ENZYMES, substances organiques de nature protéique qui sont synthétisées dans les cellules et accélèrent plusieurs fois les réactions qui s'y produisent sans subir de transformations chimiques. Les substances ayant un effet similaire existent également dans la nature inanimée et sont appelées catalyseurs.

Les enzymes (du latin fermentum - fermentation, levain) sont parfois appelées enzymes (du grec en - inside, zyme - levain). Toutes les cellules vivantes contiennent très grand ensemble enzymes dont l'activité catalytique détermine le fonctionnement des cellules. Presque chacune des nombreuses réactions différentes qui se produisent dans une cellule nécessite la participation d'une enzyme spécifique. Étudier propriétés chimiques

Les enzymes et les réactions qu'elles catalysent sont traitées dans un domaine spécial et très important de la biochimie : l'enzymologie. De nombreuses enzymes sont à l’état libre dans la cellule, simplement dissoutes dans le cytoplasme ; d'autres sont associés à des structures complexes et hautement organisées. Il existe également des enzymes qui sont normalement situées à l’extérieur de la cellule ; Ainsi, les enzymes qui catalysent la dégradation de l'amidon et des protéines sont sécrétées par le pancréas dans l'intestin.

Sécrété par des enzymes et de nombreux micro-organismes.

Action des enzymes

Les enzymes impliquées dans les processus fondamentaux de conversion d’énergie, tels que la dégradation des sucres et la formation et l’hydrolyse du composé à haute énergie adénosine triphosphate (ATP), sont présentes dans tous les types de cellules – animales, végétales, bactériennes. Cependant, certaines enzymes ne sont produites que dans les tissus de certains organismes.

Ainsi, les enzymes impliquées dans la synthèse de la cellulose se retrouvent dans les cellules végétales, mais pas dans les cellules animales. Il est donc important de faire la distinction entre les enzymes « universelles » et les enzymes spécifiques à certains types cellulaires.

D’une manière générale, plus une cellule est spécialisée, plus il est probable qu’elle synthétise l’ensemble des enzymes nécessaires pour remplir une fonction cellulaire particulière. Cette hypothèse est appelée « clé et verrou », où la clé est comparée au substrat et le verrou est comparé à l'enzyme. L’hypothèse est la suivante : le substrat s’adapte à l’enzyme comme une clé s’adapte à une serrure. La sélectivité de l'action de l'enzyme est liée à la structure de son centre actif.

Activité enzymatique

Tout d’abord, la température affecte l’activité enzymatique. À mesure que la température augmente, la vitesse d’une réaction chimique augmente. La vitesse des molécules augmente, elles ont plus de chances d'entrer en collision les unes avec les autres. Par conséquent, la probabilité qu’une réaction se produise entre eux augmente. La température qui assure la plus grande activité enzymatique est optimale.

Au-delà de la température optimale, la vitesse de réaction diminue en raison de la dénaturation des protéines. Lorsque la température diminue, la vitesse de la réaction chimique diminue également. Dès que la température atteint le point de congélation, l’enzyme est inactivée mais ne se dénature pas.

Classification des enzymes

En 1961, une classification systématique des enzymes en 6 groupes a été proposée. Mais les noms des enzymes se sont avérés très longs et difficiles à prononcer, c'est pourquoi il est désormais d'usage de nommer les enzymes en utilisant des noms de travail.

Le nom de travail se compose du nom du substrat sur lequel l'enzyme agit et de la terminaison «ase». Par exemple, si la substance est du lactose, c’est-à-dire du sucre du lait, alors la lactase est l’enzyme qui la convertit. S'il s'agit de saccharose (sucre ordinaire), alors l'enzyme qui le décompose est le saccharase. En conséquence, les enzymes qui décomposent les protéines sont appelées protéinases.

Sans enzymes, une personne ne sera pas viable, car le corps a besoin de molécules de protéines pour tous les processus métaboliques importants et une digestion saine. Les enzymes du corps humain ont une structure protéique. Vous pouvez les imaginer comme des catalyseurs dans le corps humain qui assurent le fonctionnement de tous les processus métaboliques. Ils stimulent de nombreuses réactions biochimiques et veillent à ce que l'organisme reçoive les nutriments

de la nourriture.

Mécanisme d'action

Les enzymes décomposent les composants nutritionnels afin qu'ils puissent être utilisés par l'organisme. En conséquence, les nutriments provenant des aliments sont introduits dans le corps. Les enzymes sont en fait très intelligentes ! Chacun des 10 000 estimés divers types

Pour modifier sa fonction, une enzyme peut se combiner brièvement avec un autre substrat, ce qui donne lieu à un complexe enzyme-substrat. Par la suite, il revient à la structure originale.

Principaux groupes d'enzymes dans le corps

Les enzymes sont divisées en trois catégories : les enzymes digestives, nutritionnelles et métaboliques. Alors que les enzymes digestives et métaboliques sont produites par le corps lui-même, celui-ci reçoit des enzymes alimentaires provenant de la consommation humaine d’aliments crus.

1. Digestif. Ces protéines sont produites dans le pancréas, l'estomac, l'intestin grêle et les glandes salivaires de la bouche. Là, ils séparent les molécules alimentaires en leurs éléments de base et assurent ainsi leur disponibilité pour le processus métabolique.

