Varios procesos quimicos- la base de la vida de cualquier organismo. El papel principal en ellos se le da a las enzimas. Las enzimas o enzimas son biocatalizadores naturales. En el cuerpo humano participan activamente en el proceso de digestión de los alimentos, el funcionamiento del sistema central. sistema nervioso y estimulación del crecimiento de nuevas células. Por su naturaleza, las enzimas son proteínas diseñadas para acelerar diversos procesos biológicos. reacciones quimicas en el cuerpo. La descomposición de proteínas, grasas, carbohidratos y minerales son procesos en los que las enzimas son uno de los principales componentes activos.

Existen bastantes tipos de enzimas, cada una de las cuales está diseñada para actuar sobre una sustancia en particular. Las moléculas de proteínas son únicas y no pueden reemplazarse entre sí. Requieren un cierto rango de temperatura para estar activos. Para las enzimas humanas, la temperatura ideal es la temperatura corporal normal. Oxígeno y luz del sol destruye las enzimas.

Características generales de las enzimas.

Al ser sustancias orgánicas de origen proteico, las enzimas actúan según el principio de los catalizadores inorgánicos, acelerando las reacciones en las células en las que se sintetizan. Un sinónimo del nombre de tales moléculas de proteínas es enzimas. Casi todas las reacciones en las células ocurren con la participación de enzimas específicas. Constan de dos partes. La primera es la parte proteica en sí, representada por una proteína de estructura terciaria y llamada apoenzima, la segunda es el centro activo de la enzima, llamada coenzima. Estas últimas pueden ser sustancias orgánicas/inorgánicas, y es la que actúa como principal “acelerador” de las reacciones bioquímicas en la célula. Ambas partes forman una única molécula de proteína llamada holoenzima.

Cada enzima está diseñada para actuar sobre una sustancia específica llamada sustrato. El resultado de la reacción que se produce se llama producto. Los nombres de las enzimas a menudo se forman a partir del nombre del sustrato con la adición de la terminación "-ase". Por ejemplo, una enzima diseñada para descomponer el ácido succínico (succinato) se llama succinato deshidrogenasa. Además, el nombre de una molécula de proteína también viene determinado por el tipo de reacción que proporciona. Así, las deshidrogenasas son responsables del proceso de regeneración y oxidación, y las hidrolasas son responsables de la ruptura de enlaces químicos.

La acción de enzimas de diversos tipos se dirige hacia sustratos específicos. Es decir, la participación de las moléculas de proteínas en determinadas reacciones bioquímicas es individual. Cada enzima está asociada a su propio sustrato y sólo puede trabajar con él. La apoenzima es responsable de la continuidad de esta conexión.

Las enzimas pueden existir en estado libre en el citoplasma de la célula o interactuar con estructuras más complejas. También existen ciertos tipos de ellos que actúan fuera de la célula. Entre ellas se incluyen, por ejemplo, las enzimas que descomponen las proteínas y el almidón. Además, varios microorganismos pueden producir enzimas.

Un área separada de la ciencia bioquímica, la enzimología, está destinada al estudio de las enzimas y los procesos que ocurren con su participación. Por primera vez, la información sobre moléculas de proteínas especiales que actúan como catalizadores apareció como resultado del estudio de los procesos digestivos y las reacciones de fermentación que ocurren en el cuerpo humano. Una contribución significativa al desarrollo de la enzimología moderna se atribuye a L. Pasteur, quien creía que todas las reacciones bioquímicas en el cuerpo ocurren con la participación exclusivamente de células vivas. Los “participantes” inanimados de tales reacciones fueron anunciados por primera vez por E. Buchner a principios del siglo XX. En ese momento, el investigador pudo determinar que el catalizador en el proceso de fermentación de sacarosa con posterior liberación de alcohol etílico y dióxido de carbono es un extracto de levadura acelular. este descubrimiento se convirtió en un impulso decisivo para un estudio detallado de los llamados catalizadores de diversos procesos bioquímicos en el cuerpo.

Ya en 1926 se aisló la primera enzima, la ureasa. El autor del descubrimiento fue J. Sumner, empleado de la Universidad de Cornell. Después de esto, en una década, los científicos aislaron varias otras enzimas y finalmente se demostró la naturaleza proteica de todos los catalizadores orgánicos. Hoy en día, el mundo conoce más de 700 enzimas diferentes. Pero al mismo tiempo, la enzimología moderna continúa estudiando, aislando y estudiando activamente las propiedades. especies individuales moléculas de proteínas.

Enzimas: naturaleza proteica.

Al igual que las proteínas, las enzimas suelen dividirse en simples y complejas. Los primeros son compuestos formados por aminoácidos, como la tripsina, la pepsina o la lisozima. Las enzimas complejas, como se mencionó anteriormente, constan de una parte proteica con aminoácidos (apoenzima) y un componente no proteico, llamado cofactor. Sólo las enzimas complejas pueden participar en las biorreacciones. Además, al igual que las proteínas, las enzimas son mono y polímeros, es decir, constan de una o más subunidades.

Las propiedades generales de las enzimas como estructuras proteicas son:

• efectividad, lo que implica una aceleración significativa de las reacciones químicas en el cuerpo;
• selectividad al sustrato y tipo de reacción realizada;
• sensibilidad a la temperatura, equilibrio ácido-base y otros factores fisicoquímicos inespecíficos del entorno en el que operan las enzimas;
• sensibilidad a la acción de reactivos químicos, etc.

La función principal de las enzimas en el cuerpo humano es la conversión de unas sustancias en otras, es decir, sustratos en productos. Actúan como catalizadores en más de 4 mil reacciones bioquímicas vitales. Las funciones de las enzimas son dirigir y regular los procesos metabólicos. Como catalizadores inorgánicos, las enzimas pueden acelerar significativamente las biorreacciones directas e inversas. Vale la pena señalar que cuando actúan equilibrio químico no se viola. Las reacciones que se producen aseguran la descomposición y oxidación de los nutrientes que ingresan a las células. Cada molécula de proteína puede realizar una gran cantidad de acciones por minuto. Al mismo tiempo, la proteína enzimática, que reacciona con diversas sustancias, permanece sin cambios. La célula utiliza la energía generada durante la oxidación de nutrientes de la misma forma que los productos de descomposición de sustancias necesarias para la síntesis de compuestos orgánicos.

Hoy en día, no sólo las enzimas utilizadas con fines médicos se utilizan ampliamente. Las enzimas también se utilizan en las industrias alimentaria y textil, y en la farmacología moderna.

Clasificación de enzimas.

En la reunión de la V Unión Bioquímica Internacional, celebrada en Moscú en 1961, se adoptó la clasificación moderna de enzimas. Esta clasificación implica su división en clases, según el tipo de reacción en la que la enzima actúa como catalizador. Además, cada clase de enzima se divide en subclases. Para designarlos se utiliza un código de cuatro números separados por puntos:

• el primer número indica el mecanismo de reacción en el que la enzima actúa como catalizador;
• el segundo número indica la subclase a la que pertenece la enzima;
• el tercer número es la subclase de la enzima que se describe;
• y cuarto, el número de serie de la enzima en la subclase a la que pertenece.

En total, en la clasificación moderna de enzimas se distinguen seis clases, a saber:

• Las oxidorreductasas son enzimas que actúan como catalizadores en diversas reacciones redox que ocurren en las células. Esta clase incluye 22 subclases.
• Las transferasas son una clase de enzimas con 9 subclases. Incluye enzimas que proporcionan reacciones de transporte entre diferentes sustratos, enzimas que participan en las reacciones de interconversión de sustancias, así como en la neutralización de diversos compuestos orgánicos.
• Las hidrolasas son enzimas que rompen los enlaces intramoleculares de un sustrato al unirle moléculas de agua. Hay 13 subclases en esta clase.
• Las liasas son una clase que contiene solo enzimas complejas. Tiene siete subclases. Las enzimas pertenecientes a esta clase actúan como catalizadores en reacciones. brecha S-O, C-C, C-N y otros tipos de enlaces orgánicos. Además, las enzimas de la clase liasa participan en reacciones de eliminación bioquímica reversibles de forma no hidrolítica.
• Las isomerasas son enzimas que actúan como catalizadores en procesos químicos de transformaciones isoméricas que ocurren en una molécula. Al igual que la clase anterior, estos incluyen sólo enzimas complejas.
• Las ligasas, también llamadas sintetasas, son una clase que incluye seis subclases y representan enzimas que catalizan el proceso de unión de dos moléculas bajo la influencia del ATP.

La composición de las enzimas combina áreas individuales responsables de realizar funciones específicas. Por tanto, las enzimas suelen contener centros activos y alostéricos. Este último, por cierto, no está presente en todas las moléculas de proteínas. El sitio activo es una combinación de residuos de aminoácidos y es responsable del contacto con el sustrato y la catálisis. El centro activo, a su vez, se divide en dos partes: ancla y catalítico. Las enzimas que constan de varios monómeros pueden contener más de un sitio activo.

