>

Siateczka śródplazmatyczna gładka. Budowa i funkcje siateczki śródplazmatycznej, kompleks Golgiego

Jest to system kanałów i wnęk, których ściany składają się z pojedynczej warstwy membrany. Struktura błony jest podobna do plazmalemy (płynnej mozaiki), jednak zawarte w niej lipidy i białka różnią się nieco organizacją chemiczną. Istnieją dwa rodzaje EPS: szorstki (ziarnisty) i gładki (agranularny).

EPS ma kilka funkcji.

  1. Transport.
  2. Tworzące membranę.
  3. Syntetyzuje białka, tłuszcze, węglowodany i hormony steroidowe.
  4. Neutralizuje substancje toksyczne.
  5. Odkłada wapń.

NA powierzchnia zewnętrzna synteza białek zachodzi w szorstkiej błonie ER.

2. Na błonie gładkiej ER znajdują się enzymy syntetyzujące tłuszcze, węglowodany i hormony steroidowe.

3. Na błonie gładkiej ER znajdują się enzymy, które neutralizują toksyczne substancje obce, które dostały się do komórki.

Szorstki zawiera na zewnątrz matrycy membranowej duża liczba rybosomy, które biorą udział w syntezie białek. Białko syntetyzowane na rybosomie przedostaje się specjalnym kanałem do jamy ER (ryc. 7) i stamtąd jest rozprowadzane do różnych części cytoplazmy (głównie trafia do kompleksu Golgiego). Jest to typowe dla białek, które trafiają do eksport. Na przykład dla enzymów trawiennych syntetyzowanych w komórkach trzustki.

Rybosomowy mRNA

Ryż. 7. Siateczka śródplazmatyczna:

A – fragmenty gładkiego EPS; B – fragmenty szorstkiego EPS. B – funkcjonujący rybosom na szorstkim ER.

Gładka błona ER zawiera zestaw enzymów syntetyzujących tłuszcze i proste węglowodany, a także niezbędne dla organizmu hormony steroidowe. Należy szczególnie zaznaczyć, że w błonie gładkiej EPS komórek wątroby znajduje się system enzymów rozkładających obce substancje (ksenobiotyki), które dostają się do komórki, w tym związki lecznicze. System składa się z różnych białek enzymatycznych (środków utleniających, redukujących, acetylatorów itp.).

Ksenobiotyk, czyli substancja lecznicza (DS), oddziałując sekwencyjnie z określonymi enzymami, zmienia swoją strukturę chemiczną. W rezultacie produkt końcowy może zachować swoją specyficzną aktywność, może stać się nieaktywny lub odwrotnie, zyskać nową właściwość - stać się toksycznym dla organizmu. Nazywa się układ enzymatyczny znajdujący się w ER i przeprowadzający przemianę chemiczną ksenobiotyków (lub leków). układ biotransformacji. Obecnie systemowi temu przypisuje się duże znaczenie, ponieważ specyficzna aktywność leku (działanie bakteriobójcze itp.) w organizmie i ich toksyczność zależą od intensywności jego działania i ilościowej zawartości niektórych enzymów w nim.



Badając stężenie we krwi izoniazydu, substancji przeciwgruźliczej, badacze natknęli się na nieoczekiwane zjawisko. Przy przyjęciu tej samej dawki leku jego stężenie w osoczu krwi u różnych osób okazało się różne. Okazało się, że u osób z intensywnym procesem biotransformacji izoniazyd ulega szybkiej acetylacji, zamieniając się w inny związek. Dlatego jego zawartość we krwi staje się znacznie niższa niż u osób o niskiej intensywności acetylacji. Logiczny jest wniosek, że pacjenci z szybką acetylacją, np skuteczne leczenie konieczne jest przepisanie większych dawek leku. Powstaje jednak inne niebezpieczeństwo: podczas acetylowania izoniazydu powstają związki toksyczne dla wątroby. Dlatego zwiększenie dawki izoniazydu w szybkich acetylatorach może skutkować uszkodzeniem wątroby. Są to paradoksy, z którymi nieustannie spotykają się farmakolodzy badający mechanizm działania leków i systemy biotransformacji. Dlatego jeden z ważne kwestie, o czym musi zdecydować farmakolog – zalecić do wprowadzenia do praktyki lek, który nie ulegnie szybkiej inaktywacji w układzie biotransformacji, a ponadto nie zamieni się w związek toksyczny dla organizmu. Wiadomo, że spośród leków obecnie rekomendowanych przez Komitet Farmaceutyczny prawie wszystkie ulegają procesom biotransformacji. Jednak żaden z nich nie traci całkowicie swojej specyficznej aktywności i nie powoduje znaczących szkód dla organizmu. Substancje takie jak atropina, chloramfenikol, prednizolon, noradrenalina i wiele innych całkowicie zachowują swoje właściwości, jednak przechodząc przez system biotransformacji, stają się bardziej rozpuszczalne w wodzie. Oznacza to, że zostaną dość szybko usunięte z organizmu. Istnieją substancje aktywujące system biotransformacji, na przykład fenobarbital. I tak w doświadczeniach przeprowadzonych na myszach stwierdzono, że gdy duża ilość tej substancji przedostanie się do krwiobiegu w komórkach wątroby, powierzchnia gładkiej ER podwaja się w ciągu kilku dni. Stymulacja układu biotransformacji służy neutralizacji toksycznych związków w organizmie. Dlatego fenobarbital stosuje się w leczeniu choroby hemolitycznej noworodków, gdy stymulacja układów biotransformacyjnych pomaga organizmowi poradzić sobie z nadmiarem szkodliwych substancji, na przykład bilirubiny. Nawiasem mówiąc, po usunięciu szkodliwej substancji nadmiar błon gładkiego ER zostaje zniszczony za pomocą lizosomów, a po 5 dniach sieć nabiera normalnej objętości.

Substancje syntetyzowane w błonach EPS dostarczane są kanałami do różnych organelli lub tam, gdzie są potrzebne (ryc. 8). Rola transportowa EPS nie ogranicza się do tego; w niektórych obszarach membrana może tworzyć występy, które są splecione i odrywane od membrany, tworząc pęcherzyk zawierający wszystkie składniki kanalika sieciowego. Pęcherzyk ten może przemieszczać się i opróżniać swoją zawartość w różnych miejscach komórki, w szczególności łącząc się z kompleksem Golgiego.

Słaby XPS Elementy cytoszkieletu


Rybosom

Mitochondria

Komórka Jądrowa

Ryż. 8. Schematyczne przedstawienie wnętrza ogniwa (bez skali).

Należy zwrócić uwagę na ważną rolę EPS w budowie wszystkich błon wewnątrzkomórkowych. Tutaj rozpoczyna się pierwszy etap takiej budowy.

EPS odgrywa również znaczącą rolę w wymianie jonów wapnia. Jon ten ma ogromne znaczenie w regulacji metabolizmu komórkowego, zmianie przepuszczalności kanałów błonowych, aktywowaniu różne połączenia w cytoplazmie itp. Smooth ER jest magazynem jonów wapnia. W razie potrzeby uwalniany jest wapń, który bierze udział w życiu komórki. Ta funkcja jest najbardziej charakterystyczna dla ER mięśni. Uwalnianie jonów wapnia z EPS jest ogniwem w złożonym procesie skurczu mięśni.

Należy zwrócić uwagę na ścisłe powiązanie EPS z mitochondriami – stacjami energetycznymi komórki. W chorobach związanych z niedoborem energii rybosomy są odłączone od błony szorstkiego ER. Konsekwencje nie są trudne do przewidzenia – synteza białek na eksport zostaje zakłócona. A ponieważ takie białka obejmują enzymy trawienne, wówczas w chorobach związanych z niedoborem energii funkcjonowanie gruczołów trawiennych zostanie zakłócone, w wyniku czego ucierpi jedna z głównych funkcji organizmu - trawienie. Na tej podstawie należy opracować taktykę farmakologiczną lekarza.

Kompleks Golgiego

W gruczołach dokrewnych, na przykład w trzustce, niektóre pęcherzyki oddzielające się od EPS ulegają spłaszczeniu, łączą się z innymi pęcherzykami i układają się jeden na drugim, jak naleśniki w stosie, tworząc kompleks Golgiego (CG). Składa się z kilku elementy konstrukcyjne– zbiorniki, bąbelki i rurki (ryc. 9). Wszystkie te elementy utworzone są przez jednowarstwową membranę typu płynnej mozaiki. Zawartość bąbelków „dojrzewa” w zbiornikach. Te ostatnie odłączają się od kompleksu i przemieszczają się w cytozolu wzdłuż mikrotubul, włókienek i włókien. Jednakże główną drogą pęcherzyków jest ruch w kierunku błony komórkowej. Łącząc się z nim, pęcherzyki opróżniają swoją zawartość wraz z enzymami trawiennymi do przestrzeni międzykomórkowej (ryc. 10). Z niego enzymy dostają się do przewodu i wpływają do jelit. Proces wydalania za pomocą pęcherzyków wydzielania CG nazywa się egzocytozą.