Un organe particulièrement important pour la production de nombreux enzymes digestives c'est le pancréas. Il produit de l'amylase, qui convertit les glucides en sucres simples, de la lipase, qui crée du glycérol et des acides gras simples à partir des graisses, et de la protéase, qui forme des acides aminés à partir de protéines.

2. Nourriture. Ce groupe d’enzymes se trouve dans les aliments crus et frais. Les enzymes alimentaires agissent comme des enzymes digestives. Avantage : Ils aident directement à la digestion des aliments.

Avec la consommation de fruits frais et de légumes crus, jusqu'à 70 % des aliments sont digérés par les enzymes alimentaires de l'organisme. Les températures élevées les détruisent, il est donc important de manger les aliments crus. Il doit être le plus varié possible pour assurer l’apport de différentes enzymes.

Les bananes, les ananas, les figues, les poires, la papaye et le kiwi en sont particulièrement riches. Parmi les légumes, se distinguent le brocoli, les tomates, les concombres et les courgettes.

3. Métabolique. Ce groupe d'enzymes est produit dans les cellules, les organes, les os et le sang. C’est uniquement grâce à leur présence que le cœur, les reins et les poumons peuvent fonctionner. Les enzymes métaboliques garantissent que les nutriments sont efficacement absorbés par les aliments.

Ainsi, ils apportent des vitamines, des minéraux, des phytonutriments et des hormones à l’organisme.

Effet sur la peau

Les enzymes biocatalyseurs qui travaillent dur dans le corps aident non seulement à l’intérieur du corps, mais aussi à l’extérieur. Les personnes souffrant d'acné ou ayant la peau sensible peuvent bénéficier de leur apparence. Pour accélérer le processus, des peelings enzymatiques spéciaux sont utilisés. Ils sont généralement constitués d'enzymes de fruits.

De telles procédures éliminent les cellules mortes de la peau et éliminent l'excès de sébum. Les peelings enzymatiques sont en vente libre et sont très doux pour la peau. Toutefois, ils ne doivent pas être utilisés plus d’une fois par semaine.

Enzymes clés du corps

Au cœur de l’activité vitale du corps humain se trouvent des milliers de processus se déroulant dans les cellules. réactions chimiques. Chacune d'elles est réalisée avec la participation d'accélérateurs spéciaux - biocatalyseurs ou enzymes.

Les enzymes agissent comme catalyseurs dans presque toutes les réactions biochimiques se produisant dans les organismes vivants. En 2013, plus de 5 000 enzymes différentes avaient été décrites

La science moderne connaît environ deux mille biocatalyseurs. Concentrons-nous sur ce qu'on appelle enzymes clés . Il s'agit notamment des biocatalyseurs les plus essentiels à la vie de l'organisme, dont la « casse » entraîne généralement l'apparition de maladies. Nous nous efforçons de répondre à la question : comment cette enzyme agit-elle dans un corps sain et que lui arrive-t-elle au cours du processus de maladie humaine ?

On sait que les biopolymères les plus importants qui constituent la base de tous les êtres vivants (tous les composants des cellules de notre corps et toutes les enzymes sont construits à partir d'eux) sont de nature protéique. À leur tour, les protéines sont constituées de simples composés azotés - des acides aminés, reliés entre eux par des liaisons chimiques - des liaisons peptidiques. Il existe des enzymes spéciales dans le corps qui brisent ces liaisons en ajoutant des molécules d’eau (réaction d’hydrolyse). Ces enzymes sont appelées hydrolases peptidiques. Sous leur influence, les liaisons chimiques entre les acides aminés des molécules protéiques sont rompues et des fragments de molécules protéiques se forment - des peptides, constitués de divers numéros acides aminés. Les peptides, ayant une activité biologique élevée, peuvent même provoquer un empoisonnement de l'organisme. En fin de compte, lorsqu’ils sont exposés à des hydrolases peptidiques, les peptides perdent ou réduisent considérablement leur activité biologique.

Le professeur V.N. Orekhovich en 1979 et ses étudiants ont réussi à découvrir, isoler dans forme pure et étudier en détail les propriétés physiques, chimiques et catalytiques de l'une des hydrolases peptidiques, jusqu'alors inconnues des biochimistes. Elle figure désormais sur la liste internationale sous le nom d'enzyme carboxycathepsine. La recherche nous a rapprochés de la réponse à la question : pourquoi un corps sain a-t-il besoin de carboxycathepsine et que peut-il arriver à la suite de certains changements dans sa structure.

Il s'est avéré que la carboxycathepsine est impliquée à la fois dans la formation du peptide de l'angiotensine B, qui augmente la tension artérielle, et dans la destruction d'un autre peptide, la bradykinine, qui a au contraire la propriété d'abaisser la tension artérielle.

Ainsi, la carboxycathepsine s'est avérée être un catalyseur clé impliqué dans le fonctionnement de l'un des systèmes biochimiques les plus importants de l'organisme : le système de régulation de la pression artérielle. Plus la carboxycathepsine est active, plus la concentration d'angiotensine P est élevée et plus la concentration de bradykinine est faible, ce qui entraîne à son tour une augmentation de la pression artérielle. Il n’est pas surprenant que chez les personnes souffrant d’hypertension, l’activité de la carboxy-cathepsine dans le sang soit augmentée. La détermination de cet indicateur aide les médecins à évaluer l'efficacité des mesures de traitement et à prédire l'évolution de la maladie.

