урвалын бараг тус бүр нь тодорхой ферментийн оролцоог шаарддаг. Сурч байна химийн шинж чанарФерментүүд ба тэдгээрийн катализаторын урвалыг биохимийн онцгой, маш чухал салбар болох энзимологи судалдаг.

Олон ферментүүд нь эсэд чөлөөт төлөвт байдаг, зүгээр л цитоплазмд уусдаг; бусад нь нарийн төвөгтэй, өндөр зохион байгуулалттай бүтэцтэй холбоотой байдаг. Мөн эсийн гадна байрладаг ферментүүд байдаг; Тиймээс цардуул, уургийн задралыг хурдасгадаг ферментүүд нь нойр булчирхайгаас гэдэс рүү ялгардаг.Фермент болон олон бичил биетээр ялгардаг.

Ферментийн үйлдэл

Элсэн чихэр задрах, өндөр энергитэй нэгдэл аденозин трифосфат (ATP) үүсэх, гидролиз хийх зэрэг энерги хувиргах үндсэн процесст оролцдог ферментүүд нь амьтан, ургамал, бактерийн бүх төрлийн эсүүдэд байдаг. Гэсэн хэдий ч зөвхөн тодорхой организмын эдэд үүсдэг ферментүүд байдаг.

Тиймээс целлюлозын нийлэгжилтэнд оролцдог ферментүүд нь ургамлын эсээс олддог боловч амьтны эсэд байдаггүй. Тиймээс "бүх нийтийн" фермент ба зарим төрлийн эсийн өвөрмөц ферментийг ялгах нь чухал юм. Ерөнхийдөө эс нь илүү мэргэшсэн байх тусам эсийн тодорхой үйл ажиллагааг гүйцэтгэхэд шаардлагатай ферментийн багцыг нэгтгэх магадлал өндөр байдаг.

Ферментийн онцлог нь тэд маш өвөрмөц шинж чанартай байдаг, өөрөөр хэлбэл тэд зөвхөн нэг урвал эсвэл нэг төрлийн урвалыг хурдасгах чадвартай байдаг.

1890 онд Э.Г.Фишер энэхүү өвөрмөц чанар нь субстратын молекулын хэлбэртэй яг таарч байгаа ферментийн молекулын тусгай хэлбэрээс үүдэлтэй гэж санал болгосон.Энэ таамаглалыг "түлхүүр ба түгжээ" гэж нэрлэдэг бөгөөд түлхүүрийг субстраттай, түгжээг ферменттэй харьцуулдаг. Таамаглалд: Түлхүүр цоожтой таарч байгаа шиг субстрат нь ферменттэй тохирдог. Ферментийн үйл ажиллагааны сонгомол байдал нь түүний идэвхтэй төвийн бүтэцтэй холбоотой байдаг.

Ферментийн үйл ажиллагаа

Юуны өмнө температур нь ферментийн үйл ажиллагаанд нөлөөлдөг. Температур нэмэгдэхийн хэрээр химийн урвалын хурд нэмэгддэг. Молекулуудын хурд нэмэгдэж, бие биетэйгээ мөргөлдөх магадлал нэмэгддэг. Тиймээс тэдний хооронд урвал үүсэх магадлал нэмэгддэг. Ферментийн хамгийн их үйл ажиллагааг хангадаг температур нь оновчтой байдаг.

Оновчтой температураас гадна уургийн денатурацийн улмаас урвалын хурд буурдаг. Температур буурахад химийн урвалын хурд мөн буурдаг. Температур нь хөлдөх үед фермент идэвхгүй болсон боловч денатурат ордоггүй.

Ферментийн ангилал

1961 онд ферментийг 6 бүлэгт системчилсэн ангиллыг санал болгосон. Гэхдээ ферментийн нэрс нь маш урт бөгөөд хэлэхэд хэцүү байсан тул одоо ферментийг ажлын нэрээр нэрлэх нь заншил болжээ. Ажлын нэр нь ферментийн үйлчилдэг субстратын нэр ба "ase" гэсэн төгсгөлөөс бүрдэнэ. Жишээлбэл, хэрэв бодис нь лактоз, өөрөөр хэлбэл сүүний сахар бол лактаза нь түүнийг хувиргадаг фермент юм. Хэрэв сахароз (ердийн элсэн чихэр) бол түүнийг задалдаг фермент нь сахароз юм. Үүний дагуу уураг задалдаг ферментийг протеиназа гэж нэрлэдэг.

Ферментгүйгээр хүн амьдрах чадваргүй болно, учир нь бие нь бүх чухал бодисын солилцооны үйл явц, эрүүл хоол боловсруулахад уургийн молекулыг шаарддаг.

Хүний биед агуулагдах ферментүүд нь уургийн бүтэцтэй байдаг. Та тэдгээрийг хүний ​​​​бие дэхь бүх бодисын солилцооны үйл ажиллагааг хангадаг катализатор гэж төсөөлж болно. Тэд олон тооны биохимийн урвалыг өдөөж, бие махбодид шаардлагатай бодисыг хүлээн авдаг шим тэжээлхоолноос.

Үйлдлийн механизм

Ферментүүд нь хоол тэжээлийн бүрэлдэхүүн хэсгүүдийг задалж, бие махбодид хэрэглэж болно. Үүний үр дүнд хоол хүнснээс шим тэжээл нь биед нэвтэрдэг.

Ферментүүд үнэндээ маш ухаалаг байдаг! Тооцоолсон тус бүр нь 10,000 янз бүрийн төрөлБие дэх ферментүүд нь өөрийн гэсэн үүрэгтэй: тэд тодорхой субстрат дээр ажилладаг. Тиймээс уураг задлах ферментүүд нь зөвхөн уураг задалдаг бөгөөд өөх тосыг уусгадаггүй.

Функцээ өөрчлөхийн тулд фермент нь өөр субстраттай богино хугацаанд нэгдэж, фермент-субстратын цогцолбор үүсгэдэг. Дараа нь энэ нь анхны бүтэц рүүгээ буцаж ирдэг.

Бие дэх ферментийн үндсэн бүлгүүд

Ферментүүд нь хоол боловсруулах, хоол боловсруулах, бодисын солилцооны ферментүүд гэсэн гурван төрөлд хуваагддаг. Хоол боловсруулах болон бодисын солилцооны ферментийг бие өөрөө үйлдвэрлэдэг бол хүний ​​түүхий хоол хүнс хэрэглэснээр бие нь хүнсний ферментийг хүлээн авдаг.

1. Хоол боловсруулах. Эдгээр уураг нь нойр булчирхай, ходоод, нарийн гэдэс, амны хөндийн шүлсний булчирхайд үүсдэг. Тэнд тэд хүнсний молекулуудыг үндсэн барилгын блок болгон салгаж, улмаар бодисын солилцооны үйл явцад хүртээмжтэй байдлыг баталгаажуулдаг.

Олон тооны үйлдвэрлэхэд онцгой чухал эрхтэн хоол боловсруулах ферментүүднойр булчирхай юм. Энэ нь нүүрс усыг энгийн сахар болгон хувиргадаг амилаза, өөх тосноос глицерин, энгийн тосны хүчлийг үүсгэдэг липаза, уургаас амин хүчлийг үүсгэдэг протеазыг үүсгэдэг.

2. Хоол хүнс. Энэ бүлгийн ферментүүд нь түүхий, шинэхэн хоолонд агуулагддаг. Хүнсний ферментүүд нь хоол боловсруулах ферментийн үүрэг гүйцэтгэдэг. Ашиг тус: Тэд хоол боловсруулахад шууд тусалдаг.