1

Ryż. 9. Przekrój kompleksu Golgiego: 1 – jądro; 2 – jąderko; 3 – w CG powstają pęcherzyki; 4 – zbiorniki KG; 5 – tuba.

Membrana


Ryż. 10. Formowanie zbiorników KG(g) z pęcherzyków:

1 – rdzeń; 2 – jąderko; 3 – w QD powstają pęcherzyki; 4 – zbiorniki KG; 5 – tuba.

Należy zaznaczyć, że egzocytoza w komórce często łączy się z innym ważnym procesem komórkowym – budową lub odnową błony komórkowej. Jego istotą jest to, że pęcherzyk składający się z jednowarstwowej membrany w postaci płynnej mozaiki zbliża się do membrany i pęka, jednocześnie rozbijając membranę. Po uwolnieniu zawartości pęcherzyka jego krawędzie łączą się z krawędziami szczeliny w membranie, a szczelina zostaje „zamknięta”. Inna ścieżka jest charakterystyczna dla pęcherzyków, z których następnie powstają lizosomy. Pęcherzyki te, poruszając się wzdłuż włókien prowadzących, są rozmieszczone w całej cytoplazmie komórki.

W praktyce w CG następuje redystrybucja białek syntetyzowanych na rybosomach szorstkiego ER i dostarczanych kanałami ER w CG, część z nich trafia z CG na eksport, część pozostaje na potrzeby komórki (np. na przykład skoncentrowane w lizosomach). Proces precyzyjnego rozkładu białek ma złożony mechanizm, a jego niepowodzenie może wpłynąć nie tylko na funkcje trawienne, ale także na wszystkie funkcje związane z lizosomami. Niektórzy autorzy bardzo trafnie zauważyli, że CG w komórce to „dworzec centralny”, na którym redystrybuowany jest przepływ pasażerów białkowych.

Niektóre mikrotubule kończą się ślepo.

W GK modyfikacja wyrobów pochodzących z EPS odbywa się:

1. Akumulacja przychodzących produktów.

2. Odwodnij je.

3. Niezbędna restrukturyzacja chemiczna (dojrzewanie).

Wcześniej zauważyliśmy, że w CG zachodzi tworzenie się wydzielin trawiennych i lizosomów. Oprócz tych funkcji organella syntetyzuje polisacharydy i jednego z głównych uczestników reakcji immunologicznych w organizmie - immunoglobuliny.

I wreszcie KG bierze czynny udział w budowie i odnowie membran plazmatycznych. Przelewając się przez plazmalemmę, pęcherzyki są w stanie zintegrować z nią swoją błonę. Do budowy membran wykorzystuje się substancje (rys. 11), syntetyzowane w EPS i „dojrzewające” na membranach zbiorników KG.

Egzocytoza i powstawanie

Błony komórkowe z

Membrany bąbelkowe.


Jądro komórkowe

Kompleks Golgiego

Ryż. 11 Schemat powstawania fragmentu błony komórkowej z błony pęcherzyka CG (bez skali).

Funkcja KG:

· transport (powstające pęcherzyki transportują enzymy na zewnątrz lub na własny użytek),

Tworzy lizosomy

· tworzenie (w CG powstają immunoglobuliny, cukry złożone, mukoproteiny itp.),

· budowa: a) membrana pęcherzyków CG może być osadzona w błonie plazmatycznej; b) do budowy błon komórkowych wykorzystuje się związki syntetyzowane w membranach zbiorników,

· dzielenie (dzieli komórkę na przedziały).

Lizosomy

Lizosomy mają wygląd małych okrągłych pęcherzyków, znajdujących się we wszystkich częściach cytoplazmy, od których są oddzielone jednowarstwową membraną z płynnej mozaiki. Zawartość wewnętrzna jest jednorodna i składa się z dużej liczby różnych substancji. Najważniejsze z nich to enzymy (ok. 40 – 60), które rozkładają niemal wszystkie naturalne polimerowe związki organiczne dostające się do lizosomów. Wewnątrz lizosomów pH wynosi 4,5 - 5,0. Przy tych wartościach enzymy są aktywne stan aktywny. Jeśli pH jest bliskie obojętnemu, charakterystycznemu dla cytoplazmy, enzymy te mają niską aktywność. Jest to jeden z mechanizmów ochrony komórek przed samostrawieniem, jeśli enzymy dostaną się do cytoplazmy, na przykład w przypadku pęknięcia lizosomów. Na zewnątrz membrany znajduje się duża liczba szeroka gama receptorów, które ułatwiają połączenie lizosomów z pęcherzykami endocytarnymi. Należy zauważyć, że ważną właściwością lizosomów jest ukierunkowany ruch w kierunku obiektu działania. Kiedy następuje fagocytoza, lizosomy przesuwają się w stronę fagosomów. Odnotowano ich ruch w kierunku zniszczonych organelli (np. mitochondriów). Jak pisaliśmy wcześniej, ukierunkowany ruch lizosomów odbywa się za pomocą mikrotubul. Zniszczenie mikrotubul prowadzi do zaprzestania tworzenia fagolizosomów. Fagocyt praktycznie traci zdolność trawienia patogenów we krwi (fagocytoza). Prowadzi to do poważnych chorób zakaźnych.

W pewnych warunkach błona lizosomowa jest zdolna do przenikania wielkocząsteczkowych substancji organicznych hialoplazmy (na przykład białek, lipidów, polisacharydów) (ryc. 12. (4.4a), gdzie rozkładają się one na elementarne związki organiczne (amino kwasy, monosacharydy, kwasy tłuszczowe, glicerol). Następnie związki te opuszczają lizosomy i trafiają na potrzeby komórki. W niektórych przypadkach lizosomy mogą „wychwytywać”, a następnie „trawić” fragmenty organelli (ryc. 12. (3.3a). )) oraz uszkodzone lub przestarzałe składniki komórkowe (błony, wtręty) Podczas postu utrzymuje się aktywność życiowa komórek dzięki trawieniu części struktur cytoplazmatycznych w lizosomach i wykorzystaniu produktów końcowych. żywienie endogenne charakterystyczne dla wielu organizmów wielokomórkowych.

Pęcherzyki endocytarne powstałe w procesie endocytozy (fagocytozy i pinocytozy) - pęcherzyki pinocytozy (ryc. 12. (1.1a) i fagosomy (ryc. 12. (2.2a)) - również łączą się z lizosomem, tworząc fagolizosom. zawartość wewnętrzna to mikroorganizmy, substancje organiczne itp. są rozkładane przez enzymy lizosomalne na pierwiastki

Mikroorganizmy


Rozpuszczony

Organiczny 2 3

Substancje


Białka, tłuszcze Fragmenty lizosomów

węglowodany mitochondrialne

Ryż. 12. Funkcje lizosomów:

1, 1a – wykorzystanie substancji organicznych hialoplazmy; 2, 2a – wykorzystanie zawartości pęcherzyków pinocytozy; 3, 3a – wykorzystanie zawartości pęcherzyków fagocytarnych; 4, 4a – enzymatyczny rozkład uszkodzonych mitochondriów. 3a – fagosomy.

żadne związki organiczne, które po wejściu do cytoplazmy stają się uczestnikami metabolizmu komórkowego. W niektórych komórkach trawienie biogennych makrocząsteczek w lizosomach może nie zostać zakończone. W tym przypadku niestrawione produkty gromadzą się w jamie lizosomu. Ten lizosom nazywany jest ciałem resztkowym. Osadzają się tam substancje pigmentowe. U ludzi wraz ze starzeniem się organizmu „starzejący się pigment” – lipofuscyna – gromadzi się w pozostałych komórkach mózgu, wątroby i włókien mięśniowych.

Jeśli powyższe można warunkowo scharakteryzować jako działanie lizosomów na poziomie komórkowym, to druga strona działania tych organelli objawia się na poziomie całego organizmu, jego układów i narządów. Przede wszystkim dotyczy to usuwania narządów, które obumierają podczas embriogenezy (na przykład ogona kijanki), podczas różnicowania komórek niektórych tkanek (zastąpienie chrząstki kością) itp.