El centro alostérico es responsable de la actividad enzimática. Esta parte de las enzimas recibió su nombre debido a que su configuración espacial no tiene nada que ver con la molécula del sustrato. El cambio en la velocidad de la reacción que ocurre con la participación de la enzima está determinado por la unión de varias moléculas precisamente al centro alostérico. Las enzimas que contienen centros alostéricos son proteínas poliméricas.

Mecanismo de acción de las enzimas.

La acción de las enzimas se puede dividir en varias etapas, en particular:

• la primera etapa implica la adición del sustrato a la enzima, como resultado de lo cual se forma un complejo enzima-sustrato;
• la segunda etapa consiste en transformar el complejo resultante en uno o varios complejos de transición;
• la tercera etapa es la formación de un complejo enzima-producto;
• y finalmente, la cuarta etapa implica la separación del producto final de la reacción y la enzima, que permanece sin cambios.

Además, la acción de las enzimas puede ocurrir mediante diversos mecanismos de catálisis. Así, se distinguen la catálisis ácido-base y covalente. En el primer caso, la reacción involucra enzimas que contienen residuos de aminoácidos específicos en su centro activo. Estos grupos de enzimas son excelentes catalizadores de numerosas reacciones en el organismo. La catálisis covalente implica la acción de enzimas que, al entrar en contacto con sustratos, forman complejos inestables. El resultado de tales reacciones es la formación de productos mediante reordenamientos intramoleculares.

También existen tres tipos principales de reacciones enzimáticas:

• "Ping-pong" es una reacción en la que una enzima se combina con un sustrato, tomando prestadas ciertas sustancias de él, y luego interactúa con otro sustrato, dándole los grupos químicos resultantes.
• Las reacciones secuenciales implican la adición alterna de primero uno y luego otro sustrato a la enzima, lo que da como resultado la formación del llamado "complejo ternario" en el que se produce la catálisis.
• Las interacciones aleatorias son reacciones en las que los sustratos interactúan con la enzima de forma desordenada y, después de la catálisis, se escinden en el mismo orden.

La actividad enzimática es variable y depende en gran medida de varios factores entorno en el que tienen que operar. Entonces, los principales indicadores de la actividad enzimática son factores de influencia interna y externa en la célula. La actividad de las enzimas se cambia en catalahs, que muestran la cantidad de enzima que convierte 1 mol del sustrato con el que interactúa en un segundo. La unidad de medida internacional es E, que demuestra la cantidad de enzima capaz de convertir 1 µmol de sustrato en 1 minuto.

Inhibición enzimática: proceso

Una de las principales direcciones de la medicina moderna y de la enzimología en particular es el desarrollo de métodos para controlar la velocidad de las reacciones metabólicas que ocurren con la participación de enzimas. La inhibición generalmente se denomina disminución de la actividad enzimática mediante el uso de varias conexiones. En consecuencia, una sustancia que proporciona una reducción específica en la actividad de las moléculas de proteínas se denomina inhibidor. Hay diferentes tipos de inhibición. Por tanto, dependiendo de la fuerza de unión de la enzima al inhibidor, el proceso de su interacción puede ser reversible y, en consecuencia, irreversible. Y dependiendo de cómo actúa el inhibidor sobre el centro activo de la enzima, el proceso de inhibición puede ser competitivo o no competitivo.

Activación de enzimas en el cuerpo.

A diferencia de la inhibición, la activación de enzimas implica un aumento de su acción en reacciones en curso. Las sustancias que permiten obtener el resultado deseado se denominan activadores. Estas sustancias pueden ser de naturaleza orgánica o inorgánica. Por ejemplo, los ácidos biliares, el glutatión, la enteroquinasa, la vitamina C, diversas enzimas tisulares, etc. pueden actuar como activadores orgánicos y se pueden utilizar varios iones metálicos, la mayoría de las veces divalentes, como activadores inorgánicos.

Varias enzimas, las reacciones que ocurren con su participación, así como sus resultados, han encontrado una amplia aplicación en una variedad de campos. Desde hace muchos años, la acción de las enzimas se utiliza activamente en los sectores alimentario, del cuero, textil, farmacéutico y muchos otros sectores industriales. Por ejemplo, con la ayuda de enzimas naturales, los investigadores están tratando de aumentar la eficiencia de la fermentación alcohólica en la producción de bebidas alcohólicas, mejorar la calidad de los alimentos, desarrollar nuevos métodos para perder peso, etc. Pero vale la pena señalar que el uso La utilización de enzimas en diversas industrias es significativamente inferior en comparación con el uso de catalizadores químicos. Después de todo, la principal dificultad para implementar tal tarea en la práctica es la inestabilidad térmica de las enzimas y su mayor sensibilidad a diversos factores. También es imposible reutilizar enzimas en la producción debido a la dificultad de separarlas de los productos finales de reacciones completadas.

Además, la acción de las enzimas ha encontrado su aplicación activa en la medicina, la agricultura y la industria química. Echemos un vistazo más de cerca a cómo y dónde se puede utilizar la acción de las enzimas:

• Industria alimentaria. Todo el mundo sabe que una buena masa debe subir y hincharse al hornearse. Pero no todo el mundo entiende exactamente cómo sucede esto. La harina con la que se elabora la masa contiene muchas enzimas diferentes. Por lo tanto, la amilasa en la harina participa en el proceso de descomposición del almidón, durante el cual se libera activamente dióxido de carbono, lo que contribuye al llamado "hinchamiento" de la masa. La pegajosidad de la masa y la retención de CO2 en ella está garantizada por la acción de una enzima llamada proteasa, que también se encuentra en la harina. Resulta que así parece. Cosas simples como preparar masa para hornear implican procesos químicos complejos. Además, algunas enzimas y las reacciones que ocurren con su participación han encontrado una demanda particular en el campo de la producción de alcohol. En la levadura se utilizan varias enzimas para garantizar la calidad del proceso de fermentación del alcohol. Además, determinadas enzimas (como la papaína o la pepsina) ayudan a disolver los sedimentos de las bebidas alcohólicas. Las enzimas también se utilizan activamente en la producción de productos lácteos fermentados y quesos, entre otros.
• En la industria del cuero, las enzimas se utilizan para descomponer eficazmente las proteínas, lo que es más importante a la hora de eliminar manchas rebeldes de diversos productos alimenticios, sangre, etc.
• La celulasa se puede utilizar en la producción de detergentes en polvo. Pero cuando se utilizan tales polvos, para obtener el resultado indicado, es necesario observar la temperatura de lavado permitida.

Además, en la producción de aditivos alimentarios se utilizan enzimas para aumentar su valor nutricional, hidrolizar proteínas y polisacáridos sin almidón. En la industria textil, las enzimas pueden cambiar las propiedades de la superficie de los textiles y, en la industria de la pulpa y el papel, pueden eliminar tinta y tóner durante el reciclaje del papel.

El enorme papel de las enzimas en la vida del hombre moderno es innegable. Hoy en día, sus propiedades se utilizan activamente en diversos campos, pero también continúa la búsqueda de nuevas opciones para aprovechar las propiedades y funciones únicas de las enzimas.

Enzimas humanas y enfermedades hereditarias.

Muchas enfermedades se desarrollan en el contexto de enzimopatías: disfunciones de las enzimas. Se distinguen enzimopatías primarias y secundarias. Los trastornos primarios son hereditarios, los secundarios son adquiridos. Las enzimopatías hereditarias suelen clasificarse como enfermedades metabólicas. La herencia de defectos genéticos o disminución de la actividad enzimática se produce predominantemente de forma autosómica recesiva. Por ejemplo, una enfermedad como la fenilcetonuria es consecuencia de un defecto en la enzima fenilalanina-4-monooxigenasa. Esta enzima normalmente es responsable de convertir la fenilalanina en tirosina. Como resultado de la disfunción enzimática, se acumulan metabolitos anormales de fenilalanina, que son tóxicos para el cuerpo.

Las enzimopatías también incluyen la gota, cuyo desarrollo es causado por una alteración en el metabolismo de las bases purínicas y, como consecuencia, un aumento estable del nivel de ácido úrico en la sangre. La galactosemia es otra enfermedad causada por una disfunción hereditaria de las enzimas. Esta patología se desarrolla debido a una violación del metabolismo de los carbohidratos, en la que el cuerpo no puede convertir la galactosa en glucosa. La consecuencia de este trastorno es la acumulación de galactosa y sus productos metabólicos en las células, lo que provoca daños en el hígado, el sistema nervioso central y otros sistemas vitales del cuerpo. Las principales manifestaciones de la galactosemia son diarrea, vómitos que aparecen inmediatamente después del nacimiento del niño, ictericia obstructiva, cataratas y retraso en el desarrollo físico e intelectual.

Varias glucogenosis y lipidosis también pertenecen a las enzimopatías hereditarias, también llamadas patologías enzimáticas. El desarrollo de tales trastornos se debe a la baja actividad enzimática en el cuerpo humano o a su ausencia total. Los defectos metabólicos hereditarios suelen ir acompañados del desarrollo de enfermedades de diversa gravedad. Sin embargo, algunas enzimopatías pueden ser asintomáticas y sólo se determinan cuando se llevan a cabo los procedimientos de diagnóstico adecuados. Pero, básicamente, los primeros síntomas de los trastornos metabólicos hereditarios aparecen en la primera infancia. Esto ocurre con menos frecuencia en niños mayores y más aún en adultos.