Шинэхэн жимс, хүнсний ногоог хэрэглэснээр хоол хүнсний 70 хүртэлх хувь нь бие махбод дахь хүнсний ферментээр шингэдэг. Өндөр температур нь тэдгээрийг устгадаг тул хоолыг түүхийгээр нь идэх нь чухал юм. Янз бүрийн ферментийн нийлүүлэлтийг хангахын тулд аль болох олон янз байх ёстой.

Гадил, хан боргоцой, инжир, лийр, папайя, киви зэрэг нь эдгээрээр баялаг. Хүнсний ногооны дотроос брокколи, улаан лооль, өргөст хэмх, цуккини ялгардаг.

3. Бодисын солилцоо. Энэ бүлгийн ферментүүд нь эс, эрхтэн, яс, цусанд үүсдэг. Зөвхөн тэдний оршихуйн ачаар зүрх, бөөр, уушиг ажиллаж чаддаг. Бодисын солилцооны ферментүүд нь шим тэжээлийг хоол хүнснээс үр дүнтэй шингээх боломжийг олгодог.

Тиймээс тэд витамин, эрдэс бодис, фитонутриент, гормоныг биед хүргэдэг.

Арьсанд үзүүлэх нөлөө

Бие дэх шаргуу биокатализаторын ферментүүд нь зөвхөн биеийн дотор төдийгүй гадна талд ч тусалдаг. Батгатай эсвэл мэдрэмтгий арьстай хүмүүст энэ нь ашигтай байдаг Гадаад төрх. Үйл явцыг хурдасгахын тулд тусгай ферментийн хальс хэрэглэдэг. Тэдгээр нь ихэвчлэн жимсний ферментээс бүрддэг.

Ийм процедур нь үхсэн арьсны эсийг зайлуулж, илүүдэл sebum-ийг зайлуулдаг. Ферментийн хальс нь чөлөөтэй зарагддаг бөгөөд арьсанд маш зөөлөн байдаг. Гэхдээ тэдгээрийг долоо хоногт нэгээс илүү удаа хэрэглэж болохгүй.

Бие дэх гол ферментүүд

Хүний биеийн амьдралын үйл ажиллагаа нь эсэд тохиолддог олон мянган үйл явц дээр суурилдаг. химийн урвал. Тэдгээр нь тус бүрийг тусгай хурдасгуур - биокатализатор эсвэл ферментийн оролцоотойгоор гүйцэтгэдэг.

Ферментүүд нь амьд организмд тохиолддог бараг бүх биохимийн урвалд катализаторын үүрэг гүйцэтгэдэг. 2013 он гэхэд 5000 гаруй өөр өөр ферментийг тодорхойлсон

Орчин үеийн шинжлэх ухаан хоёр мянга орчим биокатализаторыг мэддэг. гэж нэрлэгддэг зүйл дээр анхаарлаа хандуулцгаая гол ферментүүд . Эдгээрт биеийн амьдралын хамгийн чухал биокатализаторууд багтдаг бөгөөд тэдгээрийн "эвдрэл" нь дүрмээр бол өвчин үүсэхэд хүргэдэг. Бид асуултанд хариулахыг хичээж байна: эрүүл биед энэ фермент хэрхэн ажилладаг вэ, хүний ​​​​өвчлөлийн явцад түүнд юу тохиолддог вэ?

Бүх амьд биетүүдийн үндэс суурийг бүрдүүлдэг хамгийн чухал биополимерууд (бидний биеийн эсийн бүх бүрэлдэхүүн хэсэг ба бүх ферментүүд тэдгээрээс бүрддэг) уургийн шинж чанартай байдаг нь мэдэгдэж байна. Хариуд нь уураг нь энгийн азотын нэгдлүүдээс бүрддэг - амин хүчлүүд, химийн бондоор холбогдсон пептидийн холбоо юм. Бие махбодид усны молекулуудыг нэмж (гидролизийн урвал) эдгээр холбоог задалдаг тусгай ферментүүд байдаг. Ийм ферментийг пептидийн гидролаз гэж нэрлэдэг. Тэдний нөлөөн дор уургийн молекул дахь амин хүчлүүдийн хоорондох химийн холбоо тасарч, уургийн молекулуудын хэсгүүд - пептидүүд үүсдэг. янз бүрийн тооамин хүчлүүд. Биологийн өндөр идэвхжилтэй пептидүүд нь бие махбодийг хордуулдаг. Эцсийн эцэст пептидийн гидролазуудад өртөх үед пептидүүд биологийн идэвхээ алддаг эсвэл мэдэгдэхүйц бууруулдаг.

Профессор В.Н. Орехович болон түүний шавь нар 1979 онд нээж, тусгаарлаж чадсан цэвэр хэлбэрбиохимичдэд урьд өмнө мэдэгдээгүй пептидийн гидролазын аль нэгний физик, хими, катализаторын шинж чанарыг нарийвчлан судлах. Одоо энэ нь карбоксикатепсин фермент нэрээр олон улсын жагсаалтад орсон. Эрүүл биед яагаад карбоксикатепсин хэрэгтэй вэ, түүний бүтцэд тодорхой өөрчлөлт орсны үр дүнд юу тохиолдож болох вэ гэсэн асуултын хариултыг судалгаанд ойртуулсан.

Карбоксикатепсин нь цусны даралтыг нэмэгдүүлдэг ангиотензин В пептид үүсэх, мөн эсрэгээр цусны даралтыг бууруулах шинж чанартай өөр нэг пептид болох брадикининыг устгахад оролцдог нь тогтоогджээ.

Ийнхүү карбоксикатепсин нь биеийн хамгийн чухал биохимийн системүүдийн нэг болох цусны даралтыг зохицуулах тогтолцооны үйл ажиллагаанд оролцдог гол катализатор болж хувирав. Карбоксикатепсин илүү идэвхтэй байх тусам ангиотензин Р-ийн концентраци ихсэх ба брадикинины концентраци бага байх тусам цусны даралт ихсэх болно. Цусны даралт ихсэх өвчтэй хүмүүст цусан дахь карбокси-катепсины идэвхжил нэмэгддэг нь гайхах зүйл биш юм. Энэ үзүүлэлтийг тодорхойлох нь эмч нарт эмчилгээний арга хэмжээний үр нөлөөг үнэлэх, өвчний явцыг урьдчилан таамаглахад тусалдаг.

Хүний биед шууд карбоксикатепсины үйл ажиллагааг дарангуйлж, улмаар цусны даралтыг бууруулах боломжтой юу? Манай хүрээлэнгээс хийсэн судалгаагаар байгальд гидролиз хийлгүйгээр карбоксикатепсинтэй холбогддог пептидүүд байдгийг харуулсан бөгөөд ингэснээр түүнийг өөрийн төрөлх үйл ажиллагааг гүйцэтгэх чадваргүй болгодог.

Одоогийн байдлаар АГ-тэй тэмцэхэд шинэ эмчилгээний бодис болгон ашиглах ёстой карбоксикатепсины хиймэл хориглогч (дарангуйлагч) нийлэгжүүлэх ажил хийгдэж байна.

Хүний бие дэх азотын бодисын биохимийн өөрчлөлтөд оролцдог бусад чухал гол ферментүүдэд амин оксидазууд орно. Мэдрэлийн импульсийн олон химийн дамжуулагч - нейротрансмиттерийг багтаасан биоген амин гэж нэрлэгддэг исэлдэлтийн урвалууд тэдгээргүйгээр явагдах боломжгүй. Амин оксидазын задрал нь төв болон захын мэдрэлийн тогтолцооны үйл ажиллагааны алдагдалд хүргэдэг; Амин оксидазын химийн хориглогчийг эмнэлзүйн практикт аль хэдийн эмчилгээний бодис болгон ашигладаг, жишээлбэл, сэтгэлийн хямралын үед.