Biorąc pod uwagę ogromne znaczenie enzymów lizosomalnych w życiu komórki, można przypuszczać, że każde zakłócenie ich pracy może prowadzić do poważnych konsekwencji. Jeśli gen kontrolujący syntezę dowolnego enzymu lizosomalnego zostanie uszkodzony, w tym ostatnim wystąpią zaburzenia strukturalne. Doprowadzi to do gromadzenia się „niestrawionych” produktów w lizosomach. Jeśli w komórce jest zbyt dużo takich lizosomów, komórka ulega uszkodzeniu, a co za tym idzie, zostaje zakłócone funkcjonowanie odpowiednich narządów. Choroby dziedziczne rozwijające się zgodnie z tym scenariuszem nazywane są „lizosomalnymi chorobami spichrzeniowymi”.

Należy również zwrócić uwagę na udział lizosomów w kształtowaniu stanu odporności organizmu (ryc. 13). Gdy antygen (na przykład toksyna mikroorganizmu) dotrze do organizmu, ulega głównie (około 90%) zniszczeniu, co chroni komórki przed jego szkodliwym działaniem. Cząsteczki antygenu pozostające we krwi są wchłaniane (poprzez pinocytozę lub fagocytozę) przez makrofagi lub specjalne komórki z rozwiniętym układem lizosomalnym

Bakteria


Antygen

Makrofag

pinozytoza



Pinocytotyczny


Lizosom

Fragmenty peptydowe antygenu

Ryż. 13. Tworzenie fragmentów peptydów antygenowych w makrofagach

(skala nie przestrzegana).

temat. Pęcherzyk pinocytotyczny lub fagosom z antygenem łączy się z lizosomem, a enzymy tego ostatniego rozkładają antygen na fragmenty, które mają większą aktywność antygenową i mniejszą toksyczność niż pierwotny antygen drobnoustrojowy. Fragmenty te w dużych ilościach wydostają się na powierzchnię komórek i następuje silna aktywacja układu odpornościowego organizmu. Oczywiste jest, że wzmocnienie właściwości antygenowych (na tle braku efektu toksycznego) w wyniku leczenia lizosomalnego znacznie przyspieszy proces rozwoju ochronnych odpowiedzi immunologicznych na ten mikroorganizm. Nazywa się proces rozszczepiania antygenu przez lizosomy na fragmenty peptydowe przetwarzanie antygenu. Należy zauważyć, że w to zjawisko bezpośrednio zaangażowany jest kompleks ER i Golgiego.

I wreszcie w ostatnio Temat związku lizosomów z mikroorganizmami fagocytowanymi przez komórkę jest szeroko rozważany. Jak powiedzieliśmy wcześniej, fuzja fagosomu i lizosomu prowadzi do trawienia mikroorganizmów w fagolizosomie. To najkorzystniejszy wynik. Możliwe są jednak również inne opcje relacji. Zatem niektóre mikroorganizmy chorobotwórcze (chorobotwórcze) wnikając do komórki wewnątrz fagosomu, uwalniają substancje blokujące fuzję lizosomów z fagosomem. Dzięki temu mogą przetrwać w fagosomach. Jednakże żywotność komórek (fagocytów) z wchłoniętymi mikroorganizmami jest krótka; ulegają one rozpadowi, uwalniając fagosomy z drobnoustrojami do krwi. Mikroorganizmy uwolnione do krwiobiegu mogą ponownie wywołać nawrót (powrót) choroby. Możliwa jest również inna opcja, gdy części zniszczonego fagocytu, w tym fagosomy z drobnoustrojami, zostaną ponownie wchłonięte przez inne fagocyty, ponownie pozostając w stanie żywym i w nowej komórce. Cykl można wystarczająco powtórzyć długo. Opisano przypadek tyfusu u starszego pacjenta, który jako młody żołnierz Armii Czerwonej zachorował na tyfus walcząc w I Armii Kawalerii. Za pięćdziesiąt sekund dodatkowe lata nie tylko objawy choroby powróciły – nawet urojeniowe wizje przywróciły starcowi epokę wojna domowa. Rzecz w tym, że patogeny tyfusu mają zdolność blokowania procesu łączenia fagosomów i lizosomów.

Funkcja lizosomów:

trawienny (trawi części cytoplazmy i mikroorganizmów, dostarcza elementarne związki organiczne na potrzeby komórki),

recykling (oczyszcza cytoplazmę z części zepsutych),

biorą udział w usuwaniu obumierających komórek i narządów,

· ochronne (trawienie mikroorganizmów, udział w reakcjach immunologicznych organizmu).

Rybosomy.

Jest to aparat do syntezy białek w komórce. Rybosom składa się z dwóch podjednostek - dużej i małej. Podjednostki mają złożoną konfigurację (patrz ryc. 14) i składają się z białek i rybosomalnego RNA (rRNA). Rybosomalny RNA służy jako rodzaj rusztowania, do którego przyczepione są cząsteczki białka.

Tworzenie rybosomów zachodzi w jąderku jądra komórkowego (proces ten zostanie omówiony poniżej). Utworzone duże i małe podjednostki wychodzą przez pory jądrowe do cytoplazmy.

W cytoplazmie rybosomy są w stanie zdysocjowanym lub rozproszonym zdysocjowane rybosomy. W tym stanie nie są w stanie przyczepić się do membrany. To nie jest stan roboczy rybosomu. W stanie roboczym rybosom jest organellą składającą się z dwóch połączonych ze sobą podjednostek, pomiędzy którymi przechodzi nić mRNA. Takie rybosomy mogą swobodnie „unosić się” w cytozolu; wolne rybosomy lub dołączyć do różnych membran,


A B C D

Ryż. 14. Naturalna postać małej (A) i dużej (B) podjednostki rybosomu. Cały rybosom (B). Schematyczne przedstawienie rybosomu (D)

na przykład do membrany EPS. Na błonie rybosom najczęściej znajduje się nie sam, ale w zespole. W zestawie może znajdować się różna liczba rybosomów, ale wszystkie są połączone jedną nicią mRNA. Dzięki temu rybosomy działają bardzo wydajnie. Podczas gdy kolejny rybosom kończy syntezę białka i opuszcza mRNA, inne kontynuują tę syntezę, znajdując się w różnych miejscach cząsteczki RNA. Zespół takich rybosomów
zwany polisom(ryc. 15).

Koniec syntezy białek. Początek syntezy białek

Ryż. 15. Schemat syntezy białek przez polisom.

Na zdjęciu polisom składa się z pięciu różnych rybosomów.

Zazwyczaj białka przeznaczone na eksport są syntetyzowane na błonach szorstkiego ER oraz w hialoplazmie - na potrzeby komórki. Jeśli podczas choroby wykryje się oderwanie rybosomów od błon i ich przejście do hialoplazmy, można to uznać za reakcję ochronną - z jednej strony komórki zmniejszają eksport białek i zwiększają syntezę białek na potrzeby wewnętrzne. Z drugiej strony takie odłączenie rybosomów wskazuje na zbliżający się niedobór energii komórki, gdyż przyłączenie i zatrzymanie rybosomów na błonach wymaga wydatku energii, której głównym dostawcą w komórce jest ATP. Brak ATP w naturalny sposób prowadzi nie tylko do oderwania się rybosomów od błony, ale także do braku możliwości przyłączenia się wolnych rybosomów do błony. Prowadzi to do wykluczenia efektywnego generatora białek, szorstkiego ER, z gospodarki molekularnej komórki. Uważa się, że niedobór energii to poważne zaburzenie metabolizmu komórkowego, najczęściej związane z zaburzeniem aktywności procesów zależnych od energii (np. w mitochondriach).

W rybosomie występują trzy różne miejsca, z którymi wiąże się RNA — jedno dla informacyjnego RNA (mRNA lub mRNA) i dwa dla transferowego RNA. Pierwsza znajduje się na styku dużej i małej podjednostki. Z dwóch ostatnich jedna sekcja zawiera cząsteczkę tRNA i tworzy wiązania między aminokwasami (wiązania peptydowe), dlatego nazywa się ją centrum P. Znajduje się w małej podjednostce. A drugi służy do przechowywania nowo przybyłej cząsteczki tRNA obciążonej aminokwasem. Nazywa się to centrum A.

Należy podkreślić, że podczas syntezy białek niektóre antybiotyki mogą blokować ten proces (więcej omówimy przy opisie translacji).

Mitochondria.