Est-il possible d’inhiber l’action de la carboxycathepsine directement dans le corps humain et ainsi d’obtenir une réduction de la tension artérielle ? Des recherches menées dans notre institut ont montré qu'il existe dans la nature des peptides capables de se lier à la carboxycathepsine sans subir d'hydrolyse, la privant ainsi de sa capacité à remplir sa fonction inhérente.

Actuellement, des travaux sont en cours sur la synthèse de bloqueurs artificiels (inhibiteurs) de la carboxycathepsine, censés être utilisés comme nouveaux agents thérapeutiques pour lutter contre l'hypertension.

D’autres enzymes clés importantes impliquées dans les transformations biochimiques des substances azotées dans le corps humain comprennent les amines oxydases. Les réactions d'oxydation des amines dites biogènes, qui comprennent de nombreux transmetteurs chimiques de l'influx nerveux - les neurotransmetteurs, ne peuvent se produire sans elles. Les dégradations des amines oxydases entraînent des dysfonctionnements du système nerveux central et périphérique ; Les bloqueurs chimiques des amines oxydases sont déjà utilisés dans la pratique clinique comme agents thérapeutiques, par exemple pour les états dépressifs.

Au cours de l'étude des fonctions biologiques des amines oxydases, il a été possible de découvrir leur propriété jusqu'alors inconnue. Il s'est avéré que certains changements chimiques dans les molécules de ces enzymes s'accompagnent de changements qualitatifs dans leurs propriétés catalytiques. Ainsi, les monoamine oxydases qui oxydent les monoamines biogènes (par exemple, les neurotransmetteurs bien connus noradrénaline, sérotonine et dopamine) perdent partiellement leurs propriétés inhérentes après traitement avec des agents oxydants. Mais ils découvrent une capacité qualitativement nouvelle à détruire les diamines, certains acides aminés et sucres aminés, les nucléotides et autres composés azotés nécessaires à la vie cellulaire. De plus, il est possible de transformer les monoamine oxydases non seulement in vitro (c'est-à-dire dans les cas où les chercheurs expérimentent des préparations enzymatiques purifiées), mais également dans le corps d'un animal, dans lequel divers processus pathologiques sont préalablement simulés.

Dans les cellules du corps humain, les monoamines oxydases sont incluses dans des membranes biologiques - des cloisons semi-perméables qui servent de membranes cellulaires et divisent chacune d'elles en compartiments séparés où se déroulent certaines réactions. Les biomembranes sont particulièrement riches en graisses facilement oxydables, qui se trouvent à l'état semi-liquide. De nombreuses maladies s'accompagnent d'une accumulation de quantités excessives de produits d'oxydation des graisses dans les biomembranes. Excessivement oxydés (suroxydés), ils perturbent à la fois la perméabilité normale des membranes et le fonctionnement normal des enzymes qui les composent. Ces enzymes comprennent les monoamines oxydases.

En particulier, lors de lésions radiologiques, les graisses sont suroxydées dans les biomembranes des cellules de la moelle osseuse, des intestins, du foie et d'autres organes, et les monoamine oxydases perdent non seulement partiellement leur activité bénéfique, mais acquièrent également une propriété qualitativement nouvelle qui est nocive pour le corps. Ils commencent à détruire les substances azotées vitales pour la cellule. La propriété des mono-amines oxydases de transformer leur activité biologique se manifeste à la fois dans des expériences avec des préparations enzymatiques purifiées et dans un organisme vivant. De plus, il s'est avéré que les agents thérapeutiques utilisés dans la lutte contre les radiolésions empêchent également le développement de changements qualitatifs dans les enzymes.

Cette propriété très importante - la réversibilité de la transformation des monoamine oxydases - a été établie lors d'expériences au cours desquelles les chercheurs ont appris non seulement à empêcher la transformation des enzymes, mais également à éliminer les troubles, en ramenant les fonctions des catalyseurs à la normale et en obtenant un certain effet thérapeutique. .

Pour l’instant, nous parlons d’expérimentations sur les animaux. Cependant, aujourd'hui, il y a tout lieu de croire que l'activité des amines oxydases change également dans le corps humain, notamment en cas d'athérosclérose. Par conséquent, étudier les propriétés des amines oxydases, ainsi que substances chimiques, à l'aide duquel il est possible d'influencer leur activité dans le corps humain avec à des fins médicinales, se poursuit actuellement avec une persistance particulière.

Et un dernier exemple. Il est bien connu quel rôle important jouent les glucides dans la vie de notre organisme, et donc les enzymes clés qui accélèrent leurs transformations biochimiques. Ces catalyseurs comprennent l'enzyme gamma-amylase, découverte dans notre institut ; il participe à la rupture des liaisons chimiques entre les molécules de glucose (des molécules complexes de glycogène sont construites à partir d'elles). L'absence congénitale ou le déficit en gamma-amylase entraîne une perturbation des transformations biochimiques normales du glycogène. Son contenu dans les cellules des organes vitaux de l’enfant augmente, ceux-ci perdent la capacité de remplir leurs fonctions inhérentes. Tous ces changements caractérisent une maladie grave - la glycogénose.