Амин оксидазын биологийн функцийг судлах явцад тэдгээрийн урьд өмнө мэдэгдээгүй шинж чанарыг олж илрүүлэх боломжтой болсон. Эдгээр ферментийн молекул дахь тодорхой химийн өөрчлөлтүүд нь тэдгээрийн катализаторын чанарын өөрчлөлтүүд дагалддаг нь тогтоогджээ. Тиймээс биоген моноаминыг исэлдүүлдэг моноамин оксидазууд (жишээлбэл, алдартай нейротрансмиттерүүд норэпинефрин, серотонин, допамин) исэлдүүлэгч бодисоор эмчилсний дараа төрөлхийн шинж чанараа хэсэгчлэн алддаг. Гэвч тэд эсийн амьдралд шаардлагатай диамин, зарим амин хүчил, амин сахар, нуклеотид болон бусад азотын нэгдлүүдийг устгах чанарын шинэ чадварыг олж илрүүлжээ. Түүнээс гадна моноамин оксидазыг зөвхөн in vitro-д хувиргах боломжтой (өөрөөр хэлбэл судлаачид цэвэршүүлсэн ферментийн бэлдмэлийг туршиж үзсэн тохиолдолд), мөн янз бүрийн эмгэг процессыг урьд өмнө нь дуурайлган хийдэг амьтны биед хувиргах боломжтой.

Хүний биеийн эсүүдэд моноамин оксидазууд нь биологийн мембранд багтдаг - хагас нэвчилт бүхий хуваалтууд нь эсийн мембраны үүрэг гүйцэтгэдэг бөгөөд тэдгээр нь тус бүрийг тодорхой урвал явагддаг тусдаа хэсгүүдэд хуваадаг. Биомембран нь ялангуяа амархан исэлддэг өөх тосоор баялаг бөгөөд хагас шингэн төлөвт байдаг. Олон өвчнийг биомембран дахь өөх тосны исэлдэлтийн бүтээгдэхүүний илүүдэл хуримтлал дагалддаг. Хэт исэлдсэн (хэт исэлдсэн), тэдгээр нь мембраны хэвийн нэвчилт болон тэдгээрийг бүрдүүлдэг ферментийн хэвийн үйл ажиллагааг алдагдуулдаг. Эдгээр ферментүүд нь моноамин оксидазуудыг агуулдаг.

Ялангуяа цацрагийн гэмтлийн үед ясны чөмөг, гэдэс, элэг болон бусад эрхтнүүдийн эсийн биомембран дахь өөх тос хэт исэлдэж, моноамин оксидазууд нь ашигтай үйл ажиллагаагаа хэсэгчлэн алдаж зогсохгүй чанарын хувьд шинэ шинж чанарыг олж авдаг бөгөөд энэ нь хүний ​​биед хортой нөлөө үзүүлдэг. бие. Тэд эсийн хувьд амин чухал азотын бодисыг устгаж эхэлдэг. Моно-амин оксидазын биологийн идэвхийг өөрчлөх шинж чанар нь цэвэршүүлсэн ферментийн бэлдмэлүүд болон амьд организмын туршилтаар илэрдэг. Түүгээр ч барахгүй цацрагийн гэмтэлтэй тэмцэхэд ашигладаг эмчилгээний бодисууд нь ферментийн чанарын өөрчлөлтийг бий болгохоос сэргийлдэг.

Энэхүү маш чухал шинж чанар - моноамин оксидазын хувиргалтыг буцаах чадвар нь туршилтаар тогтоогдсон бөгөөд энэ үеэр судлаачид зөвхөн ферментийг хувиргахаас урьдчилан сэргийлэх төдийгүй эмгэгийг арилгах, катализаторын үйл ажиллагааг хэвийн байдалд оруулах, тодорхой эмчилгээний үр дүнд хүрэхэд суралцсан. .

Одоогоор бид амьтад дээр туршилт хийх талаар ярьж байна. Гэсэн хэдий ч өнөөдөр амин оксидазын идэвхжил хүний ​​биед, ялангуяа атеросклерозын үед өөрчлөгддөг гэж үзэх бүх үндэслэл бий. Тиймээс амин оксидазын шинж чанарыг судлах, түүнчлэн химийн бодисууд, түүний тусламжтайгаар хүний ​​​​бие дэх тэдний үйл ажиллагаанд нөлөөлөх боломжтой эмийн зорилгоор, одоогоор онцгой тууштай үргэлжилж байна.

Мөн сүүлийн нэг жишээ. Нүүрс ус нь бидний биеийн амьдралд ямар чухал үүрэг гүйцэтгэдэг, тиймээс тэдний биохимийн өөрчлөлтийг хурдасгадаг гол ферментүүд нь сайн мэддэг. Эдгээр катализаторууд нь манай хүрээлэнгээс нээсэн гамма-амилаза ферментийг агуулдаг; Энэ нь глюкозын молекулуудын хоорондох химийн холбоог задлахад оролцдог (тэдгээрээс гликогенийн нарийн төвөгтэй молекулууд үүсдэг). Гамма-амилазагийн төрөлхийн дутагдал эсвэл дутагдал нь гликогенийн хэвийн биохимийн өөрчлөлтийг тасалдуулахад хүргэдэг. Хүүхдийн амин чухал эрхтнүүдийн эсэд агуулагдах агууламж нэмэгдэж, тэдгээр нь төрөлхийн үүргээ гүйцэтгэх чадвараа алддаг. Эдгээр бүх өөрчлөлтүүд нь хүнд өвчин болох гликогенозыг тодорхойлдог.

Бусад ферментүүд гликогенийн биохимийн өөрчлөлтөд оролцдог.

Тэдний төрөлхийн дутагдал нь мөн гликогеноз үүсгэдэг. Хүүхэд ямар төрлийн гликогенозоор өвчилдөгийг цаг алдалгүй, үнэн зөв тодорхойлохын тулд (энэ нь эмчилгээний аргыг сонгох, өвчний явцыг урьдчилан таамаглахад чухал ач холбогдолтой) гамма-амилаза зэрэг хэд хэдэн ферментийн үйл ажиллагааг судлах шаардлагатай. шаардлагатай. 1970-аад онд ЗХУ-ын Анагаахын Шинжлэх Ухааны Академийн Биологи, Анагаах Ухааны Химийн Хүрээлэнд боловсруулсан гликогенозын дифференциал лабораторийн химийн оношлогооны аргуудыг эмнэлзүйн практикт ашигласаар байна.

Профессор В.З. ГОРКИНА

Ферментүүд, эсвэл ферментүүд(лат. Фермент- стартер) - ихэвчлэн уургийн молекулууд эсвэл РНХ молекулууд (рибозимууд) эсвэл тэдгээрийн цогцолборууд нь амьд систем дэх химийн урвалыг хурдасгадаг (катализатор) ферментүүдээр дамждаг урвалд ордог бодисуудыг субстрат гэж нэрлэдэг бөгөөд үүссэн бодисыг бүтээгдэхүүн гэж нэрлэдэг. Ферментүүд нь субстратын өвөрмөц шинж чанартай байдаг (ATPase нь зөвхөн ATP-ийн задралыг хурдасгадаг ба фосфорилаза киназ нь зөвхөн фосфорилазаг фосфоржуулдаг).

Ферментийн үйл ажиллагааг идэвхжүүлэгч ба дарангуйлагчаар зохицуулж болно (идэвхжүүлэгчид нэмэгдэж, дарангуйлагч буурдаг).

Уургийн ферментүүд рибосомд, РНХ нь цөмд нийлэгждэг.

"Фермент" ба "фермент" гэсэн нэр томъёог синоним болгон ашиглаж ирсэн (эхнийх нь Орос, Германы шинжлэх ухааны уран зохиолд, хоёр дахь нь англи, франц хэл дээр).