Nazywa się je „stacjami energetycznymi komórki”. U eukariontów duża liczba elektronów i protonów powstaje w procesie glikolizy, cyklu Krebsa i innych reakcjach biochemicznych. Część z nich bierze udział w różnych reakcjach biochemicznych, część gromadzi się w specjalnych związkach. Jest ich kilka. Najważniejsze z nich to NADH i NADPH (dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy i fosforan dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego). Związki te w postaci NAD i NADP są akceptorami – rodzajem „pułapek” elektronów i protonów. Po dodaniu do nich elektronów i protonów zamieniają się one w NADH i NADPH i są już donorami cząstek elementarnych. Najwięcej ich „łapie”. różne części komórki, transportują cząsteczki do różnych części cytoplazmy i rozprowadzając je na potrzeby reakcji biochemicznych, zapewniają niezakłócony przepływ metabolizmu. Te same związki dostarczają do mitochondriów elektrony i protony z cytoplazmy i matrix mitochondrialnej, gdzie znajduje się potężny generator cząstek elementarnych – cykl Krebsa. NADH i NADPH, zintegrowane z łańcuchem transportu elektronów (patrz poniżej), przenoszą cząstki do syntezy ATP. Energia jest pobierana z ATP na potrzeby wszystkich procesów zachodzących w komórce, które wymagają energii.

Mitochondria mają dwie błony typu płynnej mozaiki. Pomiędzy nimi znajduje się przestrzeń międzybłonowa. Wewnętrzna membrana ma fałdy - cristae (ryc. 16). Wewnętrzna powierzchnia cristae jest usiana korpusami w kształcie grzybów, posiadającymi łodygę i głowę.

Synteza ATP zachodzi w ciałach grzybów. W samej grubości wewnętrznej błony mitochondriów znajdują się kompleksy enzymatyczne przenoszące elektrony z NADH 2 na tlen. Kompleksy te nazywane są łańcuch oddechowy lub łańcuch transmisyjny

Rybosom

A B C


Okrągłe DNA

Ryż. 16. Mitochondria:

A – Ogólny schemat organizacji mitochondriów. B – obszar crista z ciałami grzybów:

1 – zewnętrzna błona mitochondriów; 2 – macierz międzybłonowa; 3 – membrana wewnętrzna; 4 – matryca; 5 – kryształ; 6 – korpusy w kształcie grzybów.

nos elektronów. Z powodu ruchu uh Synteza ATP zachodzi poprzez ten kompleks elektronów. ATP jest głównym dostawcą energii dla wszystkich procesów komórkowych. Mitochondria są głównymi konsumentami tlenu w organizmie. Dlatego mitochondria jako pierwsze reagują na brak tlenu. Reakcja ta jest jednoznaczna – brak tlenu (niedotlenienie) prowadzi do obrzęku mitochondriów, w konsekwencji czego komórki ulegają uszkodzeniu i obumieraniu.

Różne typy komórek eukariotycznych różnią się między sobą zarówno liczbą i kształtem mitochondriów, jak i liczbą cristae. Zawartość organelli w komórce waha się od 500 do 2000, w zależności od zapotrzebowania energetycznego. Tak aktywnie działające komórki nabłonka jelitowego zawierają wiele mitochondriów, a w plemnikach tworzą sieć, która owija się wokół wici, dostarczając jej energii do ruchu. W tkankach z wysoki poziom procesy oksydacyjne, np. w mięśniu sercowym liczba cristae jest wielokrotnie większa niż w zwykłych komórkach. W mitochondriach mięśnia sercowego jest ich 3 razy więcej niż w mitochondriach wątroby.

Życie mitochondriów mierzy się w dniach (5 – 20 dni w różnych komórkach). Przestarzałe mitochondria obumierają, rozpadają się na fragmenty i są wykorzystywane przez lizosomy. Zamiast tego powstają nowe, które pojawiają się w wyniku podziału istniejących mitochondriów.

Zazwyczaj macierz mitochondrialna zawiera 2–10 cząsteczek DNA. Są to struktury pierścieniowe kodujące białka mitochondrialne. Mitochondria zawierają cały aparat do syntezy białek (rybosomy, mRNA, tRNA, aminokwasy, enzymy transkrypcyjne i translacyjne). Dlatego w mitochondriach zachodzą procesy replikacji, transkrypcji i translacji oraz następuje dojrzewanie – przetwarzanie mRNA. Na tej podstawie mitochondria są jednostkami półautonomicznymi.

Istotnym punktem aktywności mitochondriów jest synteza hormonów steroidowych i niektórych aminokwasów (glutaminowych). Przestarzałe mitochondria mogą pełnić funkcję magazynowania - gromadzić produkty wydalania lub gromadzić szkodliwe substancje, które dostały się do komórki. Oczywiste jest, że w takich przypadkach mitochondria przestają pełnić swoją główną funkcję.

Funkcje mitochondriów:

akumulacja energii w postaci ATP,

· deponowanie,

· syntetyczne (synteza białek, hormonów, aminokwasów).

Cytoplazma obejmuje płynną zawartość komórki lub hialoplazmy i organelli. Plazlemma składa się w 80-90% z wody. Gęsta pozostałość zawiera różne elektrolity i substancje organiczne. Ze względu na zawartość substancji i stężenie enzymów hialoplazmę można podzielić na ośrodkową i obwodową. Zawartość enzymów w hialoplazmie obwodowej jest znacznie wyższa; ponadto ma wyższe stężenie jonów. Hialoplazma jest podzielona głównie przez cienkie włókna. Chociaż wszystkie inne składniki COCA pełnią funkcję strukturalną. Niektóre organelle, na przykład rybosomy, mitochondria i centrum komórkowe oddziałują ze strukturami włóknistymi, dlatego możemy powiedzieć, że cała cytoplazma jest zorganizowana strukturalnie. Organelle komórkowe dzielą się na błonowe i niebłonowe. Do organelli błonowych zalicza się: kompleks Golgiego, ER, lizosomy, peroksysomy. Do organelli niebłonowych zalicza się: centrum komórkowe, rybosomy (u prokariotów wśród organelli obecne są tylko rybosomy).

EPS

Jest to strukturalnie jednolity system błon, który przenika całą komórkę i który, jak się uważa, powstał jako pierwszy podczas formowania się komórki eukriotycznej. Nastąpiła egzocytoza plazmalemy i takie komórki uzyskały pewną przewagę, ponieważ wyłonił się przedział, w którym mogą zachodzić określone procesy enzymatyczne, a mianowicie wnęka EPS. Z funkcjonalnego punktu widzenia EPS można podzielić na 3 sekcje:

    szorstki lub ziarnisty EPS. Jest reprezentowany przez spłaszczone zbiorniki błonowe, na których znajdują się rybosomy.

    pośredni ER, również reprezentowany przez spłaszczone cysterny, ale nie znajdują się na nich rybosomy

    Gładki ER jest reprezentowany przez sieć rozgałęzionych rurek membrany anostomizującej. Na błonie nie ma rybosomów.

Funkcje owiec.

Główna funkcja związana jest z syntezą i segregacją białek. W dużej mierze zależy to od faktu, że na błonie znajdują się specjalne białka ryboforyny, z którymi większość rybosomów jest w stanie oddziaływać. To. na błonie ER może nastąpić wydłużenie i zakończenie syntezy białek. W wielu przypadkach rybosomy, na których zachodzi synteza białek w hialoplazmie, nie kończą jej i wchodzą w tzw. pauzę translacyjną, wówczas za pomocą specjalnych białek cumowniczych takie rybosomy przyłączają się do błony sheEPS i wychodzą z translacji. pauza, kończąc syntezę białek. Oprócz ryboforyn na błonie sheEPS tworzy się specjalny kompleks białek integralnych, zwany kompleksem translokacyjnym. Bierze udział w transporcie niektórych białek przez błonę sheEPS do jej jamy. Wszystkie białka syntetyzowane na rybosomach EPS można podzielić na dwie grupy:

    białka, które trafiają do PAK i heloplazmy

    białka, które trafiają do jamy ER i mają na końcu specjalną sekwencję peptydową, są rozpoznawane przez receptory kompleksu translokacyjnego i oddzielane podczas przejścia białka przez kompleks translokacyjny;

Pierwszy etap sygacji odbywa się na membranie sheEPS. W jamie ShePS białka dzielą się na dwa strumienie:

    białka właściwego EPS, np. ryboforyny, białka kompleksu translokacyjnego, receptory, enzymy. Białka te mają specjalny sygnał retencji aminokwasów i nazywane są białkami rezydentnymi.

    białka wydalane z jamy sheEPS do pośredniego EPS nie mają sygnału opóźnienia i nadal są glikozylowane w jamie shePS. Takie białka nazywane są białkami tranzytowymi.

Z wewnątrz na błonie pośredniego EPS znajdują się receptory rozpoznające część sygnałową węglowodorów. W wyniku egzocytozy w pośrednim EPS powstają pęcherzyki błonowe, które zawierają glikozylowane białka i rozpoznające je receptory. Pęcherzyki te kierowane są do kompleksu Golgiego.