En el diagnóstico de enzimopatías hereditarias, el método de investigación genealógica juega un papel importante. En este caso, los expertos comprueban las reacciones enzimáticas en el laboratorio. Las enzimopatías hereditarias pueden provocar alteraciones en la producción de hormonas, que son de particular importancia para el pleno funcionamiento del organismo. Por ejemplo, la corteza suprarrenal produce glucocorticoides, que son responsables de la regulación del metabolismo de los carbohidratos, mineralocorticoides, que participan en el metabolismo del agua y la sal, así como hormonas androgénicas, que tienen un efecto directo sobre el desarrollo de las características sexuales secundarias en los adolescentes. . Por tanto, la interrupción de la producción de estas hormonas puede conducir al desarrollo de numerosas patologías en diversos sistemas de órganos.

El proceso de procesamiento de alimentos en el cuerpo humano se produce con la participación de diversas enzimas digestivas. Durante la digestión de los alimentos, todas las sustancias se descomponen en pequeñas moléculas, porque sólo los compuestos de bajo peso molecular pueden penetrar la pared intestinal y ser absorbidos en el torrente sanguíneo. En este proceso se asigna un papel especial a las enzimas que descomponen las proteínas en aminoácidos, las grasas en glicerol y ácidos grasos y el almidón en azúcares. La descomposición de las proteínas está garantizada por la acción de la enzima pepsina, contenida en el órgano principal del sistema digestivo: el estómago. Algunas enzimas digestivas son producidas en los intestinos por el páncreas. En particular, estos incluyen:

• tripsina y quimotripsina, cuyo objetivo principal es la hidrólisis de proteínas;
• amilasa – enzimas que descomponen las grasas;
• lipasa: enzimas digestivas que descomponen el almidón.

Las enzimas digestivas como la tripsina, la pepsina y la quimotripsina se producen en forma de proenzimas y solo después de ingresar al estómago y los intestinos se activan. Esta característica protege los tejidos del estómago y el páncreas de sus efectos agresivos. Además, el revestimiento interno de estos órganos está cubierto adicionalmente por una capa de moco, lo que garantiza su seguridad aún mayor.

Algunas enzimas digestivas también se producen en el intestino delgado. Una enzima con el nombre similar de celulasa es responsable de procesar la celulosa que ingresa al cuerpo junto con los alimentos vegetales. En otras palabras, casi todas las partes del tracto gastrointestinal producen enzimas digestivas, desde las glándulas salivales hasta el colon. Cada tipo de enzima realiza sus propias funciones, asegurando colectivamente una digestión de alta calidad de los alimentos y la absorción completa de todos los nutrientes del cuerpo.

Enzimas pancreáticas

El páncreas es un órgano de secreción mixta, es decir, realiza funciones tanto endógenas como exógenas. El páncreas, como se mencionó anteriormente, produce una serie de enzimas que se activan bajo la influencia de la bilis, que ingresa a los órganos digestivos junto con las enzimas. Las enzimas pancreáticas son responsables de descomponer las grasas, las proteínas y los carbohidratos en moléculas simples que pueden atravesar la membrana celular hacia el torrente sanguíneo. Así, gracias a las enzimas pancreáticas, se produce la absorción completa de sustancias beneficiosas que ingresan al organismo junto con los alimentos. Consideremos con más detalle la acción de las enzimas sintetizadas por las células de este órgano del tracto gastrointestinal:

• la amilasa, junto con las enzimas del intestino delgado como la maltasa, la invertasa y la lactasa, aseguran la descomposición de los carbohidratos complejos;
• las proteasas, también llamadas enzimas proteolíticas en el cuerpo humano, están representadas por tripsina, carboxipeptidasa y elastasa y son responsables de la descomposición de las proteínas;
• nucleasas: enzimas pancreáticas, representadas por la desoxirribonucleasa y la ribonucleasa, que actúan sobre los aminoácidos ARN, ADN;
• La lipasa es una enzima pancreática responsable de convertir las grasas en ácidos grasos.

El páncreas también sintetiza fosfolipasa, esterasa y fasftasa alcalina.

Las más peligrosas en forma activa son las enzimas proteolíticas producidas por el órgano. Si se altera el proceso de su producción y liberación a otros órganos del sistema digestivo, las enzimas se activan directamente en el páncreas, lo que conduce al desarrollo de pancreatitis aguda y complicaciones relacionadas. Los inhibidores de las enzimas proteolíticas que inhiben su acción son el polipéptido pancreático y el glucagón, la somatostatina, el péptido YY, la encefalina y la pancreastatina. Los inhibidores enumerados pueden inhibir la producción de enzimas pancreáticas al afectar los elementos activos del sistema digestivo.

Los principales procesos de digestión de los alimentos que ingresan al cuerpo tienen lugar en el intestino delgado. En esta sección del tracto gastrointestinal también se sintetizan enzimas, cuyo proceso de activación se produce junto con las enzimas del páncreas y la vesícula biliar. El intestino delgado es una sección del tracto digestivo en la que ocurren las etapas finales de hidrólisis de los nutrientes que ingresan al cuerpo junto con los alimentos. Sintetiza varias enzimas que descomponen oligo y polímeros en monómeros, que pueden ser absorbidos fácilmente por la membrana mucosa del intestino delgado y ingresar a la linfa y al torrente sanguíneo.

Bajo la influencia de las enzimas en el intestino delgado, se produce el proceso de descomposición de proteínas que han sufrido una transformación preliminar en el estómago en aminoácidos, carbohidratos complejos en monosacáridos y grasas en ácidos grasos y glicerol. El jugo intestinal contiene más de 20 tipos de enzimas implicadas en el proceso de digestión de los alimentos. Con la participación de enzimas pancreáticas e intestinales, se garantiza el procesamiento completo del quimo (alimentos parcialmente digeridos). Todos los procesos en el intestino delgado ocurren dentro de las 4 horas posteriores a la entrada del quimo en esta sección del tracto digestivo.

Un papel importante en la digestión de los alimentos en el intestino delgado lo desempeña la bilis, que ingresa al duodeno durante el proceso de digestión. No hay enzimas en la bilis, pero este fluido biológico mejora la acción de las enzimas. La bilis es muy importante para descomponer las grasas, convirtiéndolas en una emulsión. Esta grasa emulsionada se descompone mucho más rápido bajo la influencia de enzimas. Los ácidos grasos, al interactuar con los ácidos biliares, se convierten en compuestos fácilmente solubles. Además, la secreción de bilis estimula la motilidad intestinal y la producción de jugo digestivo por parte del páncreas.

El jugo intestinal es sintetizado por glándulas ubicadas en la membrana mucosa del intestino delgado. Este líquido contiene enzimas digestivas, así como enteroquinasa, que está diseñada para activar la acción de la tripsina. Además, el jugo intestinal contiene una enzima llamada erepsina, que es necesaria para la etapa final de descomposición de las proteínas, enzimas que actúan sobre varios tipos de carbohidratos (por ejemplo, amilasa y lactasa), así como lipasa, diseñada para convertir las grasas.

enzimas gástricas

El proceso de digestión de los alimentos ocurre en etapas en cada sección del tracto gastrointestinal. Entonces, comienza en la cavidad bucal, donde los dientes trituran la comida y la mezclan con la saliva. Es la saliva la que contiene enzimas que descomponen el azúcar y el almidón. Después de la cavidad bucal, la comida triturada ingresa al esófago hacia el estómago, donde comienza la siguiente etapa de su digestión. La principal enzima gástrica es la pepsina, diseñada para convertir proteínas en péptidos. También está presente en el estómago la gelatinasa, una enzima cuya tarea principal es la descomposición del colágeno y la gelatina. Además, los alimentos en la cavidad de este órgano están expuestos a la amilasa y la lipasa, que descomponen el almidón y las grasas, respectivamente.

La capacidad del cuerpo para obtener todos los nutrientes necesarios depende de la calidad del proceso digestivo. La descomposición de moléculas complejas en muchas simples asegura su mayor absorción en la sangre y el flujo linfático en etapas posteriores de la digestión en otras partes del tracto gastrointestinal. La producción insuficiente de enzimas gástricas puede provocar el desarrollo de diversas enfermedades.

Las enzimas hepáticas son de gran importancia para el curso de diversos procesos bioquímicos del cuerpo. Las funciones de las moléculas de proteínas producidas por este órgano son tan numerosas y diversas que todas las enzimas hepáticas suelen dividirse en tres grupos principales:

• Enzimas secretoras diseñadas para regular el proceso de coagulación sanguínea. Estos incluyen colinesterasa y protrombinasa.
• Enzimas hepáticas indicadoras, incluida la aspartato aminotransferasa, abreviada AST, la alanina aminotransferasa, correspondientemente denominada ALT, y la lactato deshidrogenasa, LDH. Las enzimas enumeradas señalan daño a los tejidos de los órganos, en los que los hepatocitos se destruyen, "salen" de las células del hígado y ingresan al torrente sanguíneo;
• Las enzimas excretoras son producidas por el hígado y salen del órgano con el sudor de la bilis. Estas enzimas incluyen la fosfatasa alcalina. Si se altera la salida de bilis del órgano, aumenta el nivel de fosfatasa alcalina.