Ферментийн шинжлэх ухаан гэж нэрлэгддэг энзимологи, мөн энзимологи биш (Латин, Грек хэл дээрх үгсийн үндсийг холихгүйн тулд).

Судалгааны түүх

Хугацаа фермент 17-р зуунд химич ван Хелмонт хоол боловсруулах механизмын талаар ярилцахдаа санал болгосон.

In con. XVIII - эрт XIX зуун Мах нь ходоодны шүүсээр шингэж, шүлсний нөлөөгөөр цардуул элсэн чихэр болж хувирдаг гэдгийг аль хэдийн мэддэг байсан. Гэсэн хэдий ч эдгээр үзэгдлийн механизм тодорхойгүй байв.

19-р зуунд Луис Пастер мөөгөнцрийн нөлөөн дор нүүрс усыг этилийн спирт болгон хувиргах үйл явцыг судалж үзээд энэ үйл явц (исгэх) нь мөөгөнцрийн эсэд байрладаг тодорхой амин чухал хүчээр катализ болдог гэсэн дүгнэлтэд хүрсэн.

Зуу гаруй жилийн өмнөх нэр томъёо ферментТэгээд ферментонолын маргаанд өөр өөр үзэл бодлыг тусгасан нь нэг талаас Л.Пастерас, мөн М. Бертлои Ю. Либиг - нөгөө талаас архины исгэх шинж чанарын тухай. Үнэндээ ферментүүд(лат. исгэх- исгэлэн) "зохион байгуулалттай фермент" (өөрөөр хэлбэл амьд бичил биетүүд) гэж нэрлэгддэг байсан ба нэр томъёо фермент(Грек хэлнээс ἐν- - in- ба ζύμη - дрожж, исгэх) 1876 онд санал болгосон В. Kuehne нь эсээс ялгардаг "зохион байгуулалтгүй ферментүүд", жишээлбэл, ходоод (пепсин) эсвэл гэдэс (трипсин, амилаза) руу ордог. 1897 онд Л.Пастер нас барснаас хойш хоёр жилийн дараа Э. Бючнер "Мөөгөнцрийн эсгүй архины исгэх" бүтээлээ хэвлүүлсэн бөгөөд эсгүй мөөгөнцрийн шүүс нь устгагдаагүй мөөгөнцрийн эстэй ижил аргаар согтууруулах ундааны исгэх үйл ажиллагаа явуулдаг болохыг туршилтаар харуулсан. Энэ бүтээлээрээ 1907 онд тэрээр Нобелийн шагнал хүртжээ. Анхны өндөр цэвэршүүлсэн талст ферментийг (уреаза) 1926 онд Ж. Зуннер. Дараагийн 10 жилийн хугацаанд хэд хэдэн ферментийг тусгаарлаж, ферментийн уургийн шинж чанарыг эцэст нь нотолсон.

РНХ-ийн катализаторын идэвхийг анх 1980-аад онд рРНХ-ийн өмнөх үеийн цилиат РНХ-ийн залгалтыг судалсан Томас Чек нээсэн. Тетрахимена термофила. Рибозим нь хромосомын гадуурх рДНХ генийн интроноор кодлогдсон Тетрахименагийн өмнөх рРНХ молекулын хэсэг болж хувирсан; Энэ бүс нь автомат залгалт хийсэн, өөрөөр хэлбэл рРНХ боловсорч гүйцсэн үед өөрийгөө таслав.

Ферментийн үйл ажиллагаа

Ферментүүд нь бүх амьд эсэд байдаг бөгөөд зарим бодисыг (субстрат) бусад (бүтээгдэхүүн) болгон хувиргахад тусалдаг. Ферментүүд нь амьд организмд тохиолддог бараг бүх биохимийн урвалд катализаторын үүрэг гүйцэтгэдэг. 2013 он гэхэд 5000 гаруй өөр өөр ферментийг тодорхойлсон. Тэд амьдралын бүхий л үйл явцад чухал үүрэг гүйцэтгэдэг бөгөөд биеийн бодисын солилцоог зохицуулж, зохицуулдаг.

Бүх катализаторын нэгэн адил ферментүүд нь урагш болон урвуу урвалыг хурдасгаж, үйл явцын идэвхжүүлэлтийн энергийг бууруулдаг. Уургийн бус катализатортой харьцуулахад ферментүүдийн нэг онцлог шинж чанар нь өндөр өвөрмөц чанар юм - зарим субстратыг уурагтай холбох тогтмол нь 10-10 моль/л ба түүнээс бага байж болно. Ферментийн молекул бүр секундэд хэдэн мянгаас хэдэн сая хүртэл "үйлдэл" хийх чадвартай.

Жишээлбэл, тугалын ходоодны салст бүрхэвчинд агуулагдах ренин ферментийн нэг молекул нь 37 хэмийн температурт 10 минутын дотор 106 орчим сүүний казеиноген молекулыг ааруулдаг.

Түүгээр ч зогсохгүй ферментийн үр ашиг нь уургийн бус катализаторын үр ашгаас хамаагүй өндөр байдаг - ферментүүд нь урвалыг хэдэн сая, тэрбум удаа, уургийн бус катализаторууд - зуу, мянга дахин хурдасгадаг. Мөн каталитик төгс ферментийг үзнэ үү

Ферментийн ангилал

Катализаторын урвалын төрлөөс хамааран ферментүүдийг шаталсан ангиллын дагуу 6 ангилалд хуваадаг. Анги бүр нь дэд ангиудтай байдаг тул ферментийг цэгээр тусгаарласан дөрвөн тоогоор дүрсэлсэн байдаг. Жишээлбэл, pepsi нь EC 3.4.23.1 гэсэн нэртэй байдаг. Эхний тоо нь ферментийн катализаторын урвалын механизмыг ойролцоогоор тодорхойлдог.

CF 1: Оксидоредуктазууд, исэлдэлт эсвэл бууралтыг хурдасгах. Жишээ нь: каталаза, спирт дегидрогеназа.

CF 2: Трансферазууд, химийн бүлгүүдийг нэг субстратын молекулаас нөгөөд шилжүүлэх хурдасгагч. Трансферазуудын дунд ихэвчлэн ATP молекулаас фосфатын бүлгийг шилжүүлдэг киназууд онцгой ялгагдана.

CF 3: Гидролаза, гидролизхимийн холбоог катализатор. Жишээ нь: эстераз, пепсин, трипсин, амилаза, липопротейн липаза.

CF 4: Лизас, аль нэг бүтээгдэхүүнд давхар холбоо үүсэх замаар гидролизгүйгээр химийн холбоог таслах хурдасгагч.

CF 5: Изомераза, субстратын молекул дахь бүтцийн эсвэл геометрийн өөрчлөлтийг хурдасгах.

CF 6: Лигазууд, ATP гидролизийн улмаас субстратын хооронд химийн холбоо үүсэхийг катализатор. Жишээ нь: ДНХ полимераз.

Оксиредуктазууд- эдгээр нь исэлдүүлэх, багасгах урвалыг катализатор болгодог ферментүүд юм. электроныг донороос хүлээн авагч руу шилжүүлэх. Исэлдэлт нь устөрөгчийн атомыг субстратаас зайлуулах, харин бууралт нь устөрөгчийн атомыг хүлээн авагчид нэмэх явдал юм.

Оксидоредуктазууд нь: дегидраза, оксидаза, оксигеназа, гидроксилаза, пероксидаза, каталаза. Жишээлбэл, спирт дегидрогеназа фермент нь спиртийг альдегид болгон хувиргах урвалыг хурдасгадаг.