D'autres enzymes participent également aux transformations biochimiques du glycogène.

Leur déficience congénitale conduit également à la glycogénose. Afin de reconnaître rapidement et avec précision de quel type de glycogénose souffre un enfant (ce qui est important pour choisir une méthode de traitement et prédire l'évolution de la maladie), des études sur l'activité d'un certain nombre d'enzymes, dont la gamma-amylase, sont nécessaire. Les méthodes de diagnostic chimique différentiel en laboratoire de la glycogénose, développées dans les années 1970 à l'Institut de chimie biologique et médicale de l'Académie des sciences médicales de l'URSS, sont toujours utilisées dans la pratique clinique.

Selon le professeur V.Z. GORKINE

Enzymes, ou enzymes(de lat. Fermentum- starter) - généralement des molécules de protéines ou des molécules d'ARN (ribozymes) ou leurs complexes qui accélèrent (catalysent) les réactions chimiques dans les systèmes vivants. Les réactifs d'une réaction catalysée par des enzymes sont appelés substrats, et les substances résultantes sont appelées produits. Les enzymes sont spécifiques du substrat (l'ATPase catalyse la dégradation uniquement de l'ATP et la phosphorylase kinase phosphoryle uniquement la phosphorylase).

L'activité enzymatique peut être régulée par des activateurs et des inhibiteurs (les activateurs augmentent, les inhibiteurs diminuent).

Les enzymes protéiques sont synthétisées dans les ribosomes et l'ARN est synthétisé dans le noyau.

Les termes « enzyme » et « enzyme » ont longtemps été utilisés comme synonymes (le premier principalement dans la littérature scientifique russe et allemande, le second en anglais et en français).

La science des enzymes s'appelle enzymologie, et non enzymologie (afin de ne pas mélanger les racines des mots latins et grecs).

Histoire de l'étude

Terme enzyme proposé au XVIIe siècle par le chimiste van Helmont à propos des mécanismes de la digestion.

En con. XVIIIe - début XIXème siècles On savait déjà que la viande est digérée par le suc gastrique et que l'amidon se transforme en sucre sous l'influence de la salive. Cependant, le mécanisme de ces phénomènes était inconnu.

Dans le 19ème siècle Louis Pasteur, étudiant la conversion des glucides en alcool éthylique sous l'action de la levure, est arrivé à la conclusion que ce processus (fermentation) est catalysé par une certaine force vitale située dans les cellules de levure.

Il y a plus de cent ans enzyme Et enzyme reflétaient différents points de vue dans la dispute théorique L. Pasteras d'une part, et M. Bertheloi Y. Liebig - d'autre part, sur la nature de la fermentation alcoolique. En fait enzymes(de lat. fermentum- levain) étaient appelés « enzymes organisées » (c'est-à-dire les micro-organismes vivants eux-mêmes), et le terme enzyme(du grec ἐν- - in- et ζύμη - levure, levain) proposé en 1876 par V. Kuehne pour les « enzymes non organisées » sécrétées par les cellules, par exemple dans l'estomac (pepsine) ou les intestins (trypsine, amylase). Deux ans après la mort de L. Pasteur en 1897, E. Buchner a publié l'ouvrage «Fermentation alcoolique sans cellules de levure», dans lequel il a montré expérimentalement que le jus de levure acellulaire effectue la fermentation alcoolique de la même manière que les cellules de levure non détruites. En 1907, il reçut le prix Nobel pour ces travaux. La première enzyme cristalline hautement purifiée (uréase) a été isolée en 1926 par J. Sumner. Au cours des 10 années suivantes, plusieurs autres enzymes ont été isolées et la nature protéique des enzymes a finalement été prouvée.

L'activité catalytique de l'ARN a été découverte pour la première fois dans les années 1980 dans les pré-ARNr par Thomas Check, qui a étudié l'épissage de l'ARN cilié. Tetrahymena thermophila. Le ribozyme s’est avéré être une section de la molécule pré-ARNr de Tetrahymena codée par l’intron du gène d’ADNr extrachromosomique ; cette région a effectué un auto-épissage, c'est-à-dire qu'elle s'est découpée pendant la maturation de l'ARNr.

Fonctions des enzymes

Les enzymes sont présentes dans toutes les cellules vivantes et contribuent à transformer certaines substances (substrats) en d'autres (produits). Les enzymes agissent comme catalyseurs dans presque toutes les réactions biochimiques se produisant dans les organismes vivants. En 2013, plus de 5 000 enzymes différentes avaient été décrites. Ils jouent un rôle essentiel dans tous les processus vitaux, dirigeant et régulant le métabolisme du corps.

Comme tous les catalyseurs, les enzymes accélèrent les réactions directes et inverses, réduisant ainsi l’énergie d’activation du processus. L’équilibre chimique ne se déplace ni dans le sens direct ni dans le sens inverse. Une caractéristique distinctive des enzymes par rapport aux catalyseurs non protéiques est leur haute spécificité : la constante de liaison de certains substrats aux protéines peut atteindre 10 à 10 mol/l ou moins. Chaque molécule d’enzyme est capable d’effectuer de plusieurs milliers à plusieurs millions « d’opérations » par seconde.