Oprócz syntezy i segregacji białek, w sheEPS przeprowadzane są końcowe etapy syntezy niektórych lipidów błonowych.

Funkcje pośredniego EPS.

Polega na pączkowaniu pęcherzyków błonowych przy użyciu białek klatrynopodobnych. Białka te znacznie zwiększają tempo egzocytozy.

Funkcje gładkiego EPS.

    Na błonie GEPS znajdują się enzymy, które syntetyzują prawie wszystkie lipidy komórkowe. Dotyczy to przede wszystkim fosfolipidów i ceramidów. Ponadto w gładkiej ER zlokalizowane są enzymy biorące udział w syntezie cholesterolu, który z kolei jest prekursorem hormonów steroidowych. Cholesterol jest syntetyzowany głównie przez hepatocyty, dlatego hipocholesteremię obserwuje się w różnych wirusowych zapaleniach wątroby. Rezultatem jest anemia, ponieważ dotknięte są błony krwinek czerwonych. W niektórych komórkach, na przykład nadnerczach i gonadach, syntetyzowane są hormony steroidowe, a w nadnerczach najpierw syntetyzowane są żeńskie hormony płciowe, a następnie na ich podstawie męskie hormony płciowe.

    odkładanie wapnia i regulacja stężenia Ca w hialoplazmie. O tej funkcji decyduje fakt, że na błonie probówek gEDS znajdują się nośniki Ca, a we wnęce gEDS znajdują się białka wiążące Ca. Dzięki aktywnemu transportowi za pomocą pompy Ca2 jest on pompowany do jamy ER i wiąże się z białkami. Kiedy stężenie Ca w komórce spada, Ca jest usuwany do hialoplazmy na drodze transportu biernego. Funkcja ta jest szczególnie rozwinięta w komórkach mięśniowych, na przykład w kardiomiocytach. Transport Ca może być spowodowany aktywacją układu fosfolipaz. Regulacja poziomu wapnia w komórce jest szczególnie istotna w warunkach przeciążenia wapniem. Przy nadmiarze Ca możliwa jest apoptoza zależna od Ca. Dlatego w błonie ER znajduje się białko, które zapobiega apoptozie

    detoksykacja. Wykonywana głównie przez komórki wątroby, które otrzymują leki i różne toksyczne substancje z jelit. W komórkach wątroby toksyczne substancje hydrofobowe przekształcają się w nietoksyczne substancje hydrofobowe przy użyciu specyficznych oksydoreduktaz

    gładka ER bierze udział w metabolizmie węglowodanów. Funkcja ta jest szczególnie charakterystyczna dla komórek wątroby, komórek mięśniowych i komórek jelitowych. W tych komórkach enzym glukozo-6-fosfataza jest zlokalizowany na błonie gED, która jest zdolna do odszczepienia reszty fosforanowej od glukozy. Glukoza może zostać uwolniona do krwi dopiero po defosforylacji; przy dziedzicznych defektach tego enzymu obserwuje się chorobę Gierkego. Choroba ta charakteryzuje się gromadzeniem nadmiaru glikogenu w wątrobie i nerkach, a także hipoglikemią. Ponadto powstaje duża ilość kwasu mlekowego, co prowadzi do rozwoju kwasicy.

KOMPLEKS GOLGIEGO.

Uniwersalną funkcją kompleksu Golgiego jest to, że bierze on udział w:

    tworzenie składników PAK

    tworzenie się granulek wydzielniczych

    tworzenie lizosomów

w kompleksie Golgiego obserwuje się segregację białek transportowanych tutaj z ER. (same białka kompleksu Golgiego syntetyzowane są na rybosomach, które są zlokalizowane w bezpośrednim sąsiedztwie kompleksu. Białka te posiadają sekwencję sygnałową i są transportowane do wnęki kompleksu Golgiego poprzez kompleks translokacyjny).

Pęcherzyki membranowe pochodzące z EPS łączą się ze zbiornikiem ratowniczym. Zbiornik ratowniczy pełni funkcję zwrotu receptorów i białek cumowniczych do EPS. Białka ze cysterny ratunkowej są transportowane do sąsiedniej cysterny przedziału cis. Następuje tu segregacja białek na dwa strumienie. Niektóre białka ulegają fosforylacji pod wpływem specjalnego enzymu fosfoglikozydazy, tj. Fosfolilacja zachodzi w części węglowodanowej. Następnie białka wchodzą do sekcji środkowej, gdzie zachodzą różne modyfikacje chemiczne: glikozylacja, acetylacja, sialilacja, po czym białka wchodzą do sekcji trans, gdzie obserwuje się częściową proteolizę białek, a następnie białka sekcja transdystrybucyjna podzielona jest na trzy strumienie:

    stały lub konstytutywny dopływ białek do PAK, dzięki czemu regenerują się składniki plazmalemy i glikokaliksu

    przepływ granulek wydzielniczych. Mogą pozostawać w pobliżu kompleksu Golgiego lub pod plazmalemmą, jest to tak zwana egzocytoza indukowalna

    za pomocą tego przepływu pęcherzyki błonowe z fosforylowanymi białkami są usuwane z kompleksu Golgiego. Jest to strumień tzw. lizosomów pierwotnych, które następnie biorą udział w cyklach fagowych komórki. Ponadto w kompleksie Golgiego zachodzi synteza glikozaminoglikanów, syntetyzowanych jest wiele glikoprotein i glikolipidów, następuje ostateczna synteza sfingolipidów i następuje kondensacja rozpuszczonych substancji.

LIZOSOMY.

Są to uniwersalne organelle komórki eukariotycznej, które są reprezentowane przez pęcherzyki błonowe o średnicy 0,4 μm, które biorą udział w zapewnianiu komórce reakcji hydrolizy. Wszystkie lizosomy mają macierz składającą się z mukopolisacharydów, w których zlokalizowane są nieaktywne hydrolazy. Hamowanie hydrolaz odbywa się w wyniku ich glikozylacji w EPS, w wyniku fosforylacji w kompleksie Golgiego, w związku z tym, że pH matrycy nie odpowiada reakcjom hydrolizy. Funkcje lizosomów realizowane są w dwóch cyklach fagowych:

    cykl autofagiczny

    cykl heterofagii

Cykl autofagii.

Dzięki tej pętli możesz:

    rozkładają stare składniki komórek (mitochondria), które utraciły swoją aktywność funkcjonalną. Zapewnia to fizjologiczną regenerację komórki i możliwość jej istnienia znacznie dłużej niż jakakolwiek jej struktura

    podziel te zapasowe składniki odżywcze w klatce

    rozkładają nadmiar granulek wydzielniczych.

To. Cykl autofagiczny dostarcza komórce monomerów niezbędnych do syntezy nowych biopolimerów właściwych komórce. W niektórych przypadkach, gdy brakuje egzogennego odżywiania komórki, staje się ona jedynym źródłem monomerów, tj. komórka przechodzi na odżywianie egzogenne. Przy długotrwałym głodzie prowadzi to do lizy komórek. Istnieją 2 rodzaje cyklu autofagicznego:

    makroautofagia lub typowa autofagia. Rozpoczyna się od utworzenia pęcherzyków błonowych, które otaczają stare organelle komórkowe. Pęcherzyk ten nazywany jest autofagosomem. Pierwotny lizosom, utworzony w kompleksie Golgiego i zawierający nieaktywne hydrolazy, łączy się z autofagosomem. Proces fuzji aktywuje pompy protolowe lub pompy na błonie wtórnego lizosomu. Protony są pompowane do lizosomu, co prowadzi do zmiany Ph; na błonie aktywowany jest enzym kwaśna fosfataza, która odszczepia resztę fosforanową od hydrolaz. Hydrolazy stają się aktywne i zaczynają odcinać złożone cząsteczki, a monomery przedostają się do cytoplazmy. Autofagasomy i lizosomy pierwotne mogą łączyć się z lizosomami wtórnymi, dopóki hydrolazy nie stracą swojej aktywności, a lizosomy wtórne nie zamienią się w telolizosomy. Telolizosomy są albo wydalane z komórki, albo w niej gromadzą się.

    mikroautofagia. W tym przypadku substancje podlegające rozkładowi dostają się do pierwotnego lizosomu nie w postaci pęcherzyka autofagicznego, ale bezpośrednio przez błonę lizosomu. W tym przypadku obserwuje się fosforylację niektórych białek pierwotnego lizosomu.