El funcionamiento deficiente de determinadas enzimas hepáticas en el futuro puede provocar el desarrollo de diversas enfermedades o señalar su presencia en el momento actual.

Una de las pruebas más informativas para las enfermedades hepáticas es la bioquímica sanguínea, que permite determinar el nivel de las enzimas indicadoras AST y ATL. Así, los niveles normales de aspartato aminotransferasa para una mujer son de 20 a 40 U/l, y para el sexo más fuerte, de 15 a 31 U/l. Un aumento en la actividad de esta enzima puede indicar daño a los hepatocitos de naturaleza mecánica o necrótica. Los niveles normales de alanina aminotransferasa no deben exceder de 12 a 32 U/L en las mujeres, mientras que para los hombres un nivel de actividad de ALT de 10 a 40 U/L se considera normal. Un aumento de la actividad de ALT, que alcanza niveles diez veces mayores, puede indicar el desarrollo de enfermedades infecciosas del órgano, mucho antes de la aparición de los primeros síntomas.

Generalmente se utilizan estudios adicionales de la actividad de las enzimas hepáticas para el diagnóstico diferencial. Para ello se puede realizar un análisis de LDH, GGT y GLDG:

• La norma para la actividad de la lactato deshidrogenasa es un indicador que oscila entre 140 y 350 U/l.
• Los niveles elevados de GLDG pueden ser un signo de daño degenerativo a los órganos, intoxicación grave, enfermedades infecciosas u oncología. El valor máximo permitido de dicha enzima para las mujeres es de 3,0 U/l y para los hombres, 4,0 U/l.
• La norma de actividad de la enzima GGT para los hombres es de hasta 55 U/l, para las mujeres – hasta 38 U/l. Las desviaciones de esta norma pueden indicar el desarrollo de diabetes, así como enfermedades del tracto biliar. En este caso, el indicador de actividad enzimática puede aumentar decenas de veces. Además, la GGT en la medicina moderna se utiliza para determinar la hepatosis alcohólica.

Las enzimas sintetizadas por el hígado tienen varias funciones. Así, algunos de ellos, junto con la bilis, se excretan del órgano a través de los conductos biliares y participan activamente en el proceso de digestión de los alimentos. Un ejemplo sorprendente Además, actúa la fosfatasa alcalina. El nivel normal de actividad de esta enzima en la sangre debe estar en el rango de 30 a 90 U/l. Vale la pena señalar que en los hombres esta cifra puede llegar a 120 U/l (en caso de procesos metabólicos intensos la cifra puede aumentar).

enzimas sanguíneas

La determinación de la actividad de las enzimas y su contenido en el organismo es uno de los principales métodos de diagnóstico para determinar diversas enfermedades. Así, las enzimas sanguíneas contenidas en su plasma pueden indicar el desarrollo de patologías hepáticas, procesos inflamatorios y necróticos en las células de los tejidos, enfermedades del sistema cardiovascular, etc. Las enzimas sanguíneas se suelen dividir en dos grupos. El primer grupo incluye enzimas secretadas al plasma sanguíneo por algunos órganos. Por ejemplo, el hígado produce los llamados precursores de enzimas necesarias para el funcionamiento del sistema de coagulación sanguínea.

El segundo grupo tiene una cantidad mucho mayor de enzimas sanguíneas. En el cuerpo de una persona sana, estas moléculas de proteínas no tienen importancia fisiológica en el plasma sanguíneo, ya que actúan exclusivamente a nivel intracelular en los órganos y tejidos que las producen. Normalmente, la actividad de dichas enzimas debería ser baja y constante. Cuando las células se dañan, lo que se acompaña de diversas enfermedades, las enzimas que contienen se liberan y ingresan al torrente sanguíneo. La razón de esto puede ser procesos inflamatorios y necróticos. En el primer caso, la liberación de enzimas se produce debido a una violación de la permeabilidad de la membrana celular, en el segundo, debido a una violación de la integridad de las células. Además, cuanto mayor sea el nivel de enzimas en la sangre, mayor será el grado de daño celular.

El análisis bioquímico le permite determinar la actividad de ciertas enzimas en el plasma sanguíneo. Se utiliza activamente en el diagnóstico de diversas enfermedades del hígado, el corazón, los músculos esqueléticos y otros tipos de tejidos del cuerpo humano. Además, el llamado diagnóstico enzimático, al determinar algunas enfermedades, tiene en cuenta la localización subcelular de las enzimas. Los resultados de tales estudios permiten determinar exactamente qué procesos ocurren en el cuerpo. Así, durante los procesos inflamatorios en los tejidos, las enzimas sanguíneas tienen una localización citosólica, y durante las lesiones necróticas se determina la presencia de enzimas nucleares o mitocondriales.

Vale la pena señalar que un aumento en el contenido de enzimas en la sangre no siempre se debe a daño tisular. La proliferación patológica activa de tejidos en el cuerpo, en particular durante el cáncer, el aumento de la producción de determinadas enzimas o la alteración de la capacidad excretora de los riñones también pueden estar determinados por un mayor contenido de determinadas enzimas en la sangre.

En la medicina moderna, se concede un lugar especial al uso de diversas enzimas con fines diagnósticos y terapéuticos. Las enzimas también han encontrado su aplicación como reactivos específicos que permiten determinar con precisión diversas sustancias. Por ejemplo, al realizar un análisis para determinar el nivel de glucosa en la orina y el suero sanguíneo, los laboratorios modernos utilizan la glucosa oxidasa. La ureasa se utiliza para evaluar el contenido cuantitativo de urea en análisis de orina y sangre. Los diferentes tipos de deshidrogenasas permiten determinar con precisión la presencia de diversos sustratos (lactato, piruvato, alcohol etílico, etc.).

La alta inmunogenicidad de las enzimas limita significativamente su uso con fines terapéuticos. Pero, a pesar de esto, se está desarrollando activamente la llamada terapia enzimática, que utiliza enzimas (medicamentos que las contienen) como medio de terapia sustitutiva o como elemento de un tratamiento complejo. La terapia de reemplazo se usa para enfermedades gastrointestinales cuyo desarrollo es causado por una producción insuficiente de jugo digestivo. Si hay una deficiencia de enzimas pancreáticas, su deficiencia puede compensarse mediante la administración oral de medicamentos que las contengan.

Como elemento adicional en un tratamiento complejo, las enzimas se pueden utilizar para diversas enfermedades. Por ejemplo, en el procesamiento se utilizan enzimas proteolíticas como la tripsina y la quimotripsina. heridas purulentas. Los preparados con las enzimas desoxirribonucleasa y ribonucleasa se utilizan en el tratamiento de la conjuntivitis adenoviral o la queratitis herpética. Las preparaciones enzimáticas también se utilizan en el tratamiento de trombosis y tromboembolismo, cáncer, etc. Su uso es importante para la reabsorción de contracturas de quemaduras y cicatrices postoperatorias.

El uso de enzimas en la medicina moderna es muy diverso y esta área está en constante evolución, lo que nos permite encontrar constantemente nuevas y más métodos efectivos tratamiento de determinadas enfermedades.

Enzimas (enzimas): importancia para la salud, clasificación, aplicación. Enzimas vegetales (alimentarias): fuentes, beneficios.

Las enzimas (enzimas) son sustancias de alto peso molecular de naturaleza proteica que realizan las funciones de catalizadores en el cuerpo (activan y aceleran diversas reacciones bioquímicas). Fermentum traducido del latín significa fermentación. La palabra enzima tiene raíces griegas: "en" - dentro, "zyme" - levadura. Estos dos términos, enzimas y enzimas, se usan indistintamente y la ciencia de las enzimas se llama enzimología.

La importancia de las enzimas para la salud. Aplicación de enzimas

A las enzimas se les llama las claves de la vida por una razón. Tienen la propiedad única de actuar de forma específica y selectiva sólo sobre una gama estrecha de sustancias. Las enzimas no pueden reemplazarse entre sí.

Hasta la fecha se conocen más de 3 mil enzimas. Cada célula de un organismo vivo contiene cientos de enzimas diferentes. Sin ellos, no sólo es imposible digerir los alimentos y convertirlos en sustancias que las células puedan absorber. Las enzimas participan en los procesos de renovación de la piel, la sangre, los huesos, la regulación del metabolismo, la limpieza del cuerpo, la cicatrización de heridas, la percepción visual y auditiva, el funcionamiento del sistema nervioso central y la implementación de información genética. Aliento, contracción muscular, función cardíaca, crecimiento y división celular: todos estos procesos están respaldados por el funcionamiento ininterrumpido de los sistemas enzimáticos.

Las enzimas juegan un papel extremadamente importante en el apoyo a nuestra inmunidad. Enzimas especializadas participan en la producción de anticuerpos necesarios para combatir virus y bacterias y activan el trabajo de los macrófagos, grandes células depredadoras que reconocen y neutralizan cualquier partícula extraña que ingrese al cuerpo. Eliminar los productos de desecho de las células, neutralizar los venenos y proteger contra las infecciones: todas estas son funciones de las enzimas.