Par exemple, une molécule de l'enzyme rénine, contenue dans la muqueuse gastrique d'un veau, fait cailler environ 10 6 molécules de caséinogène du lait en 10 minutes à une température de 37 °C.

De plus, l'efficacité des enzymes est bien supérieure à celle des catalyseurs non protéiques - les enzymes accélèrent les réactions des millions et des milliards de fois, les catalyseurs non protéiques des centaines et des milliers de fois. Voir aussi Enzyme catalytiquement parfaite

Classification des enzymes

En fonction du type de réactions qu'elles catalysent, les enzymes sont divisées en 6 classes selon la classification hiérarchique des enzymes. La classification a été proposée par l'Union internationale de biochimie et de biologie moléculaire. Chaque classe contient des sous-classes, de sorte que l'enzyme est décrite par un ensemble de quatre nombres séparés par des points. Par exemple, Pepsi porte le nom EC 3.4.23.1. Le premier chiffre décrit grossièrement le mécanisme de la réaction catalysée par l’enzyme :

CF1 : Oxydoréductases, catalysant l'oxydation ou la réduction. Exemple : catalase, alcool déshydrogénase.

CF2 : Transferts, catalysant le transfert de groupes chimiques d'une molécule de substrat à une autre. Parmi les transférases, on distingue particulièrement les kinases qui transfèrent un groupe phosphate, généralement à partir d'une molécule d'ATP.

CF3 : Hydrolases, catalysant les liaisons hydrolyzchimiques. Exemple : estérases, pepsine, trypsine, amylase, lipoprotéine lipase.

CF4 : Lyases, catalysant la rupture des liaisons chimiques sans hydrolyse avec formation d'une double liaison dans l'un des produits.

CF5 : Isomérases, catalysant des changements structurels ou géométriques dans la molécule de substrat.

CF6 : Ligases, catalysant la formation de liaisons chimiques entre les substrats dues à l'hydrolyse de l'ATP.

Exemple : ADN polymérase. Oxyréductases

- ce sont des enzymes qui catalysent les réactions d'oxydation et de réduction, c'est-à-dire transfert d'électrons du donneur vers l'accepteur. L'oxydation est l'élimination des atomes d'hydrogène du substrat et la réduction est l'ajout d'atomes d'hydrogène à l'accepteur.

Les oxydoréductases comprennent : les déshydrases, les oxydases, les oxygénases, les hydroxylases, les peroxydases, les catalases. Par exemple, l’enzyme alcool déshydrogénase catalyse la réaction convertissant l’alcool en aldéhyde. Les oxydoréductases qui transfèrent un atome d'hydrogène ou des électrons directement aux atomes d'oxygène sont appelées déshydrogénases aérobies (oxydases), tandis que les oxydoréductases qui transfèrent un atome d'hydrogène ou des électrons d'un composant de la chaîne respiratoire des enzymes à un autre sont appelées déshydrogénases anaérobies. Une variante courante du processus redox dans les cellules est l'oxydation des atomes d'hydrogène du substrat avec la participation d'oxyréductases. Les oxydoréductases sont des enzymes à deux composants dans lesquelles la même coenzyme peut se lier à différentes apoenzymes. Par exemple, de nombreuses oxydoréductases contiennent du NAD et du NADP comme coenzymes. A la fin de la nombreuse classe des oxiréductases (en position 11), on trouve des enzymes telles que les catalases et les peroxydases. Sur le nombre total de protéines dans les peroxysomes cellulaires, jusqu'à 40 pour cent sont des catalase. La catalase et la peroxydase décomposent le peroxyde d'hydrogène dans les réactions suivantes : H2O2 + H2O2 = O2 + 2H2O H2O2 + HO – R – OH = O=R=O + 2H2O À partir de ces équations, l'analogie et différence significative

entre ces réactions et les enzymes. En ce sens, le clivage catalase du peroxyde d’hydrogène est un cas particulier de réaction peroxydase, où le peroxyde d’hydrogène sert à la fois de substrat et d’accepteur dans la première réaction. Transferts

- une classe distincte d'enzymes qui catalysent le transfert de groupes fonctionnels et de résidus moléculaires d'une molécule à une autre. Largement distribués dans les organismes végétaux et animaux, ils participent à la transformation des glucides, des lipides, des acides nucléiques et des acides aminés.

Les réactions catalysées par les transférases ressemblent généralement à ceci :

AX + B ↔ A + BX. Molécule UN agit ici comme donneur d'un groupe d'atomes ( X ), et la molécule est un accepteur du groupe. Souvent, l'une des coenzymes agit comme donneur dans de telles réactions de transfert. De nombreuses réactions catalysées par les transférases sont réversibles. Les noms systématiques des enzymes de classe sont formés selon le schéma suivant :

"donneur : accepteur + groupe + transférabilité».

Des noms légèrement plus généraux sont également utilisés, lorsque le nom de l'enzyme inclut le nom du donneur ou de l'accepteur du groupe :

"donateur + groupe + transférabilité" ou " accepteur + groupe + transférabilité».