Patologie. Przyczyną patologii może być destabilizacja błony pierwotnego lizosomu. Następuje masowe uwalnianie hydrolaz do cytoplazmy i niekontrolowany rozkład składników komórkowych. Do czynników destabilizujących zalicza się promieniowanie jonizujące, toksyny niektórych grzybów, witaminy A, D, E, intensywne aktywność fizyczna, hiper- i hipotermia. Czynniki stresowe powodują takie uwalnianie hydrolaz, ponieważ Zaczyna oddziaływać na komórki organizmu zwiększając ilość adrenaliny, co destabilizuje błonę. Możliwe są opcje superstabilizacji błony lizosomalnej. W takim przypadku lizosomy nie mogą wejść w cykl fagowy. Kiedy struktura enzymów lizosomalnych zostaje zakłócona, obserwuje się różne choroby, które najczęściej prowadzą do śmierci organizmu. Jeśli białka w kompleksie Golgiego nie są fosfolilowane, wówczas hydrolazy znajdują się nie w pierwotnych lizosomach, ale w strumieniach wydzielniczych usuwanych z komórki. Jedną z patologii jest choroba komórek Y, charakterystyczna dla fibroblastów, komórek tkanki łącznej. Tam lizosomy nie zawierają hydrolaz. Są wydalane do osocza krwi. W fibroblastach gromadzą się różne substancje, co prowadzi do rozwoju choroby spichrzeniowej (zespołu Tay-Sachsa). W neuronach gromadzi się duża ilość węglowodanów złożonych – glikozydów, a lizosomy zajmują bardzo dużą objętość. Dziecko traci emocjonalność, przestaje się uśmiechać, przestaje rozpoznawać rodziców, pozostaje w tyle w rozwoju psychomotorycznym, traci wzrok i umiera w wieku 4-5 lat. Choroby spichrzeniowe mogą wiązać się z patologicznym rozwojem enzymów lizosomalnych, ale zwykle prowadzą do śmierci. Możliwe są warianty normalnej lizy komórek podczas cyklu autofagicznego. Dotyczy to głównie lizy komórek różnych organizmów podczas rozwoju embrionalnego. U ludzi błony między palcami ulegają autolizie. Ogon kijanki ulega autolizie. W w największym stopniu Owady przechodzące metamorfozę całkowitą ulegają autolizie.

Cykl heterofagiczny.

Polega na rozkładzie substancji dostających się do komórki ze środowiska zewnętrznego. Z powodu dowolnego rodzaju endocytozy powstaje heterofagosom, który jest zdolny do łączenia się z pierwotnym lizosomem. Cały dalszy cykl heterofagiczny przebiega w taki sam sposób, jak cykl autofagiczny.

Funkcje cyklu heterofagicznego.

    Troficzny u organizmów jednokomórkowych

    Ochronny. Charakterystyka neutrofili i makrofagów.

Istnieją warianty cyklu heterofagicznego, w którym hydrolazy są usuwane z komórki do środowiska zewnętrznego. Na przykład trawienie ścian, reakcja akrosomalna plemnika. Modyfikację cyklu hetefagii obserwuje się w złamaniach kości; w miejscach złamań szczelina międzyodłamowa jest wypełniona tkanką chrzęstną, następnie pod wpływem działania specjalnych komórek osteoblastów. Tkanka chrzęstna kość ulega zniszczeniu i tworzy się kalus. Patologie cyklu heterofagicznego to różne niedobory odporności.

PEROKSYSOMY.

Jest to uniwersalna błonowa organella komórkowa o średnicy około 0,15-0,25 nm. Główną funkcją peroksysomów jest rozkład długorodnikowych kwasów tłuszczowych. Chociaż generalnie mogą pełnić inne funkcje. Peroksysomy w komórce powstają tylko w wyniku podziału peroksysomów matczynych, dlatego jeśli z jakiegoś powodu peroksysomy nie dostaną się do komórki, wówczas komórka umiera z powodu gromadzenia się kwasów tłuszczowych. Błona peroksysomów ma typową strukturę płynno-mozaikową i może się powiększać w wyniku transportu złożonych lipidów i białek przez specjalne białka.

Funkcje.

    Rozkład kwasów tłuszczowych. Peroksysomy zawierają enzymy należące do grupy enzymów oksydoreduktaz, które rozpoczynają rozkład kwasów tłuszczowych poprzez eliminację reszt kwasu octowego i tworzą podwójne wiązanie wewnątrz rodnika kwasu tłuszczowego, a jako produkt uboczny powstaje nadtlenek wodoru. Nadtlenek rozkładany jest przez specjalny enzym, katalazę, na H2O i O2. Ten proces rozkładu kwasów tłuszczowych nazywa się β-oksydacją i zachodzi nie tylko w peroksysomach, ale także w mitochondriach. Kwasy krótkorodnikowe rozkładają się w mitochondriach. W każdym przypadku rozszczepienie następuje z utworzeniem reszt kwasu octowego lub octanu. Octan reaguje z koenzymem A, tworząc acetyloCoA. Substancja ta jest kluczowym produktem przemiany materii, na który rozkładane są wszystkie związki organiczne. AcCoA można wykorzystać w metabolizmie energetycznym, a na bazie AcCoA powstają nowe kwasy tłuszczowe. Zespół Bowmana-Zellwegera występuje, gdy upośledzona jest β-oksydacja kwasów tłuszczowych. Charakteryzuje się brakiem peroksysomów w komórkach. Noworodki rodzą się z bardzo niską masą ciała, a niektóre z nich są patologiczne narządy wewnętrzne na przykład mózg, wątroba, nerki. Są znacznie opóźnione w rozwoju, wcześnie umierają (przed 1 rokiem), a w komórkach znajduje się duża liczba kwasów długorodnikowych.

    Peroksysomy biorą udział w detoksykacji wielu szkodliwych substancji, takich jak alkohole, aldehydy i kwasy. Ta funkcja jest charakterystyczna dla komórek wątroby, a peroksysomy w wątrobie są większe. Detoksykacja substancji trujących następuje w wyniku ich utlenienia. Na przykład utlenianie etanolu prowadzi do H2O i aldehydu octowego. Utlenianie 50% etanolu odbywa się w peroksysomach. Powstały aldehyd octowy trafia do mitochondriów, gdzie powstaje z niego acetyloCoA. Przy przewlekłym spożywaniu alkoholu ilość acetyloCoA w hepatocytach gwałtownie wzrasta. Prowadzi to do zmniejszenia β-oksydacji kwasów tłuszczowych i syntezy nowych kwasów tłuszczowych. W rezultacie rozpoczyna się synteza tłuszczów, które odkładają się w komórkach wątroby, co prowadzi do stłuszczenia wątroby (marskości).

    Peroksysomy są zdolne do katalizowania utleniania moczanów, ponieważ zawierają enzym oksydazę moczanową. Jednakże u wyższych naczelnych i ludzi enzym ten jest nieaktywny, dlatego duża ilość moczanu krąży we krwi w postaci rozpuszczonej. Są dobrze filtrowane w kłębuszkach i wydalane z moczem wtórnym. Stężenie moczanów we krwi przyczynia się do rozwoju niektórych chorób, na przykład dziedziczne patologie metabolizmu puryn prowadzą do dziesięciokrotnego wzrostu stężenia moczanów. W efekcie rozwija się dna moczanowa, która polega na odkładaniu się moczanów w stawach i niektórych tkankach, a także powstawaniu kamieni moczanowych w nerkach.

Ważną funkcją PAK jest funkcja indywidualizacja. Przejawia się to w różnicach pomiędzy komórkami w budowie chemicznej składników glikokaliksu. Różnice te mogą dotyczyć struktury domen nadbłonowych kilku białek integralnych i półintegralnych. Świetna wartość w realizacji funkcji indywidualizującej występują różnice w składnikach węglowodanowych glikokaliksu (oligosacharydy glikolipidów i glikoproteiny PAA). Różnice te mogą dotyczyć glikokaliksu identycznych komórek różnych organizmów. Różny skład glikokaliksu jest również charakterystyczny dla różnych komórek tego samego organizmu wielokomórkowego. Cząsteczki odpowiedzialne za funkcję indywidualizacji nazywane są antygeny. Struktura antygenów jest kontrolowana przez określone geny. Każdy gen może determinować kilka wariantów tego samego antygenu. Organizm posiada dużą liczbę różnych systemów antygenowych. W efekcie posiada unikalny zestaw wariantów różnych antygenów. Świadczy to o indywidualizującej funkcji PAK.