Устөрөгчийн атом эсвэл электроныг хүчилтөрөгчийн атом руу шууд дамжуулдаг оксидоредуктазыг аэробик дегидрогеназа (оксидаза) гэж нэрлэдэг бол устөрөгчийн атом эсвэл электроныг ферментийн амьсгалын гинжин хэлхээний нэг бүрэлдэхүүн хэсгээс нөгөөд шилжүүлэх оксидоредуктазыг анаэроб дегидрогеназа гэж нэрлэдэг. Эсийн исэлдэлтийн процессын нийтлэг хувилбар бол оксиредуктазын оролцоотой субстратын устөрөгчийн атомыг исэлдүүлэх явдал юм. Оксидоредуктаза нь нэг кофермент нь өөр өөр апоэнзимтэй холбогдож чаддаг хоёр бүрэлдэхүүн хэсэгтэй фермент юм. Жишээлбэл, олон оксидоредуктаза нь NAD ба NADP-ийг коэнзим болгон агуулдаг. Окредуктазын олон тооны ангийн төгсгөлд (11-р байрлалд) каталаза, пероксидаза зэрэг ферментүүд байдаг. Эсийн пероксисомын нийт уургийн 40 хүртэлх хувийг каталаз эзэлдэг. Каталаза ба пероксидаза нь устөрөгчийн хэт ислийг дараах урвалаар задалдаг: H2O2 + H2O2 = O2 + 2H2O H2O2 + HO – R – OH = O=R=O + 2H2O Эдгээр тэгшитгэлээс аналоги болон мэдэгдэхүйц ялгааЭдгээр урвал ба ферментүүдийн хооронд. Энэ утгаараа устөрөгчийн хэт ислийн каталазын задрал нь пероксидазын урвалын онцгой тохиолдол бөгөөд устөрөгчийн хэт исэл нь эхний урвалд субстрат болон хүлээн авагчийн үүрэг гүйцэтгэдэг.

Трансферазууд- функциональ бүлгүүд болон молекулын үлдэгдлийг нэг молекулаас нөгөөд шилжүүлэхийг идэвхжүүлдэг тусдаа ангиллын ферментүүд. Ургамал, амьтны организмд өргөн тархсан бөгөөд нүүрс ус, липид, нуклейн хүчил, амин хүчлийг хувиргахад оролцдог.

Трансферазагаар катализлагдсан урвалууд ерөнхийдөө дараах байдалтай байна.

A-X + B ↔ A + B-X.

Молекул Аэнд бүлэг атомын донорын үүрэг гүйцэтгэдэг ( X) ба молекул Ббүлгийн хүлээн авагч юм. Ихэнхдээ коэнзимүүдийн аль нэг нь ийм дамжуулалтын урвалд хандивлагчийн үүрэг гүйцэтгэдэг. Трансферазын катализаторын ихэнх урвалууд буцах боломжтой байдаг. Ангийн ферментүүдийн системчилсэн нэрсийг дараахь схемийн дагуу үүсгэдэг.

"хандивлагч: хүлээн авагч + бүлэг + трансфераза».

Эсвэл ферментийн нэрэнд бүлгийн хандивлагч эсвэл хүлээн авагчийн нэрийг агуулсан тохиолдолд арай илүү ерөнхий нэрийг ашигладаг.

"хандивлагч + бүлэг + трансфераза"эсвэл "хүлээн авагч + бүлэг + трансфераза».

Жишээлбэл, аспартатаминотрансфераза нь глютамины хүчлийн молекулаас амины бүлгийн шилжилтийг хурдасгадаг, катехол-О-метилтрансфераза нь S-аденозилметионины метилийн бүлгийг янз бүрийн катехоламинуудын бензолын цагираг руу, ахистон ацетилтрансфераза нь ацетилкоенемээс ацетил-бүлэгийг шилжүүлдэг. Транскрипцийг идэвхжүүлэх явц дахь гистоныг А.

Нэмж дурдахад, фосфатын бүлгийн донор болгон ATP ашиглан фосфорын хүчлийн үлдэгдлийг дамжуулдаг трансферазын 7-р дэд бүлгийн ферментүүдийг ихэвчлэн киназ гэж нэрлэдэг; аминотрансфераза (дэд бүлэг 6) ихэвчлэн трансаминазууд гэж нэрлэгддэг

Гидролаза(KF3) нь гидролизийн ковалент холбоог катализатор болгодог ферментийн анги юм. Ерөнхий хэлбэрГидролазын катализаторын урвал дараах байдалтай байна.

A–B + H 2 O → A–OH + B–H

Гидролазын системчилсэн нэрэнд орно хуваагдлын нэрсубстратдараа нь нэмэх - гидролаза. Гэсэн хэдий ч, дүрмээр бол өчүүхэн нэрэнд гидролаз гэдэг үгийг орхигдуулсан бөгөөд зөвхөн "-аза" дагавар үлддэг.

Хамгийн чухал төлөөлөгчид

Эстеразууд: нуклеаза, фосфодиэстераза, липаза, фосфатаза;

Гликозидазууд: амилаза, лизозим гэх мэт;

Протеазууд: трипсин, химотрипсин, эластаза, тромбин, ренин гэх мэт;

Катализаторын хувьд ферментүүд нь урагш ба урвуу урвалыг хоёуланг нь хурдасгадаг тул жишээлбэл, лиаза нь урвуу урвалыг хурдасгах чадвартай байдаг - давхар бонд дээр нэмэх.

Хуурамч үгс- янз бүрийн химийн холбоог гидролитик ба исэлддэггүй задралын урвалыг хурдасгадаг тусдаа ангиллын ферментүүд ( С-С, C-O, С-Н, C-Sба бусад) субстрат, түүний оронд атомын бүлгүүдийг устгах, нэмэх, түүнчлэн цикл бүтэц үүсэх зэрэг давхар холбоо үүсэх, задрах урвуу урвалууд.

Ерөнхийдөө ферментийн нэрс нь схемийн дагуу үүсдэг. субстрат+ lyase." Гэсэн хэдий ч ихэнхдээ энэ нэр нь ферментийн дэд ангиллыг харгалзан үздэг. Лиазууд нь бусад ферментүүдээс ялгаатай нь катализаторын урвалд нэг чиглэлд хоёр субстрат оролцдог боловч урвуу урвалд зөвхөн нэг л байдаг. Ферментийн нэрэнд "декарбоксилаза" ба "альдолаза" эсвэл "лиаза" (пируват декарбоксилаза, оксалат декарбоксилаза, оксалоацетат декарбоксилаза, треонин альдолаза, фенилсерин альдолаза, изоцитрат лиаза, аланин лиаза, АТФ лиаза гэх мэт) гэсэн үгс орно. субстратаас ус авах урвалыг хурдасгадаг ферментүүд - "дегидратаза" (карбонатын дегидратаза, цитратдегидратаза, сериндегидратаза гэх мэт). Зөвхөн урвуу урвал илэрсэн эсвэл урвалын энэ чиглэл илүү ач холбогдолтой тохиолдолд ферментийн нэр нь "синтаза" гэсэн үгийг агуулдаг (малат синтаза, 2-изопропилмалат синтаза, цитрат синтаза, гидроксиметилглутарил-КоА синтаза гэх мэт). ) .

Жишээ нь: гистидин декарбоксилаза, фумарат гидратаза.

Изомераза- изомеруудын бүтцийн өөрчлөлтийг хурдасгадаг ферментүүд (расемизаци эсвэл эпимеризаци). Изомераза нь дараахтай төстэй урвалыг катализ болгодог: A → B, энд B нь А-ийн изомер юм.