Enzimas especiales (bacterias, levaduras, enzimas cuajo) desempeñan un papel importante en la producción de verduras encurtidas, productos lácteos fermentados, fermentación de masas y elaboración de queso.

Clasificación de enzimas.

Según el principio de acción, todas las enzimas (según la clasificación jerárquica internacional) se dividen en 6 clases:

1. Oxidorreductasas – catalasa, alcohol deshidrogenasa, lactato deshidrogenasa, polifenol oxidasa, etc.;
2. Transferasas (enzimas de transferencia): aminotransferasas, aciltransferasas, fósforotransferasas, etc.;
3. Hidrolasas – amilasa, pepsina, tripsina, pectinasa, lactasa, maltasa, lipoproteína lipasa, etc.;
4. Liasas;
5. isomerasas;
6. Ligasas (sintetasas) – ADN polimerasa, etc.

Cada clase consta de subclases y cada subclase consta de grupos.

Todas las enzimas se pueden dividir en 3 grandes grupos:

1. Digestivo: actúa en el tracto gastrointestinal, responsable del procesamiento de nutrientes y su absorción en el torrente sanguíneo sistémico. Las enzimas secretadas por las paredes del intestino delgado y del páncreas se denominan pancreáticas;
2. Comida (planta) – viene (debe venir) con comida. Los alimentos que contienen enzimas alimentarias a veces se denominan alimentos vivos;
3. Metabólico: desencadena procesos metabólicos dentro de las células. Cada sistema del cuerpo humano tiene su propia red de enzimas.

Las enzimas digestivas, a su vez, se dividen en 3 categorías:

1. Amilasas: amilasa salival, lactasa del jugo pancreático, maltasa salival. Estas enzimas están presentes tanto en la saliva como en los intestinos. Actúan sobre los carbohidratos: estos últimos se descomponen en azúcares simples y penetran fácilmente en la sangre;
2. Las proteasas son producidas por el páncreas y la mucosa gástrica. Ayudan a digerir las proteínas y también normalizan la microflora del tracto digestivo. Presente en los intestinos y jugo gástrico. Las proteasas incluyen pepsina y quimosina gástrica, erepsina en jugo de gorrión, carboxipeptidasa pancreática, quimotripsina, tripsina;
3. Lipasa: producida por el páncreas. Presente en jugo gástrico. Ayuda a descomponer y absorber las grasas.

Acción de las enzimas

La temperatura óptima para la actividad enzimática es de unos 37 grados, es decir, la temperatura corporal. Las enzimas tienen un poder enorme: hacen que las semillas germinen y las grasas se “quemen”. Por otro lado, son extremadamente sensibles: a temperaturas superiores a 42 grados, las enzimas comienzan a descomponerse. Tanto el procesamiento culinario de los alimentos como la congelación provocan la muerte de las enzimas y la pérdida de su vitalidad. En los alimentos enlatados, esterilizados, pasteurizados e incluso congelados, las enzimas se destruyen parcial o totalmente. Pero no sólo los alimentos muertos, sino también los platos demasiado fríos y calientes matan las enzimas. Cuando comemos alimentos demasiado calientes, matamos las enzimas digestivas y quemamos el esófago. El estómago aumenta mucho de tamaño y luego, debido a los espasmos de los músculos que lo sujetan, se vuelve como una cresta de gallo. Como resultado, los alimentos ingresan al duodeno sin procesar. Si esto sucede constantemente pueden aparecer problemas como disbiosis, estreñimiento, malestar intestinal y úlceras de estómago. El estómago también sufre con los alimentos fríos (helado, por ejemplo): primero se encoge y luego aumenta de tamaño y las enzimas se congelan. El helado comienza a fermentar, se liberan gases y la persona se hincha.

enzimas digestivas

No es ningún secreto que una buena digestión es una condición imprescindible para una vida plena y una longevidad activa. Las enzimas digestivas juegan un papel en este proceso. papel decisivo. Son los responsables de la digestión, adsorción y asimilación de los alimentos, construyendo nuestro cuerpo como trabajadores en una obra de construcción. Podemos tener todos los materiales de construcción: minerales, proteínas, grasas, agua, vitaminas, pero sin enzimas, como sin trabajadores, la construcción no avanzará ni un solo paso.

El hombre moderno consume demasiados alimentos para cuya digestión prácticamente no existen enzimas en el cuerpo, por ejemplo, alimentos con almidón: pasta, productos de panadería, papas.

Si comes una manzana fresca, será digerida por sus propias enzimas, y el efecto de estas últimas es visible a simple vista: el oscurecimiento de una manzana mordida es obra de enzimas que intentan curar la "herida" y Protege el cuerpo de la amenaza del moho y las bacterias. Pero si horneas una manzana, para poder digerirla, el cuerpo tendrá que utilizar sus propias enzimas para la digestión, ya que los alimentos cocinados carecen de enzimas naturales. Además, perdemos para siempre aquellas enzimas que los alimentos “muertos” quitan de nuestro organismo, ya que sus reservas en nuestro organismo no son ilimitadas.

Enzimas vegetales (alimentarias)

Comer alimentos ricos en enzimas no sólo facilita la digestión, sino que también libera energía que el cuerpo puede utilizar para limpiar el hígado, reparar agujeros en el sistema inmunológico, rejuvenecer las células, proteger contra tumores, etc. Al mismo tiempo, una persona siente ligereza en el estómago, se siente alegre y se ve bien. Y la fibra vegetal cruda, que ingresa al cuerpo con alimentos vivos, es necesaria para alimentar a los microorganismos que producen enzimas metabólicas.

Las enzimas vegetales nos dan vida y energía. Si planta dos nueces en el suelo, una tostada y la otra cruda, empapada en agua, la tostada simplemente se pudrirá en el suelo y el grano crudo se despertará en la primavera. vitalidad porque contiene enzimas. Y es muy posible que de él crezca un gran árbol exuberante. Asimismo, una persona, al consumir alimentos que contienen enzimas, recibe vida junto con ellos. Los alimentos privados de enzimas hacen que nuestras células trabajen sin descanso, se sobrecarguen, envejezcan y mueran. Si no hay suficientes enzimas, los “desechos” comienzan a acumularse en el cuerpo: venenos, toxinas, células muertas. Esto conduce al aumento de peso, enfermedades y envejecimiento prematuro. Un hecho interesante y al mismo tiempo triste: en la sangre de las personas mayores, el contenido de enzimas es aproximadamente 100 veces menor que en los jóvenes.

Enzimas en productos. Fuentes de enzimas vegetales.

Las fuentes de enzimas alimentarias son productos vegetales del jardín, la huerta y el océano. Se trata principalmente de verduras, frutas, bayas, hierbas y cereales. Los plátanos, mangos, papayas, piñas, aguacates, plantas aspergillus y granos germinados contienen sus propias enzimas. Las enzimas vegetales están presentes sólo en alimentos vivos y crudos.

Los brotes de trigo son una fuente de amilasa (que descompone los carbohidratos), los frutos de papaya contienen proteasas y los frutos de papaya y piña contienen peptidasas. Las fuentes de lipasa (que descompone las grasas) son frutas, semillas, rizomas, tubérculos de cereales, semillas de mostaza y girasol y semillas de legumbres. Los plátanos, la piña, el kiwi, la papaya y el mango son ricos en papaína (que descompone las proteínas). La fuente de lactasa (una enzima que descompone el azúcar de la leche) es la malta de cebada.

Ventajas de las enzimas vegetales (alimentarias) sobre las enzimas animales (pancreáticas)

Las enzimas vegetales comienzan a procesar los alimentos que ya se encuentran en el estómago, pero las enzimas pancreáticas no pueden funcionar en el ambiente gástrico ácido. Cuando los alimentos ingresan al intestino delgado, las enzimas vegetales los predigieren, reduciendo el estrés en los intestinos y permitiendo que los nutrientes se absorban mejor. Además, las enzimas vegetales continúan su trabajo en los intestinos.

¿Cómo comer para que el cuerpo tenga suficientes enzimas?

Es muy sencillo. El desayuno debe consistir en bayas y frutas frescas (además de platos con proteínas: requesón, nueces, crema agria). Cada comida debe comenzar con ensaladas de verduras con hierbas. Es aconsejable que una comida al día incluya únicamente frutas, bayas y verduras crudas. La cena debe ser ligera y consistir en verduras (con un trozo pechuga de pollo, pescado hervido o una ración de marisco). Varias veces al mes es útil concertar dias de ayuno sobre frutas o jugos recién exprimidos.

Para una digestión de alta calidad de los alimentos y una salud plena, las enzimas son simplemente insustituibles. Sobrepeso, alergias, diversas enfermedades gastrointestinales: todos estos y muchos otros problemas pueden superarse con una dieta saludable. Y el papel de las enzimas en la nutrición es enorme. Nuestra tarea es simplemente asegurarnos de que estén presentes en nuestros platos todos los días y en cantidades suficientes. ¡Buena salud para ti!