PAC charakteryzuje się funkcją lokomotoryczną. Realizuje się to w formie ruchu poszczególnych odcinków PAC lub całej celi. Funkcja ta realizowana jest w oparciu o podbłonowy aparat mięśniowo-szkieletowy. Za pomocą wzajemnego poślizgu i polimeryzacji - depolaryzacji mikrofibryli i mikrotubul w niektórych obszarach PAA powstają występy odcinków plazmalemy. Na tej podstawie zachodzi endocytoza. Skoordynowany ruch wielu sekcji PAC skutkuje ruchem całej komórki. Makrofagi są wysoce mobilnymi komórkami układu odpornościowego. Są zdolne do fagocytozy obcych substancji, a nawet całych komórek i przemieszczają się po niemal całym organizmie. Naruszenie funkcji lokomotorycznej makrofagów powoduje zwiększoną wrażliwość organizmu na patogeny chorób zakaźnych. Dzieje się tak dzięki udziałowi makrofagów w reakcjach immunologicznych.

Oprócz rozważanych uniwersalnych funkcji PAK, ten podsystem komórkowy może pełnić inne wyspecjalizowane funkcje.

6. Struktura i funkcje eps.

Siateczka endoplazmatyczna lub siateczka endoplazmatyczna to układ płaskich zbiorników membranowych i rurek membranowych. Zbiorniki i rury membranowe są ze sobą połączone i tworzą strukturę membranową o wspólnej zawartości. Pozwala to odizolować określone obszary cytoplazmy od głównej nialoplazmy i wdrożyć w nich określone funkcje komórkowe. W rezultacie następuje funkcjonalne zróżnicowanie różnych stref cytoplazmy. Struktura membran EPS odpowiada modelowi płynnej mozaiki. Morfologicznie wyróżnia się dwa rodzaje EPS: gładki (agranularny) i szorstki (granulowany). Gładki ER jest reprezentowany przez system rurek membranowych. Rough EPS to system zbiorników membranowych. Na zewnątrz znajdują się szorstkie membrany EPS rybosomy. Obydwa typy EPS są zależne strukturalnie – membrany jednego typu EPS mogą przekształcić się w membrany innego typu.

Funkcje retikulum endoplazmatycznego:

    Granulowany EPS bierze udział w syntezie białek; w kanałach powstają złożone cząsteczki białka.

    Gładka ER bierze udział w syntezie lipidów i węglowodanów.

    Transport substancji organicznych do wnętrza komórki (poprzez kanały EPS).

    Dzieli komórkę na sekcje, w których jednocześnie mogą zachodzić różne reakcje chemiczne i procesy fizjologiczne.

Gładki XPS jest wielofunkcyjny. Jego błona zawiera białka enzymatyczne, które katalizują reakcje syntezy lipidów błonowych. Niektóre lipidy niebłonowe (hormony steroidowe) są również syntetyzowane w gładkiej ER. W skład membrany tego typu EPS wchodzą transportery Ca 2+. Transportują wapń zgodnie z gradientem stężeń (transport pasywny). Podczas transportu pasywnego syntetyzowany jest ATP. Za ich pomocą stężenie Ca 2+ w hialoplazmie jest regulowane w gładkim ER. Parametr ten jest ważny dla regulacji funkcjonowania mikrotubul i mikrofibryli. W komórkach mięśniowych gładka ER reguluje skurcz mięśni. EPS odtruwa wiele substancji szkodliwych dla komórki (leki). Gładki ER może tworzyć pęcherzyki błonowe lub mikrociała. Pęcherzyki takie przeprowadzają specyficzne reakcje utleniania w izolacji od EPS.

Główna funkcja szorstki XPS jest synteza białek. Jest to określone przez obecność rybosomów na błonach. Szorstka membrana ER zawiera specjalne białka ryboforyny. Rybosomy oddziałują z ryboforynami i są przymocowane do błony w określonej orientacji. Wszystkie białka syntetyzowane w EPS mają końcowy fragment sygnałowy. Synteza białek zachodzi na rybosomach szorstkiego ER.

Potranslacyjna modyfikacja białek zachodzi w szorstkich cysternach ER.

7. Kompleks Golgiego i lizosomy. Struktura i funkcje .

Kompleks Golgiego jest uniwersalną organellą błonową komórek eukariotycznych. Strukturalna część kompleksu Golgiego jest reprezentowana przez system zbiorniki membranowe, tworząc stos zbiorników. Ten stos nazywa się dictyosomem. Odchodzą od nich rurki membranowe i pęcherzyki błonowe.

Struktura błon kompleksu Golgiego odpowiada strukturze płynnej mozaiki. Błony o różnych biegunach są podzielone ze względu na liczbę glikolipidów i glikoprotein. Na biegunie bliższym tworzą się nowe cysterny dictyosomu. Małe pęcherzyki błonowe odrywają się od obszarów gładkiego ER i przemieszczają się do proksymalnego obszaru bieguna. Tutaj łączą się i tworzą większy zbiornik. W wyniku tego procesu substancje syntetyzowane w ER mogą zostać przetransportowane do cystern kompleksu Golgiego. Pęcherzyki odrywają się od bocznych powierzchni bieguna dalszego i uczestniczą w enjocytozie.

Kompleks Golgiego pełni 3 ogólne funkcje komórkowe:

    Łączny

    Wydzielniczy

    Zbiór

W cysternach kompleksu Golgiego zachodzą pewne procesy biochemiczne. W rezultacie przeprowadzana jest chemiczna modyfikacja składników membranowych zbiorników kompleksu Golgiego oraz cząsteczek znajdujących się wewnątrz tych zbiorników. Błony cystern bieguna bliższego zawierają enzymy, które dokonują syntezy węglowodanów (polisacharydów) i ich przyłączania do lipidów i białek, tj. zachodzi glikozylacja. Obecność tego lub innego składnika węglowodanowego w glikozylowanych białkach determinuje ich los. W zależności od tego białka przedostają się do różnych obszarów komórki i są wydzielane. Glikozylacja jest jednym z etapów dojrzewania wydzieliny. Ponadto białka w kompleksie Golgiego cisternae mogą być fosforylowane i acetylowane. Wolne polisacharydy można syntetyzować w kompleksie Golgiego. Część z nich ulega zasiarczeniu z utworzeniem mukopolisacharydów (glikozaminoglikanów). Inną możliwością dojrzewania wydzieliny jest kondensacja białek. Proces ten polega na usunięciu cząsteczek wody z ziarnistości wydzielniczych, co powoduje zagęszczenie wydzieliny.

Wszechstronność kompleksu Golgiego w komórkach eukariotycznych polega również na jego udziale w tworzeniu lizosomy

Lizosomy są organellami błonowymi komórki. Wewnątrz lizosomów znajduje się macierz lizosomalna złożona z mukopolisacharydów i białek enzymatycznych.

Błona lizosomalna jest pochodną błony EPS, ale ma swoje własne cechy. Dotyczy to struktury warstwy bilipidowej. W błonie lizosomu nie jest ciągły (nie ciągły), ale obejmuje micele lipidowe. Micele te stanowią do 25% powierzchni błony lizosomalnej. Struktura ta nazywana jest micelarną płytkową. W błonie lizosomu zlokalizowane są różne białka. Należą do nich enzymy: hydrolazy, fosfolipazy; i białka o niskiej masie cząsteczkowej. Hydrolazy to enzymy specyficzne dla lizosomów. Katalizują reakcje hydrolizy (rozszczepiania) substancji o dużej masie cząsteczkowej.

Funkcje lizosomów:

    Trawienie cząstek podczas fagocytozy i pinocytozy.

    Ochronny podczas fagocytozy

    Autofagia

    Autoliza w ontogenezie.

Główną funkcją lizosomów jest udział w cyklach heterofagotycznych (heterofagia) i cyklach autofagicznych (autofagia). W przypadku heterofagii substancje obce komórce ulegają rozkładowi. Autofagia wiąże się z rozkładem substancji własnych komórki. Zwykły wariant heterofagii zaczyna się od endocytozy i utworzenia pęcherzyka endocytarnego. W tym przypadku pęcherzyk nazywa się heterofagosomem. W innym wariancie heterofagii nie ma etapu endocytozy obcych substancji. W tym przypadku pierwotny lizosom jest natychmiast zaangażowany w egzocytozę. W efekcie hydrolazy matrixowe przedostają się do glikokaliksu komórkowego i są w stanie rozkładać obce substancje zewnątrzkomórkowe.

Budowa siateczki śródplazmatycznej

Definicja 1

Siateczka endoplazmatyczna(ER, retikulum endoplazmatyczne) to złożony ultramikroskopowy, silnie rozgałęziony, wzajemnie połączony układ błon, który mniej więcej równomiernie przenika przez masę cytoplazmy wszystkich komórek eukariotycznych.