Ферментийн нэрэнд " гэсэн үг байдаг. rasemase"(аланин рацемаза, метионин рацемаза, гидроксипролин рацемаза, лактат рацемаза гэх мэт)," эпимераз"(альдоза-1-эпимераз, рибулоз фосфат-4-эпимераз, UDP-глюкуронат-4-эпимераз гэх мэт)," изомераза"(рибоза фосфатын изомераза, ксилоз изомераза, глюкозаминфосфатын изомераза, энил-КоА изомераза гэх мэт)," мутаза"(фосфоглицератын мутаз, метиласпартат мутаза, фосфоглюкомутаза гэх мэт).

Лигаза(лат. лигар- хөндлөн холбоос, холбох) - шинэ молекул үүсгэхийн тулд хоёр молекулын нэгдлийг хурдасгадаг фермент химийн холбоо (боох). Энэ тохиолдолд нэг молекулаас химийн жижиг бүлгийг устгах (гидролиз) ихэвчлэн тохиолддог.

Лигазууд нь EC 6 ферментийн ангилалд багтдаг.

Молекул биологийн хувьд дэд ангиллын 6.5 лигазыг РНХ лигаза ба ДНХ лигаз гэж ангилдаг.

ДНХ-ийн лигазууд

ДНХ-ийн лигаза нь ДНХ-ийн засварыг гүйцэтгэдэг

ДНХ-ийн лигазууд- репликаци, засвар, рекомбинацын үед дуплекс хэлбэрээр ДНХ-ийн хэлхээний ковалент хөндлөн холбоосыг катализатор болгодог ферментүүд (EC 6.5.1.1). Тэд ДНХ-ийн задралын цэгүүд эсвэл хоёр ДНХ молекулын хооронд хөрш дезоксинуклеотидын 5"-фосфорил ба 3"-гидроксилийн бүлгүүдийн хооронд фосфодиэфир гүүр үүсгэдэг. Эдгээр гүүрийг бий болгохын тулд ligases нь ATP-ийн пирофосфорил бондын гидролизийн энергийг ашигладаг. Худалдааны хамгийн түгээмэл ферментүүдийн нэг бол бактериофаг T4 ДНХ лигаза юм.

Хөхтөн амьтдын ДНХ-ийн лигазууд

Хөхтөн амьтдын хувьд гурван үндсэн төрлийн ДНХ-ийн лигазыг ангилдаг.

ДНХ-ийн ligase I нь хоцрогдсон ДНХ-ийн хэлхээг хуулбарлах явцад Оказаки хэлтэрхийүүдийг холбодог бөгөөд тайралтыг засахад оролцдог.

XRCC1 уурагтай нийлсэн ДНХ-ийн лигаза III нь зүсэлтийг засах, дахин нэгтгэхэд оролцдог.

XRCC4-тэй нийлмэл ДНХ-ийн лигаза IV нь ДНХ-ийн давхар хэлхээний тасралтуудын гомолог бус төгсгөлийн холболтын (NHEJ) эцсийн шатыг катализ болгодог. Мөн иммуноглобулины генийг V(D)J дахин нэгтгэхэд шаардлагатай.

Өмнө нь өөр төрлийн лигазыг тусгаарлаж байсан - ДНХ лигаз II нь дараа нь уураг тусгаарлах олдвор, тухайлбал ДНХ лигаз III-ийн протеолизийн бүтээгдэхүүн гэж хүлээн зөвшөөрөгдсөн.

Ферментийг нэрлэх дүрэм

Ферментүүдийг ихэвчлэн катализаторын урвалын төрлөөр нь нэрлэж, дагавар нэмдэг -азасубстратын нэр рүү ( Жишээлбэл, лактаза нь лактозыг хувиргахад оролцдог фермент юм). Тиймээс ижил үүрэг гүйцэтгэдэг өөр өөр ферментүүд ижил нэртэй байх болно. Ийм ферментүүд нь бусад шинж чанараараа, жишээлбэл, оновчтой рН (шүлтлэг фосфатаза) эсвэл эс дэх нутагшуулалт (мембран ATPase) зэргээр ялгагдана.

Ферментийн үйл ажиллагааны бүтэц, механизм

Ферментийн үйл ажиллагаа нь тэдгээрийн гурван хэмжээст бүтцээр тодорхойлогддог.

Бүх уургийн нэгэн адил ферментүүд нь тодорхой аргаар нугалж, амин хүчлүүдийн шугаман гинж хэлбэрээр нийлэгждэг. Амин хүчлүүдийн дараалал бүр тусгай аргаар нугалж, үүссэн молекул (уургийн бөмбөрцөг) өвөрмөц шинж чанартай байдаг. Хэд хэдэн уургийн гинжийг нэгтгэж уургийн цогцолбор үүсгэж болно. Уургийн гуравдагч бүтэц нь халах эсвэл тодорхой химийн бодисуудад өртөх үед устдаг.

Ферментийн идэвхтэй газар

Ферментийн катализаторын химийн урвалын механизмыг судлах, урвалын янз бүрийн үе шатанд завсрын болон эцсийн бүтээгдэхүүнийг тодорхойлох нь ферментийн гуравдагч бүтцийн геометр, функциональ бүлгүүдийн шинж чанарын талаархи үнэн зөв мэдлэгийг агуулдаг. өгөгдсөн субстрат дээр үйл ажиллагааны өвөрмөц байдал, өндөр катализаторын идэвхийг хангах нь түүний молекулын химийн шинж чанаркаталитик урвалын өндөр хурдыг хангадаг ферментийн молекулын хэсэг(үүд). Ер нь ферментийн урвалд оролцдог субстратын молекулууд нь ферментийн молекулуудтай харьцуулахад харьцангуй бага хэмжээтэй байдаг. Тиймээс фермент-субстратын цогцолбор үүсэх үед полипептидийн гинжин хэлхээний амин хүчлийн дарааллын хязгаарлагдмал хэсгүүд нь шууд химийн харилцан үйлчлэлд ордог - "идэвхтэй төв" - ферментийн молекул дахь амин хүчлийн үлдэгдлийн өвөрмөц хослол бөгөөд шууд харилцан үйлчлэлийг хангадаг. субстратын молекултай, катализын үйл ажиллагаанд шууд оролцдог.

Идэвхтэй төвийг уламжлалт байдлаар дараахь байдлаар хуваадаг.

катализаторын төв - субстраттай шууд химийн харилцан үйлчлэлцдэг;

холбогч төв (холбоо барих эсвэл "зангуу" газар) - субстраттай өвөрмөц холбоо тогтоох, фермент-субстратын цогцолбор үүсэх.

Урвалыг хурдасгахын тулд фермент нь нэг буюу хэд хэдэн субстраттай холбогдох ёстой. Ферментийн уургийн гинж нь субстратуудыг холбосон бөмбөлөгний гадаргуу дээр цоорхой буюу хотгор үүсэх байдлаар нугалав. Энэ бүсийг субстрат холбох газар гэж нэрлэдэг. Энэ нь ихэвчлэн ферментийн идэвхтэй газартай давхцдаг эсвэл ойрхон байдаг. Зарим ферментүүд нь кофакторууд эсвэл металлын ионуудтай холбогдох газруудыг агуулдаг.

Фермент нь субстраттай нэгддэг:

субстратыг усны "цув" -аас цэвэрлэнэ.

урвал явагдахад шаардлагатай байдлаар орон зайд урвалд орж буй субстратын молекулуудыг зохион байгуулдаг

субстратын молекулуудыг урвалд бэлтгэдэг (жишээлбэл, туйлширдаг).

Ер нь ферментийг субстраттай холбох нь ион эсвэл устөрөгчийн холбоогоор, ховор тохиолдолд ковалент холбоогоор дамждаг. Урвалын төгсгөлд түүний бүтээгдэхүүн (эсвэл бүтээгдэхүүн) нь ферментээс тусгаарлагддаг.