CapítuloIV.3.

enzimas

El metabolismo en el organismo se puede definir como el conjunto de todas las transformaciones químicas que sufren los compuestos provenientes del exterior. Estas transformaciones incluyen todos los tipos conocidos de reacciones químicas: transferencia intermolecular de grupos funcionales, escisión hidrolítica y no hidrolítica de enlaces químicos, reordenamiento intramolecular, nueva formación de enlaces químicos y reacciones redox. Estas reacciones ocurren en el cuerpo a una velocidad extremadamente alta sólo en presencia de catalizadores. Todos los catalizadores biológicos son sustancias de naturaleza proteica y se denominan enzimas (en adelante F) o enzimas (E).

Las enzimas no son componentes de reacciones, sino que sólo aceleran el logro del equilibrio aumentando la tasa de conversión tanto directa como inversa. La aceleración de la reacción se produce debido a una disminución en la energía de activación, la barrera energética que separa un estado del sistema (el compuesto químico original) de otro (el producto de la reacción).

Las enzimas aceleran una variedad de reacciones en el cuerpo. Entonces, bastante simple desde el punto de vista de la química tradicional, la reacción de eliminación de agua del ácido carbónico con la formación de CO 2 requiere la participación de una enzima, porque sin él, avanza demasiado lentamente para regular el pH de la sangre. Gracias a la acción catalítica de las enzimas del organismo, es posible que se produzcan reacciones que sin un catalizador serían cientos y miles de veces más lentas.

Propiedades de las enzimas

1. Influencia en la velocidad de una reacción química: las enzimas aumentan la velocidad de una reacción química, pero no se consumen por sí mismas.

La velocidad de una reacción es el cambio en la concentración de los componentes de la reacción por unidad de tiempo. Si va en dirección directa, entonces es proporcional a la concentración de los reactivos, si va en la dirección opuesta, entonces es proporcional a la concentración de los productos de reacción. La relación entre las velocidades de reacciones directas e inversas se llama constante de equilibrio. Las enzimas no pueden cambiar los valores de la constante de equilibrio, pero el estado de equilibrio ocurre más rápido en presencia de enzimas.

2. Especificidad de la acción enzimática. En las células del cuerpo tienen lugar entre 2 y 3 mil reacciones, cada una de las cuales es catalizada por una enzima específica. La especificidad de la acción de una enzima es la capacidad de acelerar el curso de una reacción específica sin afectar la velocidad de otras, incluso de las muy similares.

Hay:

Absoluto– cuando F cataliza sólo una reacción específica ( arginasa– descomposición de la arginina)

Relativo(grupo especial): F cataliza una determinada clase de reacciones (por ejemplo, escisión hidrolítica) o reacciones que implican una determinada clase de sustancias.

La especificidad de las enzimas se debe a su secuencia única de aminoácidos, que determina la conformación del centro activo que interactúa con los componentes de la reacción.

Una sustancia cuya transformación química es catalizada por una enzima se llama sustrato ( S ) .

3. Actividad enzimática: la capacidad de acelerar la velocidad de reacción en diversos grados. La actividad se expresa en:

1) Unidades internacionales de actividad: (UI) la cantidad de enzima que cataliza la conversión de 1 µM de sustrato en 1 minuto.

2) Catalach (kat): la cantidad de catalizador (enzima) capaz de convertir 1 mol de sustrato en 1 s.

3) Actividad específica: el número de unidades de actividad (cualquiera de las anteriores) en la muestra de prueba con respecto a la masa total de proteína en esta muestra.

4) Se usa con menos frecuencia la actividad molar: la cantidad de moléculas de sustrato convertidas por una molécula de enzima por minuto.

La actividad depende principalmente en temperatura . Esta o aquella enzima exhibe la mayor actividad a la temperatura óptima. Para F de un organismo vivo, este valor está en el rango +37,0 - +39,0° C, dependiendo del tipo de animal. A medida que disminuye la temperatura, el movimiento browniano se ralentiza, la velocidad de difusión disminuye y, en consecuencia, se ralentiza el proceso de formación de complejos entre la enzima y los componentes de la reacción (sustratos). Si la temperatura sube por encima de +40 - +50° La molécula de enzima, que es una proteína, sufre un proceso de desnaturalización. En este caso, la velocidad de la reacción química disminuye notablemente (Fig. 4.3.1.).

La actividad enzimática también depende de pH del ambiente . Para la mayoría de ellos, existe un cierto valor de pH óptimo en el que su actividad es máxima. Dado que una célula contiene cientos de enzimas y cada una de ellas tiene sus propios límites de pH, los cambios de pH son uno de los factores importantes en la regulación de la actividad enzimática. Así, como resultado de una reacción química con la participación de una determinada enzima, cuyo valor de pH se encuentra en el rango de 7,0 - 7,2, se forma un producto que es un ácido. En este caso, el valor del pH cambia a la región de 5,5 – 6,0. La actividad de la enzima disminuye drásticamente, la velocidad de formación del producto se ralentiza, pero al mismo tiempo se activa otra enzima, para la cual estos valores de pH son óptimos y el producto de la primera reacción sufre una mayor transformación química. (Otro ejemplo sobre pepsina y tripsina).

Naturaleza química de las enzimas. La estructura de la enzima. Centros activos y alostéricos.

Todas las enzimas son proteínas con un peso molecular de 15.000 a varios millones de Da. Según su estructura química se distinguen simple enzimas (que consisten únicamente en AA) y complejo enzimas (tienen una parte no proteica o un grupo protésico). La parte proteica se llama - apoenzima, y no proteico, si está unido covalentemente a la apoenzima, se llama coenzima, y si el enlace es no covalente (iónico, hidrógeno) – cofactor . Las funciones del grupo protésico son las siguientes: participación en el acto de catálisis, contacto entre la enzima y el sustrato, estabilización de la molécula de enzima en el espacio.

El papel de cofactor generalmente lo desempeñan sustancias inorgánicas: iones de zinc, cobre, potasio, magnesio, calcio, hierro y molibdeno.

Las coenzimas pueden considerarse una parte integral de la molécula de enzima. Se trata de sustancias orgánicas, entre las que se encuentran: nucleótidos ( atp, FUM, etc.), vitaminas o sus derivados ( TDF– de tiamina ( B 1), FMN– de riboflavina ( B 2), coenzima A– del ácido pantoténico ( B 3), NAD, etc.) y coenzimas de tetrapirrol - hemo.

En el proceso de catalizar una reacción, no toda la molécula de enzima entra en contacto con el sustrato, sino una determinada parte del mismo, que se llama centro activo. Esta zona de la molécula no consta de una secuencia de aminoácidos, sino que se forma girando la molécula de proteína en una estructura terciaria. Las secciones individuales de aminoácidos se acercan entre sí, formando una configuración específica del centro activo. Característica importante estructura del centro activo: su superficie es complementaria a la superficie del sustrato, es decir Los residuos de AK en esta zona de la enzima son capaces de entrar en interacciones químicas con ciertos grupos del sustrato. Uno puede imaginar que El sitio activo de la enzima coincide con la estructura del sustrato como una llave y una cerradura.

EN centro activo Se distinguen dos zonas: centro de encuadernación, responsable de la fijación del sustrato, y centro catalítico, responsable de la transformación química del sustrato. El centro catalítico de la mayoría de las enzimas incluye AA como Ser, Cys, His, Tyr, Lys. Las enzimas complejas tienen un cofactor o coenzima en el centro catalítico.

Además del centro activo, varias enzimas están equipadas con un centro regulador (alostérico). Las sustancias que afectan su actividad catalítica interactúan con esta zona de la enzima.

Mecanismo de acción de las enzimas.

El acto de catálisis consta de tres etapas sucesivas.

1. Formación de un complejo enzima-sustrato tras la interacción a través del centro activo.

2. La unión del sustrato se produce en varios puntos del centro activo, lo que conduce a un cambio en la estructura del sustrato y su deformación debido a cambios en la energía de enlace en la molécula. Esta es la segunda etapa y se llama activación del sustrato. En este caso se produce una determinada modificación química del sustrato y se convierte en un nuevo producto o productos.

3. Como resultado de esta transformación, la nueva sustancia (producto) pierde su capacidad de retenerse en el centro activo de la enzima y el complejo enzima-sustrato, o más bien, el complejo enzima-producto, se disocia (rompe).

Tipos de reacciones catalíticas:

A+E = AE = BE = E + B

A+B +E = AE+B = ABE = AB + E

AB+E = ABE = A+B+E, donde E es la enzima, A y B son sustratos o productos de reacción.

Efectores enzimáticos - sustancias que cambian la tasa de catálisis enzimática y, por lo tanto, regulan el metabolismo. Entre ellos hay inhibidores - ralentizar la velocidad de reacción y activadores - acelerar la reacción enzimática.

Dependiendo del mecanismo de inhibición de la reacción, se distinguen inhibidores competitivos y no competitivos. La estructura de la molécula inhibidora competitiva es similar a la estructura del sustrato y coincide con la superficie del centro activo como una llave y una cerradura (o casi coincide). El grado de esta similitud puede ser incluso mayor que con el sustrato.

Si A+E = AE = BE = E + B, entonces I+E = IE¹

La concentración de la enzima capaz de catalizar disminuye y la velocidad de formación de productos de reacción cae bruscamente (Fig. 4.3.2.).