EPS to organella błonowa składająca się z płaskich worków membranowych - cystern, kanałów i rurek. Dzięki tej strukturze siateczka endoplazmatyczna znacznie zwiększa swoją powierzchnię powierzchnia wewnętrzna komórki i dzieli komórkę na sekcje. Jest wypełnione w środku matryca(umiarkowanie gęsty materiał sypki (produkt syntezy)). Zawartość różnych chemikalia w sekcjach nie jest taki sam, dlatego w komórce różne rzeczy mogą się zdarzyć zarówno jednocześnie, jak i w określonej kolejności reakcje chemiczne w małej objętości komórki. Otwiera się siateczka śródplazmatyczna przestrzeń okołojądrowa(wnęka pomiędzy dwiema błonami karolemowymi).

Błona siateczki śródplazmatycznej składa się z białek i lipidów (głównie fosfolipidów), a także enzymów: trifosfatazy adenozyny i enzymów syntezy lipidów błonowych.

Wyróżnia się dwa typy retikulum endoplazmatycznego:

  • Gładki (agranularny, aES), reprezentowany przez rurki, które zespalają się ze sobą i nie mają rybosomów na powierzchni;
  • Surowy (granulowany, grES), również składający się z połączonych ze sobą cystern, ale są one pokryte rybosomami.

Uwaga 1

Czasami też przydzielają przemijające lub przejściowe(tES) retikulum endoplazmatycznego, które znajduje się w obszarze przejścia jednego typu ES na inny.

Granulowany ES jest charakterystyczny dla wszystkich komórek (z wyjątkiem plemników), ale stopień jego rozwoju jest różny i zależy od specjalizacji komórki.

Wysoko rozwinięty jest GRES komórek gruczołowych nabłonka (trzustka, produkująca enzymy trawienne, wątroba, syntetyzująca albuminy surowicy), fibroblastów (komórki tkanki łącznej wytwarzające białko kolagenowe), komórek plazmatycznych (produkujących immunoglobuliny).

Agranulowany ES dominuje w komórkach nadnerczy (synteza hormonów steroidowych), w komórkach mięśniowych (metabolizm wapnia), w komórkach gruczołów dna żołądka (uwalnianie jonów chloru).

Innym rodzajem membran EPS są rozgałęzione rurki membranowe zawierające w środku dużą liczbę specyficznych enzymów oraz pęcherzyki – małe pęcherzyki otoczone membraną, zlokalizowane głównie obok rurek i cystern. Zapewniają transfer syntetyzowanych substancji.

Funkcje EPS

Siateczka śródplazmatyczna jest aparatem syntezy i częściowo transportu substancji cytoplazmatycznych, dzięki któremu komórka pełni złożone funkcje.

Uwaga 2

Funkcje obu typów EPS związane są z syntezą i transportem substancji. Siateczka endoplazmatyczna jest uniwersalnym systemem transportu.

Gładka i szorstka siateczka śródplazmatyczna wraz z jej błonami i zawartością (matrycą) pełni wspólne funkcje:

  • separacja (strukturyzacja), dzięki której cytoplazma jest rozmieszczona w sposób uporządkowany i nie miesza się, a także zapobiega przedostawaniu się przypadkowych substancji do organelli;
  • transport przezbłonowy, dzięki któremu niezbędne substancje są przenoszone przez ścianę membrany;
  • synteza lipidów błonowych przy udziale enzymów zawartych w samej błonie i zapewniająca reprodukcję retikulum endoplazmatycznego;
  • Dzięki różnicy potencjałów powstającej pomiędzy dwiema powierzchniami membran ES możliwe jest zapewnienie przewodzenia impulsów wzbudzenia.

Ponadto każdy typ sieci ma swoje specyficzne funkcje.

Funkcje gładkiej (ziarnistej) siateczki śródplazmatycznej

Siateczka śródplazmatyczna ziarnista, oprócz wymienionych funkcji wspólnych dla obu typów ES, pełni także funkcje dla niej charakterystyczne:

  • magazyn wapnia. W wielu komórkach (w mięśnie szkieletowe, w sercu, jajach, neuronach) istnieją mechanizmy, które mogą zmieniać stężenie jonów wapnia. Tkanka mięśni prążkowanych zawiera wyspecjalizowaną siateczkę śródplazmatyczną zwaną siateczką sarkoplazmatyczną. Jest to zbiornik jonów wapnia, a błony tej sieci zawierają potężne pompy wapniowe, które w ciągu setnych sekundy mogą uwolnić duże ilości wapnia do cytoplazmy lub przetransportować go do wnęk kanałów sieciowych;
  • synteza lipidów, substancje takie jak cholesterol i hormony steroidowe. Hormony steroidowe syntetyzowane są głównie w komórkach wydzielania wewnętrznego gonad i nadnerczy, w komórkach nerek i wątroby. Komórki jelitowe syntetyzują lipidy, które są wydalane do limfy, a następnie do krwi;

    • funkcja detoksykacyjna– neutralizacja toksyn egzogennych i endogennych;

    Przykład 1

    Komórki nerek (hepatocyty) zawierają enzymy oksydazowe, które mogą niszczyć fenobarbital.

    biorą udział enzymy organelli synteza glikogenu(w komórkach wątroby).

Funkcje szorstkiej (ziarnistej) siateczki śródplazmatycznej

Oprócz wymienionych ogólnych funkcji ziarnista siateczka śródplazmatyczna charakteryzuje się również specjalnymi:

  • synteza białek w Państwowej Elektrowni ma pewne osobliwości. Rozpoczyna się na wolnych polisomach, które następnie wiążą się z błonami ES.
  • W ziarnistej retikulum endoplazmatycznym syntetyzuje się: wszystkie białka błony komórkowej (z wyjątkiem niektórych białek hydrofobowych, białek błon wewnętrznych mitochondriów i chloroplastów), specyficzne białka fazy wewnętrznej organelli błonowych, a także białka wydzielnicze, które są transportowane przez błonę komórkową. komórki i przedostają się do przestrzeni pozakomórkowej.
  • modyfikacja potranslacyjna białek: hydroksylacja, siarczanowanie, fosforylacja. Ważnym procesem jest glikozylacja, która zachodzi pod działaniem związanego z błoną enzymu glikozylotransferazy. Glikozylacja zachodzi przed wydzielaniem lub transportem substancji do określonych części komórki (kompleks Golgiego, lizosomy lub plazmalema).
  • transport substancji wzdłuż wewnątrzbłonowej części sieci. Zsyntetyzowane białka przemieszczają się przez szczeliny ES do kompleksu Golgiego, który usuwa substancje z komórki.
  • ze względu na udział ziarnistej siateczki śródplazmatycznej Tworzy się kompleks Golgiego.

Funkcje ziarnistej siateczki śródplazmatycznej związane są z transportem białek syntetyzowanych w rybosomach i znajdujących się na jej powierzchni. Zsyntetyzowane białka przedostają się do EPS, fałdują i uzyskują strukturę trzeciorzędową.

Białko transportowane do cystern ulega znaczącym zmianom po drodze. Może być na przykład fosforylowana lub przekształcana w glikoproteinę. Typowa droga białka wiedzie przez ziarnistą ER do aparatu Golgiego, skąd albo opuszcza komórkę, trafia do innych organelli tej samej komórki, takich jak lizosomy), albo jest odkładana w postaci granulek magazynujących.

W komórkach wątroby zarówno ziarnista, jak i nieziarnista siateczka śródplazmatyczna bierze udział w procesach detoksykacji substancji toksycznych, które następnie są usuwane z komórki.

Tak samo jak zewnętrzne błona plazmatyczna, retikulum endoplazmatyczne ma selektywną przepuszczalność, w wyniku czego stężenie substancji wewnątrz i na zewnątrz kanałów siateczki nie jest takie samo. Ma to wpływ na funkcjonowanie komórki.

Przykład 2

W retikulum endoplazmatycznym komórek mięśniowych znajduje się więcej jonów wapnia niż w ich cytoplazmie. Opuszczając kanały siateczki śródplazmatycznej, jony wapnia wyzwalają proces skurczu włókien mięśniowych.

Tworzenie siateczki śródplazmatycznej

Składniki lipidowe błon retikulum endoplazmatycznego syntetyzowane są przez enzymy samej siateczki, natomiast składniki białkowe pochodzą z rybosomów znajdujących się na jej błonach. Gładka (ziarnista) siateczka śródplazmatyczna nie posiada własnych czynników syntezy białek, dlatego uważa się, że organella ta powstaje w wyniku utraty rybosomów przez ziarnistą siateczkę endoplazmatyczną.