Үүний үр дүнд фермент нь урвалын идэвхжүүлэлтийн энергийг бууруулдаг. Учир нь ферментийн оролцоотойгоор урвал өөр замаар явагддаг (үнэндээ өөр урвал үүсдэг), жишээлбэл:

Фермент байхгүй тохиолдолд:

Фермент байгаа тохиолдолд:

• AF+B = AVF

  AVF = AB+F

Энд A, B нь субстрат, AB нь урвалын бүтээгдэхүүн, F нь фермент юм.

Ферментүүд нь эндергоник урвалыг бие даан эрчим хүчээр хангаж чадахгүй (энэ нь эрчим хүч шаарддаг). Тиймээс ийм урвал явуулдаг ферментүүд нь тэдгээрийг илүү их энерги ялгаруулдаг экзергон урвалуудтай холбодог. Жишээлбэл, биополимер синтезийн урвалууд нь ихэвчлэн ATP гидролизийн урвалуудтай нийлдэг.

Зарим ферментийн идэвхтэй төвүүд нь хамтын ажиллагааны үзэгдлээр тодорхойлогддог.

Онцлог байдал

Ферментүүд нь ерөнхийдөө субстратын хувьд өндөр өвөрмөц шинж чанартай байдаг (субстратын өвөрмөц чанар). Энэ нь субстратын молекул дээрх хэлбэр, цэнэгийн хуваарилалт, гидрофобик бүс ба ферментийн субстратыг холбох цэгийн хоорондох хэсэгчилсэн нэмэлтээр хүрдэг. Ферментүүд нь ихэвчлэн стерео өвөрмөц байдлыг (бүтээгдэхүүн болгон боломжит стереоизомеруудын зөвхөн нэгийг бий болгох эсвэл субстрат болгон зөвхөн нэг стереоизомер ашиглах), региосонголтыг (субстратын боломжит байрлалуудын зөвхөн нэг дээр химийн холбоо үүсгэх эсвэл таслах) өндөр түвшинд харуулдаг. химосонголт (өгөгдсөн нөхцөлд хэд хэдэн боломжит химийн урвалаас зөвхөн нэг химийн урвалыг хурдасгах). Өвөрмөц байдлын ерөнхий түвшинг үл харгалзан ферментийн субстратын түвшин, урвалын өвөрмөц байдал өөр өөр байж болно. Жишээлбэл, эндопептидаза трипсин нь аргинин эсвэл лизины дараа л пептидийн холбоог тасалдаг бөгөөд хэрэв тэдгээрийн араас пролин байхгүй бол өвөрмөц шинж чанар багатай бөгөөд олон амин хүчлийг дагаж пептидийн холбоог тасалж чаддаг.

1890 онд Эмил Фишер ферментийн өвөрмөц байдлыг ферментийн хэлбэр ба субстрат хоёрын хооронд яг таарч байгаагаар тодорхойлдог гэж санал болгов. Энэ таамаглалыг түлхүүрийн түгжээний загвар гэж нэрлэдэг. Фермент нь субстраттай нийлж богино хугацааны фермент-субстратын цогцолбор үүсгэдэг. Гэсэн хэдий ч энэ загвар нь ферментийн өндөр өвөрмөц байдлыг тайлбарлаж байгаа боловч практикт ажиглагдаж буй шилжилтийн төлөвийн тогтворжилтын үзэгдлийг тайлбарлаж чадахгүй байна.

Өдөөгдсөн захидал харилцааны загвар

1958 онд Даниел Кошланд түлхүүрийн түгжээний загварыг өөрчлөхийг санал болгов. Ферментүүд нь ерөнхийдөө хатуу биш, уян хатан молекулууд юм. Ферментийн идэвхтэй хэсэг нь субстратыг холбосны дараа конформацийг өөрчилж болно. Идэвхтэй хэсгийн амин хүчлийн хажуугийн бүлгүүд нь ферментийг катализаторын функцийг гүйцэтгэх боломжийг олгодог байрлалыг эзэлдэг. Зарим тохиолдолд субстратын молекул нь идэвхтэй байрлалд холбогдсоны дараа хэлбэрээ өөрчилдөг. Түлхүүр түгжих загвараас ялгаатай нь индукцлагдсан загвар нь зөвхөн ферментийн өвөрмөц байдлыг тайлбарлахаас гадна шилжилтийн төлөвийг тогтворжуулахыг тайлбарладаг. Энэ загварыг "бээлий гар" гэж нэрлэдэг.

Өөрчлөлт

Уургийн гинжин хэлхээний нийлэгжилтийн дараа олон ферментүүд өөрчлөлтөд ордог бөгөөд үүнгүйгээр фермент үйл ажиллагаагаа бүрэн харуулж чаддаггүй. Ийм өөрчлөлтийг орчуулгын дараах өөрчлөлт (боловсруулах) гэж нэрлэдэг. Өөрчлөлтийн хамгийн түгээмэл төрлүүдийн нэг бол полипептидийн гинжин хэлхээний хажуугийн үлдэгдэлд химийн бүлгүүдийг нэмэх явдал юм. Жишээлбэл, фосфорын хүчлийн үлдэгдэл нэмэхийг фосфоржилт гэж нэрлэдэг бөгөөд киназа ферментээр катализ болдог. Олон эукариот ферментийг гликозилж, өөрөөр хэлбэл нүүрс усны шинж чанартай олигомероор өөрчилдөг.

Орчуулсны дараах өөрчлөлтийн өөр нэг түгээмэл төрөл бол полипептидийн гинжин хэлхээний хуваагдал юм. Жишээлбэл, химотрипсин (хоол боловсруулахад оролцдог протеаз) нь полипептидийн бүсийг химотрипсиногенээс салгаснаар олж авдаг. Химотрипсиноген нь химотрипсиний идэвхгүй прекурсор бөгөөд нойр булчирхайд нийлэгждэг. Идэвхгүй хэлбэр нь ходоодонд дамждаг бөгөөд энэ нь химотрипсин болж хувирдаг. Энэ механизм нь ферментийг ходоодонд орохоос өмнө нойр булчирхай болон бусад эдийг задлахаас зайлсхийхэд зайлшгүй шаардлагатай. Идэвхгүй ферментийн прекурсорыг мөн "зимоген" гэж нэрлэдэг.

Ферментийн кофакторууд

Зарим ферментүүд катализаторын үйл ажиллагааг нэмэлт бүрэлдэхүүн хэсэггүйгээр бие даан гүйцэтгэдэг. Гэсэн хэдий ч катализыг гүйцэтгэхийн тулд уургийн бус бүрэлдэхүүн хэсгүүдийг шаарддаг ферментүүд байдаг. Кофакторууд нь органик бус молекулууд (металлын ионууд, төмрийн хүхрийн бөөгнөрөл гэх мэт) эсвэл органик (жишээлбэл, флавины зах) байж болно. Ферменттэй нягт холбогддог органик кофакторуудыг мөн протезийн бүлгүүд гэж нэрлэдэг. Ферментээс ялгах боломжтой органик кофакторуудыг кофермент гэж нэрлэдэг.

Катализаторын үйл ажиллагаанд кофактор байх шаардлагатай боловч түүнтэй холбогддоггүй ферментийг апо фермент гэнэ. Кофактортой хослуулсан апо ферментийг холо фермент гэж нэрлэдэг. Ихэнх кофакторууд нь ковалент бус боловч хүчтэй харилцан үйлчлэлээр ферменттэй холбогддог. Түүнчлэн ферменттэй ковалент байдлаар холбогдсон протезийн бүлгүүд байдаг, жишээлбэл, пируватдегидрогеназа дахь тиамин пирофосфат.