Como inhibidores competitivos actúan una gran cantidad de sustancias químicas de origen endógeno y exógeno (es decir, las que se forman en el cuerpo y las que provienen del exterior, respectivamente, los xenobióticos). Las sustancias endógenas son reguladores del metabolismo y se denominan antimetabolitos. Muchos de ellos se utilizan en el tratamiento de enfermedades oncológicas y microbianas, como. inhiben reacciones metabólicas clave de microorganismos (sulfonamidas) y células tumorales. Pero con un exceso de sustrato y una baja concentración del inhibidor competitivo, su efecto se anula.

El segundo tipo de inhibidores no es competitivo. Interactúan con la enzima fuera del sitio activo y el exceso de sustrato no afecta su capacidad inhibidora, como ocurre con los inhibidores competitivos. Estos inhibidores interactúan con ciertos grupos de la enzima (los metales pesados ​​​​se unen a los grupos tiol de Cys) o, más a menudo, con el centro regulador, lo que reduce la capacidad de unión del centro activo. El proceso real de inhibición es la supresión total o parcial de la actividad enzimática manteniendo su estructura primaria y espacial.

También se hace una distinción entre inhibición reversible e irreversible. Los inhibidores irreversibles inactivan la enzima, formando AK u otros componentes de la estructura. enlace químico. Suele ser un enlace covalente con uno de los sitios del sitio activo. Un complejo de este tipo prácticamente no se disocia en condiciones fisiológicas. En otro caso, el inhibidor altera la estructura conformacional de la molécula de enzima y provoca su desnaturalización.

El efecto de los inhibidores reversibles puede eliminarse cuando hay un exceso de sustrato o bajo la influencia de sustancias que cambian la estructura química del inhibidor. Los inhibidores competitivos y no competitivos son en la mayoría de los casos reversibles.

Además de los inhibidores, también se conocen activadores de la catálisis enzimática. Ellos:

1) proteger la molécula de enzima de influencias inactivadoras,

2) formar un complejo con el sustrato, que se une más activamente al centro activo de F,

3) Al interactuar con una enzima que tiene una estructura cuaternaria, separan sus subunidades y, por lo tanto, abren el acceso del sustrato al centro activo.

Distribución de enzimas en el cuerpo.

Las enzimas implicadas en la síntesis de proteínas, ácidos nucleicos y enzimas del metabolismo energético están presentes en todas las células del cuerpo. Pero las células que realizan funciones especiales también contienen enzimas especiales. Así, las células de los islotes de Langerhans del páncreas contienen enzimas que catalizan la síntesis de las hormonas insulina y glucagón. Las enzimas que son características únicamente de las células de ciertos órganos se denominan específicas de órgano: arginasa y uroquinasa- hígado, fosfatasa ácida- próstata. Al cambiar la concentración de dichas enzimas en la sangre, se juzga la presencia de patologías en estos órganos.

En una célula, las enzimas individuales se distribuyen por todo el citoplasma, otras están incrustadas en las membranas de las mitocondrias y el retículo endoplásmico, dichas enzimas se forman compartimentos, en el que ocurren ciertas etapas del metabolismo estrechamente interconectadas.

Muchas enzimas se forman en las células y se secretan en cavidades anatómicas en estado inactivo; estas son proenzimas. Las enzimas proteolíticas (que descomponen las proteínas) a menudo se forman como proenzimas. Luego, bajo la influencia del pH u otras enzimas y sustratos, se produce su modificación química y el centro activo se vuelve accesible a los sustratos.

También hay isoenzimas - enzimas que difieren en su estructura molecular, pero realizan la misma función.

Nomenclatura y clasificación de enzimas.

El nombre de la enzima se forma a partir de las siguientes partes:

1. nombre del sustrato con el que interactúa

2. naturaleza de la reacción catalizada

3. nombre de la clase de enzima (pero esto es opcional)

4. sufijo -aza-

piruvato - descarboxilo - aza, succinato - deshidrógeno - aza

Dado que ya se conocen unas 3.000 enzimas, es necesario clasificarlas. Actualmente, se ha adoptado una clasificación internacional de enzimas, que se basa en el tipo de reacción catalizada. Hay 6 clases, que a su vez se dividen en varias subclases (presentadas sólo de forma selectiva en este libro):

1. Oxidorreductasas. Catalizar reacciones redox. Se dividen en 17 subclases. Todas las enzimas contienen una parte no proteica en forma de hemo o derivados de las vitaminas B2, B5. El sustrato sometido a oxidación actúa como donador de hidrógeno.

1.1. Las deshidrogenasas eliminan el hidrógeno de un sustrato y lo transfieren a otros sustratos. Coenzimas NAD, NADP, FAD, FMN. Aceptan el hidrógeno eliminado por la enzima, transformándolo en una forma reducida (NADH, NADPH, FADH) y lo transfieren a otro complejo enzima-sustrato, donde lo liberan.

1.2. Oxidasas: catalizan la transferencia de hidrógeno a oxígeno para formar agua o H 2 O 2. F. Citocromo oxidasa cadena respiratoria.

RH + NAD H + O 2 = ROH + NAD + H 2 O

1.3. Monoxidasas - citocromo P450. Según su estructura, es a la vez una hemoproteína y una flavoproteína. Hidroxila xenobióticos lipófilos (según el mecanismo descrito anteriormente).

1.4. peroxidasasY catalasa- catalizar la descomposición del peróxido de hidrógeno, que se forma durante las reacciones metabólicas.

1.5. Oxigenasas: catalizan reacciones de adición de oxígeno al sustrato.

2. transferasas - catalizar la transferencia de varios radicales de una molécula donadora a una molécula aceptora.

A A+ mi + segundo = mi A+ A + B = E + B A+A

2.1. Metiltransferasa (CH 3 -).

2.2.Carboxil- y carbamoiltransferasas.

2.2. Aciltransferasas – Coenzima A (transferencia de grupo acilo - R-C=O).

Ejemplo: síntesis del neurotransmisor acetilcolina (ver capítulo “Metabolismo de las proteínas”).

2.3. Las hexosiltransferasas catalizan la transferencia de residuos de glicosilo.

Ejemplo: la escisión de una molécula de glucosa a partir de glucógeno bajo la influencia de fosforilasas.

2.4. Aminotransferasas: transferencia de grupos amino.

R 1- CO - R 2 + R 1 - CH - Nueva Hampshire 3 - R 2 = R 1 - CH - Nueva Hampshire 3 - R 2 + R 1- CO - R 2

Desempeñan un papel importante en la transformación de AK. La coenzima común es el fosfato de piridoxal.

Ejemplo: alanina aminotransferasa(ALAT): piruvato + glutamato = alanina + alfa-cetoglutarato (ver capítulo “Metabolismo de las proteínas”).

2.5. Fosfotransferasa (quinasa): cataliza la transferencia de un residuo de ácido fosfórico. En la mayoría de los casos, el donante de fosfato es el ATP. Las enzimas de esta clase participan principalmente en la descomposición de la glucosa.

Ejemplo: Hexo(gluco)quinasa.

3. hidrolasas - catalizar reacciones de hidrólisis, es decir División de sustancias con adición en el lugar donde se rompe el enlace de agua. Esta clase incluye principalmente enzimas digestivas; son de un solo componente (no contienen una parte no proteica);

R1-R2 +H2O = R1H + R2OH

3.1. Esterasas: rompen los enlaces éster. Esta es una gran subclase de enzimas que catalizan la hidrólisis de ésteres de tiol y fosfoésteres.
Ejemplo: NH2).

Ejemplo: arginasa(ciclo de la urea).

4.liasas - catalizar reacciones de división molecular sin añadir agua. Estas enzimas tienen una parte no proteica en forma de pirofosfato de tiamina (B 1) y fosfato de piridoxal (B 6).

4.1. Liasas de enlace C-C. Generalmente se les llama descarboxilasas.

Ejemplo: piruvato descarboxilasa.

5.Isomerasas - catalizar reacciones de isomerización.

Ejemplo: fosfopentosa isomerasa, pentosa fosfato isomerasa(enzimas de la rama no oxidativa de la vía de las pentosas fosfato).

6.Ligasas catalizar reacciones para la síntesis de sustancias más complejas a partir de otras más simples. Estas reacciones requieren la energía del ATP. Se añade "sintetasa" al nombre de dichas enzimas.

REFERENCIAS PARA EL CAPÍTULO IV.3.

1. Byshevsky A. Sh., Tersenov O. A. Bioquímica para el médico // Ekaterimburgo: Uralsky Rabochiy, 1994, 384 págs.;

2. Knorre D. G., Myzina S. D. Química biológica. – M.: Más alto. escuela 1998, 479 págs.;

3. Filippovich Yu. B., Egorova T. A., Sevastyanova G. A. Taller de bioquímica general // M.: Ilustración, 1982, 311 págs.;

4. Leninger A. Bioquímica. Base molecular de la estructura y funciones celulares // M.: Mir, 1974, 956 pp.;

5. Pustovalova L.M. Taller de bioquímica // Rostov-on-Don: Phoenix, 1999, 540 p.

Enzimas o enzimas(del latín fermentum - levadura): generalmente moléculas de proteínas o moléculas de ARN (ribozimas) o sus complejos que aceleran (catalizan) reacciones químicas en organismos vivos sin sufrir ningún cambio. Las sustancias que tienen un efecto similar también existen en la naturaleza inanimada y se denominan atenuadores.