Par exemple, l'aspartate aminotransférase catalyse le transfert du groupe amine de la molécule d'acide glutamique, la catéchol-O-méthyltransférase transfère le groupe méthyle de la S-adénosylméthionine au cycle benzénique de diverses catécholamines et l'ahistone acétyltransférase transfère le groupe acétyle de l'acétyl-coenzyme. A à l'histone en cours d'activation de la transcription.

De plus, les enzymes du sous-groupe 7 des transférases qui transfèrent un résidu d'acide phosphorique en utilisant l'ATP comme donneur du groupe phosphate sont souvent également appelées kinases ; les aminotransférases (sous-groupe 6) sont souvent appelées transaminases

Hydrolases(KF3) sont une classe d'enzymes qui catalysent les liaisons covalentes hydrolytiques. Forme générale La réaction catalysée par l'hydrolase est la suivante :

A – B + H 2 O → A – OH + B – H

Le nom systématique des hydrolases comprend nom du fissilesubstrat suivi de l'ajout -hydrolase. Cependant, en règle générale, dans un nom trivial, le mot hydrolase est omis et seul le suffixe « -aza » reste.

Les représentants les plus importants

Estérases : nucléase, phosphodiestérase, lipase, phosphatase ;

Glycosidases : amylase, lysozyme, etc. ;

Protéases : trypsine, chymotrypsine, élastase, thrombine, rénine, etc. ;

En tant que catalyseurs, les enzymes accélèrent à la fois les réactions directes et inverses. Ainsi, par exemple, les lyases sont capables de catalyser la réaction inverse - l'addition au niveau des doubles liaisons.

Liaisons- une classe distincte d'enzymes qui catalysent les réactions de clivage non hydrolytique et non oxydatif de diverses liaisons chimiques ( CC, CO, CN, CS et autres) du substrat, réactions réversibles de formation et de clivage de doubles liaisons, accompagnées de l'élimination ou de l'ajout de groupes d'atomes à sa place, ainsi que de la formation de structures cycliques.

En général, les noms d'enzymes sont formés selon le schéma " substrat+ lyase. Cependant, le nom prend le plus souvent en compte la sous-classe de l'enzyme. Les lyases diffèrent des autres enzymes en ce que les réactions catalysées impliquent deux substrats dans une direction, mais un seul dans la réaction inverse. Le nom de l'enzyme contient les mots « décarboxylase » et « aldolase » ou « lyase » (pyruvate décarboxylase, oxalate décarboxylase, oxaloacétate décarboxylase, thréonine aldolase, phénylsérine aldolase, isocitrate lyase, alanine lyase, ATP citrate lyase etc.), et pour enzymes qui catalysent les réactions d'extraction d'eau du substrat - « déshydratase » (carbonate déshydratase, citrate déshydratase, sérine déshydratase, etc.). Dans les cas où seule la réaction inverse est détectée, ou si ce sens dans les réactions est plus important, le mot « synthase » est présent dans le nom des enzymes (malate synthase, 2-isopropylmalate synthase, citrate synthase, hydroxyméthylglutaryl-CoA synthase, etc.) .

Exemples : histidine décarboxylase, fumarate hydratase.

Isomérases- des enzymes qui catalysent les transformations structurales des isomères (racémisation ou épimérisation). Les isomérases catalysent des réactions similaires aux suivantes : A → B, où B est un isomère de A.

Le nom de l'enzyme contient le mot " racémase" (alanine racémase, méthionine racémase, hydroxyproline racémase, lactate racémase, etc.), " épimérase" (aldose-1-épimérase, ribulose phosphate-4-épimérase, UDP-glucuronate-4-épimérase, etc.), " isomérase" (ribose phosphate isomérase, xylose isomérase, glucosamine phosphate isomérase, énoyl-CoA isomérase, etc.), " mutase"(phosphoglycérate mutase, méthylaspartate mutase, phosphoglucomutase, etc.).

Ligaza(lat. ligare- réticuler, connecter) - une enzyme qui catalyse la jonction de deux molécules pour en former une nouvelle liaison chimique (ligature). Dans ce cas, il se produit généralement l'élimination (hydrolyse) d'un petit groupe chimique de l'une des molécules.

Les ligases appartiennent à la classe des enzymes EC 6.

En biologie moléculaire, les ligases de la sous-classe 6.5 sont classées en ARN ligases et ADN ligases.

ADN ligases

ADN ligase effectuant la réparation de l'ADN

ADN ligases- des enzymes (EC 6.5.1.1) qui catalysent la réticulation covalente des brins d'ADN en duplex lors de la réplication, de la réparation et de la recombinaison. Ils forment des ponts phosphodiester entre les groupes 5"-phosphoryle et 3"-hydroxyle des désoxynucléotides voisins au niveau des cassures de l'ADN ou entre deux molécules d'ADN. Pour former ces ponts, les ligases utilisent l'énergie de l'hydrolyse de la liaison pyrophosphoryle de l'ATP. L’ADN ligase du bactériophage T4 est l’une des enzymes les plus courantes disponibles dans le commerce.

ADN ligases de mammifères

Chez les mammifères, trois principaux types d'ADN ligases sont classés.