Ферментийн зохицуулалт

Зарим ферментүүд нь жижиг молекулуудыг холбодог газартай бөгөөд фермент орж ирдэг бодисын солилцооны замын субстрат эсвэл бүтээгдэхүүн байж болно. Тэд ферментийн идэвхийг бууруулж эсвэл нэмэгдүүлдэг бөгөөд энэ нь санал хүсэлт гаргах боломжийг бий болгодог.

Эцсийн бүтээгдэхүүнээр дарангуйлах

Бодисын солилцооны зам нь дараалсан ферментийн урвалын гинжин хэлхээ юм. Ихэнхдээ бодисын солилцооны замын эцсийн бүтээгдэхүүн нь тухайн бодисын солилцооны зам дахь анхны урвалыг хурдасгадаг ферментийн дарангуйлагч болдог. Хэрэв эцсийн бүтээгдэхүүн хэт их байвал эхний ферментийг дарангуйлах үүрэг гүйцэтгэдэг бөгөөд үүний дараа эцсийн бүтээгдэхүүн хэт бага байвал эхний фермент дахин идэвхждэг. Тиймээс сөрөг хариу урвалын зарчмын дагуу эцсийн бүтээгдэхүүнийг дарангуйлах нь гомеостазыг (биеийн дотоод орчны харьцангуй тогтвортой байдал) хадгалах чухал арга юм.

Ферментийн идэвхжилд хүрээлэн буй орчны нөлөөлөл

Ферментийн үйл ажиллагаа нь эс эсвэл биеийн нөхцөл байдлаас хамаардаг - даралт, хүрээлэн буй орчны хүчиллэг байдал, температур, ууссан давсны концентраци (ууссан ионы хүч) гэх мэт.

Ферментийн олон хэлбэр

Ферментийн олон хэлбэрийг хоёр төрөлд хувааж болно.

Изоферментүүд

Зөв олон тооны хэлбэр (үнэн)

Изоферментүүд- эдгээр нь ферментүүд бөгөөд тэдгээрийн нийлэгжилтийг өөр өөр генээр кодлодог, тэдгээр нь өөр өөр анхдагч бүтэц, өөр өөр шинж чанартай байдаг боловч ижил урвалыг катализатор болгодог. Изоферментийн төрлүүд:

Эрхтэн - элэг, булчинд гликолизийн ферментүүд.

Эсийн - малатдегидрогеназын цитоплазм ба митохондрийн (ферментүүд нь өөр боловч тэдгээр нь ижил урвалыг хурдасгадаг).

Гибрид - бие даасан дэд хэсгүүдийн ковалент бус холболтын үр дүнд үүссэн дөрөвдөгч бүтэцтэй ферментүүд (лактат дегидрогеназа - 2 төрлийн 4 дэд нэгж).

Мутант - нэг генийн мутацийн үр дүнд үүсдэг.

Аллоферментүүд нь ижил генийн өөр өөр аллелээр кодлогддог.

Үнэндээ олон тооны хэлбэрүүд(үнэн) нь ижил генийн ижил аллелээр кодлогдсон ферментүүд бөгөөд тэдгээр нь ижил анхдагч бүтэц, шинж чанартай байдаг боловч рибосомахон дээр нийлэгжсэний дараа тэдгээр нь ижил урвалыг катализатор болгодог боловч өөрчлөгддөг.

Изоферментүүд нь генетикийн түвшинд ялгаатай бөгөөд анхдагч дарааллаас ялгаатай бөгөөд жинхэнэ олон хэлбэрүүд нь орчуулгын дараах түвшинд ялгаатай байдаг.

Эмнэлгийн ач холбогдол

Фермент ба удамшлын бодисын солилцооны өвчний хоорондын холбоог анх 1910-аад онд А.Гаррод тогтоожээ. Гаррод ферментийн гажигтай холбоотой өвчнийг "бодисын солилцооны төрөлхийн алдаа" гэж нэрлэсэн.

Хэрэв тодорхой ферментийг кодлодог генд мутаци тохиолдвол ферментийн амин хүчлийн дараалал өөрчлөгдөж болно. Түүнээс гадна ихэнх мутацийн үр дүнд түүний катализаторын идэвх буурч эсвэл бүрмөсөн алга болдог. Хэрэв организм ийм хоёр мутант генийг (эцэг эх тус бүрээс нэг) хүлээн авбал энэ ферментийн катализаторын химийн урвал биед үүсэхээ болино. Жишээлбэл, альбинос үүсэх нь фенилкетонури нь фенилаланин ферментийн идэвхжил буурсан эсвэл байхгүй байгаатай холбоотой харанхуй пигмент меланиныг нийлэгжүүлэх үе шатуудын аль нэгийг хариуцдаг тирозиназа ферментийн үйлдвэрлэл зогссонтой холбоотой юм. Элэг дэх 4-гидроксилаза.

Одоогийн байдлаар ферментийн гажигтай холбоотой олон зуун удамшлын өвчин мэдэгдэж байна. Эдгээр олон өвчнийг эмчлэх, урьдчилан сэргийлэх аргуудыг боловсруулсан.

Практик хэрэглээ

Ферментийг үндэсний эдийн засагт өргөнөөр ашигладаг - хүнс, нэхмэлийн үйлдвэр, эм зүй, анагаах ухаан. Ихэнх эм нь бие махбод дахь ферментийн үйл явцын явцад нөлөөлж, зарим урвалыг эхлүүлж эсвэл зогсоодог.

Ферментийн хэрэглээний талбар Шинжлэх ухааны судалгаамөн анагаах ухаанд.

Байгальд амьд эс болон түүний гадна талд хоёуланд нь адилхан амжилттай ажилладаг тусгай уургийн бодисууд байдаг. Эдгээр нь ферментүүд юм. Тэдгээрийн тусламжтайгаар бие нь хоол хүнс боловсруулж, эсийг ургуулж, устгадаг бөгөөд үүний ачаар бидний биеийн бүх систем үр дүнтэй ажилладаг бөгөөд юуны түрүүнд төв мэдрэлийн систем. Ферментгүй бол тараг, kefir, бяслаг, фета бяслаг, квасс, бэлэн үр тариа байхгүй болно. хүүхдийн хоол. Саяхан биотехнологичдын үнэнч туслах болсон эдгээр биокатализаторууд юунаас бүрдэх, тэдгээр нь хэрхэн бүтэцтэй, бие биенээсээ хэрхэн ялгагдах, бидний амьдралыг хэрхэн хөнгөвчлөх талаар та энэ хичээлээс суралцах болно.

Ном зүй

1. Каменский A. A., Kriksunov E. A., Pasechnik V. V. Ерөнхий биологи 10-11-р анги Bustard, 2005 он.

2. Биологи. 10-р анги. Ерөнхий биологи. Үндсэн түвшин / P. V. Izhevsky, O. A. Kornilova, T. E. Loshchilina болон бусад - 2-р хэвлэл, шинэчилсэн найруулга. - Вентана-Граф, 2010. - 224 х.

3. Беляев Д.К. Биологи 10-11 анги. Ерөнхий биологи. Үндсэн түвшин. - 11-р хэвлэл, хэвшмэл ойлголт. - М.: Боловсрол, 2012. - 304 х.

4. Биологи 11-р анги. Ерөнхий биологи. Профайл түвшин / V. B. Zakharov, S. G. Mamontov, N. I. Sonin болон бусад - 5-р хэвлэл, хэвшмэл ойлголт. - тоодог, 2010. - 388 х.

5. Agafonova I. B., Zakharova E. T., Sivoglazov V. I. Биологи 10-11 анги. Ерөнхий биологи. Үндсэн түвшин. - 6-р хэвлэл, нэмэх. - тоодог, 2010. - 384 х.