La actividad enzimática puede regularse mediante activadores e inhibidores (los activadores aumentan, los inhibidores disminuyen las reacciones químicas).

Los términos "enzima" y "enzima" se han utilizado indistintamente durante mucho tiempo. La ciencia de las enzimas se llama enzimología.

La actividad vital de cualquier organismo no es posible sin la participación de enzimas. La catálisis enzimática acelera el paso de todas las reacciones bioquímicas del organismo y garantiza así el fenómeno de la vida. Sin la presencia de enzimas durante las reacciones bioquímicas, los alimentos no se descompondrán en cinco compuestos principales: carbohidratos, grasas, proteínas, vitaminas y microelementos; los alimentos seguirán siendo inútiles para el cuerpo. Así, sin enzimas, la vida se ralentiza.

Funciones de las enzimas y su papel en la vida del cuerpo.

1. estimular el proceso de digestión y absorción de los alimentos;
2. activar el metabolismo, promover la eliminación de células muertas del cuerpo;
3. regular la presión osmótica, normalizar el valor del pH de varios ambientes;
4. asegurar el metabolismo, apoyar la capacidad del cuerpo para resistir procesos inflamatorios;
5. aumentar la inmunidad y la capacidad del cuerpo para autocurarse y autorregularse;
6. promover la desintoxicación del cuerpo, limpiar la linfa y la sangre.

Necesidad de enzimas para el funcionamiento saludable del cuerpo.
La mayoría de los científicos ahora están convencidos de que casi todas las enfermedades son causadas por la ausencia o una cantidad insuficiente de enzimas en el cuerpo. La investigación médica muestra que las alteraciones en la producción de enzimas en el cuerpo son causadas por factores genéticos.

En particular, una enfermedad tan común como la diabetes mellitus se debe al hecho de que el páncreas no produce suficiente o no produce la enzima insulina. La leucemia y otros tipos de cáncer son causados ​​por la ausencia o debilidad de las barreras enzimáticas en el cuerpo. Estos hechos están siendo confirmados gradualmente por la investigación científica. Podemos decir que si el cuerpo contiene cantidad requerida enzimas: no habrá cien enfermedades.

Con la edad, a medida que el cuerpo humano envejece, la producción de enzimas disminuye. El cuerpo comienza a experimentar una falta de ellos, lo que afecta el curso de los procesos metabólicos, la eficiencia de la digestión y absorción de nutrientes disminuye y se vuelve más difícil influir en el cuerpo con medicamentos, porque no se absorben lo suficiente y causan más efectos secundarios. efectos. La ingesta adicional de una gran cantidad de enzimas en el cuerpo compensará su deficiencia y todas las consecuencias resultantes.

Por tanto, una cantidad suficiente de enzimas en el organismo es una condición necesaria para su salud. Muchas enfermedades son causadas por una producción insuficiente de enzimas, lo que altera el equilibrio metabólico del cuerpo. Si, además de la producción natural de enzimas, aseguramos su suministro desde el exterior, esta será la forma más rápida y eficaz. la mejor manera

tratamiento de enfermedades.

El cuerpo humano existe gracias a la influencia constante de las enzimas. Por ejemplo, en el proceso de digestión, con la ayuda de enzimas, se producen reacciones que descomponen los alimentos en nutrientes: proteínas, grasas, carbohidratos, vitaminas y microelementos; que, con su ayuda, se absorben en la sangre y se distribuyen a todos los órganos. Gracias a ello, nuestros músculos y huesos, todos los órganos y sistemas se nutren, reciben energía y realizan las funciones necesarias para mantener el cuerpo en un estado activo y saludable.

No sólo el cuerpo humano, sino también todos los seres vivos, entre el cielo y la tierra, existen gracias a reacciones bioquímicas que se llevan a cabo con la ayuda de enzimas. La enzima es la fuente de vida y salud de cualquier organismo vivo.

El papel de las enzimas en el cuerpo humano.

El papel de las enzimas en el mantenimiento de las funciones vitales del organismo sorprende por su importancia.

La presencia de enzimas y la existencia de todos los seres vivos son conceptos inseparables. Si la cantidad de enzima no es suficiente para sustentar la vida, esto significa la muerte. La aparición de hojas verdes en los árboles en primavera, la luz de una luciérnaga, cualquier acto de actividad vital del cuerpo humano (ya sea comer, caminar por la calle, cantar, reír o llorar): todos estos procesos están garantizados por procesos bioquímicos. reacciones y no son posibles sin la participación obligatoria de enzimas.

Todos los alimentos que consumimos pasan por un complejo proceso de descomposición en elementos simples en el tracto gastrointestinal bajo la influencia de enzimas digestivas. Sólo entonces estos nutrientes podrán ingresar al torrente sanguíneo y extenderse a todos los órganos y tejidos. Intente masticar un trozo de pan durante 2-3 minutos, sentirá cómo se vuelve dulce gradualmente; esto se debe a que, bajo la influencia de las enzimas contenidas en la saliva, el almidón se descompone y se libera maltosa dulce.

Con la ayuda de enzimas, el cuerpo no solo descompone sustancias, sino que también las sintetiza. Por ejemplo, la síntesis de aminoácidos en moléculas de proteínas, la principal material de construcción para las células musculares, cabello, etc., o la conversión de glucosa en glucógeno, que se deposita en el hígado y, en caso de falta de energía, con la ayuda de las mismas enzimas, se descompone nuevamente en moléculas de glucosa, lo que proporciona una rápida liberación de energía en el cuerpo.

El proceso de renovación de la piel también se produce gracias a las enzimas implicadas en los procesos metabólicos. Si existen suficientes enzimas específicas para este proceso, la piel quedará suave, brillante y elástica. Con la deficiencia de enzimas, la piel se vuelve seca, escamosa y flácida.

En el cuerpo humano funcionan alrededor de 4.000 tipos diferentes de enzimas. En él tienen lugar miles de reacciones bioquímicas que, en conjunto, pueden compararse con una gran planta química. Pero todas estas reacciones químicas requieren catálisis enzimática; de lo contrario, no se desarrollan o se desarrollan muy lentamente. Cada enzima participa en una reacción química. Algunas de las enzimas no pueden ser sintetizadas por el cuerpo. Si el cuerpo carece de enzimas, existe el peligro de desarrollar una enfermedad o de un estado previo a la enfermedad, que tarde o temprano se manifestará en la enfermedad.

Por lo tanto, si desea mantener su juventud, belleza y salud durante muchos años, debe asegurarse de que su cuerpo contenga una cantidad suficiente de enzimas. Y si su nivel es bajo, entonces la principal fuente de reposición es la ingesta diaria en forma de suplementos bioactivos.

Grupos de personas que necesitan especialmente fuentes adicionales de enzimas.
Consideremos qué grupos de personas necesitan especialmente el uso de enzimas adicionales.

Aquellos que quieran mejorar su condición física, mejorar su salud o recuperarla después de una enfermedad.

Personas con sistemas inmunológicos debilitados, a menudo susceptibles a infecciones.

Quienes experimentan fatiga constante se quejan de falta de energía y debilidad frecuente.

Personas frágiles y que envejecen prematuramente.

Personas que padecen enfermedades crónicas.

Pacientes oncológicos con diversos tipos de cáncer, en el pre y postoperatorio.

Personas que padecen enfermedades hepáticas.

Personas que prefieren la comida cárnica.

Personas propensas a la neurastenia y otras enfermedades neuropsiquiátricas.

Personas que padecen disfunción sexual.

Mujeres en el período prenatal y posparto.

Personas con trastornos digestivos.

Vegetarianos (los suplementos dietéticos promoverán la estabilidad celular).

Personas con físico insuficiente, para mejorar aptitud fisica(sobrepeso y obesidad, bajo peso).

Personas con discapacidad y restricciones de movimiento.

Los niños durante un período de crecimiento intensivo (ya que los niños modernos, en su mayor parte, casi no consumen alimentos que contengan enzimas digestivas: lipasa, amilasa y proteasa; y esta es una de las principales razones de la obesidad infantil, las alergias frecuentes, el estreñimiento y aumento de la fatiga).

Personas mayores (con la edad, la capacidad del cuerpo para producir sus propias enzimas disminuye, la cantidad de enzima que estimula el proceso de "inventario" en el cuerpo disminuye, por lo que el consumo de enzimas adicionales es para ellos el camino hacia la longevidad).

Pacientes con disfunción enzimática establecida (dado que sus propias reservas de enzimas están agotadas, necesitan especialmente una ingesta adicional de enzimas).

Especialmente los deportistas necesitan una gran cantidad de enzimas adicionales, ya que debido a la intensa actividad física, su cuerpo sufre un metabolismo acelerado, lo que significa que las reservas de enzimas también se consumen de forma intensiva (en sentido figurado, se pueden comparar con una vela encendida en ambos extremos).