L'ADN ligase I ligature les fragments d'Okazaki lors de la réplication du brin d'ADN en retard et est impliquée dans la réparation par excision.

L'ADN ligase III, en complexe avec la protéine XRCC1, est impliquée dans la réparation par excision et la recombinaison.

L'ADN ligase IV, en complexe avec XRCC4, catalyse l'étape finale de jonction d'extrémités non homologues (NHEJ) des cassures double brin de l'ADN.

Également requis pour la recombinaison V(D)J des gènes d’immunoglobuline.

Auparavant, un autre type de ligase était isolé - l'ADN ligase II, qui a ensuite été reconnue comme un artefact de l'isolement des protéines, à savoir le produit de protéolyse de l'ADN ligase III.

Conventions de dénomination des enzymes Les enzymes sont généralement nommées en fonction du type de réaction qu'elles catalysent, en ajoutant le suffixe-aza au nom du substrat( Par exemple

, la lactase est une enzyme impliquée dans la conversion du lactose). Ainsi, différentes enzymes remplissant la même fonction porteront le même nom. De telles enzymes se distinguent par d'autres propriétés, par exemple par un pH optimal (phosphatase alcaline) ou une localisation dans la cellule (ATPase membranaire).

Structure et mécanisme d'action des enzymes

L'activité des enzymes est déterminée par leur structure tridimensionnelle.

Comme toutes les protéines, les enzymes sont synthétisées sous la forme d’une chaîne linéaire d’acides aminés qui se replie d’une manière spécifique. Chaque séquence d'acides aminés se replie d'une manière particulière et la molécule résultante (globule protéique) possède des propriétés uniques. Plusieurs chaînes protéiques peuvent être combinées pour former un complexe protéique. La structure tertiaire des protéines est détruite lorsqu'elle est chauffée ou exposée à certains produits chimiques.

Site actif des enzymes L'étude du mécanisme d'une réaction chimique catalysée par une enzyme, ainsi que la détermination des produits intermédiaires et finaux aux différentes étapes de la réaction, impliquent une connaissance précise de la géométrie de la structure tertiaire de l'enzyme, de la nature des groupes fonctionnels de sa molécule, apportant une spécificité d'action et une activité catalytique élevée sur un substrat donné, ainsi que section(s) d’une molécule d’enzyme qui fournit un taux élevé de réaction catalytique. En règle générale, les molécules de substrat impliquées dans les réactions enzymatiques sont de taille relativement petite par rapport aux molécules enzymatiques. Ainsi, lors de la formation de complexes enzyme-substrat, seuls des fragments limités de la séquence d'acides aminés de la chaîne polypeptidique entrent en interaction chimique directe - le « centre actif » - une combinaison unique de résidus d'acides aminés dans la molécule d'enzyme, assurant une interaction directe avec la molécule substrat et participation directe à l’acte de catalyse.

Le centre actif est classiquement divisé en :

centre catalytique - interagissant directement chimiquement avec le substrat ;

centre de liaison (site de contact ou « ancre ») - fournissant une affinité spécifique pour le substrat et la formation du complexe enzyme-substrat.

Pour catalyser une réaction, une enzyme doit se lier à un ou plusieurs substrats. La chaîne protéique de l'enzyme se plie de telle manière qu'un espace, ou dépression, se forme à la surface du globule où les substrats se lient. Cette région est appelée site de liaison au substrat. Il coïncide généralement avec ou est proche du site actif de l'enzyme. Certaines enzymes contiennent également des sites de liaison pour des cofacteurs ou des ions métalliques.

L'enzyme se combine avec le substrat :

nettoie le substrat de la « couche » d’eau

dispose les molécules de substrat en réaction dans l'espace de la manière nécessaire pour que la réaction se produise

prépare les molécules de substrat pour la réaction (par exemple, polarise).

Généralement, la fixation d'une enzyme à un substrat se fait par des liaisons ioniques ou hydrogène, rarement par des liaisons covalentes. A la fin de la réaction, son ou ses produits sont séparés de l'enzyme.

En conséquence, l’enzyme réduit l’énergie d’activation de la réaction. Cela se produit parce qu'en présence de l'enzyme, la réaction suit un chemin différent (en fait, une réaction différente se produit), par exemple :

En l’absence d’enzyme :

En présence d'une enzyme :

• AF+B = FAV

  AVF = AB+F

où A, B sont des substrats, AB est le produit de la réaction, F est l'enzyme.

Les enzymes ne peuvent pas fournir indépendamment de l’énergie pour les réactions endergoniques (qui nécessitent de l’énergie pour se produire). Par conséquent, les enzymes qui effectuent de telles réactions les couplent à des réactions exergoniques qui libèrent plus d’énergie. Par exemple, les réactions de synthèse de biopolymères sont souvent couplées à des réactions d’hydrolyse de l’ATP.

Les centres actifs de certaines enzymes sont caractérisés par le phénomène de coopérativité.

Spécificité

Les enzymes présentent généralement une spécificité élevée pour leurs substrats (spécificité du substrat). Ceci est obtenu grâce à une complémentarité partielle entre la forme, la distribution de charge et les régions hydrophobes de la molécule de substrat et le site de liaison du substrat sur l'enzyme. Les enzymes présentent également généralement des niveaux élevés de stéréospécificité (formant un seul des stéréoisomères possibles en tant que produit ou utilisant un seul stéréoisomère comme substrat), de régiosélectivité (formant ou rompant une liaison chimique à une seule des positions possibles du substrat) et chimiosélectivité (catalyser une seule réaction chimique parmi plusieurs possibles pour des conditions données). Malgré le niveau global de spécificité élevé, le degré de spécificité du substrat et de la réaction des enzymes peut varier. Par exemple, l'endopeptidase trypsine ne rompt la liaison peptidique après l'arginine ou la lysine que si elles ne sont pas suivies d'une proline, est beaucoup moins spécifique et peut rompre la liaison peptidique suivant de nombreux acides aminés.

En 1890, Emil Fischer a proposé que la spécificité des enzymes soit déterminée par la correspondance exacte entre la forme de l'enzyme et le substrat. Cette hypothèse est appelée le modèle de verrouillage par clé. L'enzyme se combine avec le substrat pour former un complexe enzyme-substrat de courte durée. Cependant, bien que ce modèle explique la grande spécificité des enzymes, il n’explique pas le phénomène de stabilisation de l’état de transition observé en pratique.

Modèle de correspondance induite

En 1958, Daniel Koshland proposa une modification du modèle de serrure à clé. Les enzymes ne sont généralement pas des molécules rigides mais flexibles. Le site actif d'une enzyme peut changer de conformation après s'être lié à un substrat. Les groupes latéraux d'acides aminés du site actif occupent une position qui permet à l'enzyme de remplir sa fonction catalytique. Dans certains cas, la molécule substrat change également de conformation après s’être liée au site actif. Contrairement au modèle key-lock, le modèle d’ajustement induit explique non seulement la spécificité des enzymes, mais également la stabilisation de l’état de transition. Ce modèle est appelé la « main gantée ».

Modifications

De nombreuses enzymes subissent des modifications après la synthèse de la chaîne protéique, sans lesquelles l'enzyme ne présente pas pleinement son activité. De telles modifications sont appelées modifications post-traductionnelles (traitement). L’un des types de modification les plus courants est l’ajout de groupes chimiques aux résidus latéraux de la chaîne polypeptidique. Par exemple, l’ajout d’un résidu d’acide phosphorique est appelé phosphorylation et est catalysé par l’enzyme kinase. De nombreuses enzymes eucaryotes sont glycosylées, c'est-à-dire modifiées par des oligomères de nature glucidique.

Un autre type courant de modification post-traductionnelle est le clivage de la chaîne polypeptidique. Par exemple, la chymotrypsine (une protéase impliquée dans la digestion) est obtenue en clivant une région polypeptidique du chymotrypsinogène. Le chymotrypsinogène est un précurseur inactif de la chymotrypsine et est synthétisé dans le pancréas. La forme inactive est transportée vers l'estomac, où elle est transformée en chymotrypsine. Ce mécanisme est nécessaire pour éviter la division du pancréas et d’autres tissus avant que l’enzyme ne pénètre dans l’estomac. Le précurseur de l'enzyme inactif est également appelé « zymogène ».

Cofacteurs enzymatiques

Certaines enzymes remplissent seules la fonction catalytique, sans aucun composant supplémentaire. Cependant, certaines enzymes nécessitent des composants non protéiques pour effectuer la catalyse. Les cofacteurs peuvent être soit des molécules inorganiques (ions métalliques, amas fer-soufre, etc.) soit organiques (par exemple, flavinyl hem). Les cofacteurs organiques étroitement liés à une enzyme sont également appelés groupes prothétiques. Les cofacteurs organiques pouvant être séparés de l’enzyme sont appelés coenzymes.

Une enzyme qui nécessite la présence d’un cofacteur pour son activité catalytique, mais qui n’y est pas liée, est appelée enzyme apo. Une enzyme apo associée à un cofacteur est appelée holoenzyme. La plupart des cofacteurs sont liés à l'enzyme par des interactions non covalentes mais plutôt fortes. Il existe également des groupes prothétiques qui sont liés de manière covalente à l'enzyme, par exemple le pyrophosphate de thiamine dans la pyruvate déshydrogénase.

Régulation des enzymes

Certaines enzymes ont des sites de liaison de petites molécules et peuvent être des substrats ou des produits de la voie métabolique dans laquelle l'enzyme entre. Ils diminuent ou augmentent l'activité de l'enzyme, ce qui crée la possibilité d'un retour d'information.

Inhibition par le produit final

La voie métabolique est une chaîne de réactions enzymatiques séquentielles. Souvent, le produit final d’une voie métabolique est un inhibiteur d’une enzyme qui accélère la première réaction de cette voie métabolique. S'il y a trop de produit final, il agit comme un inhibiteur pour la toute première enzyme, et s'il y a ensuite trop peu de produit final, alors la première enzyme est à nouveau activée. Ainsi, l'inhibition par le produit final selon le principe du feedback négatif est un moyen important de maintenir l'homéostasie (constance relative des conditions environnementales internes de l'organisme).

Influence des conditions environnementales sur l'activité enzymatique

L'activité des enzymes dépend des conditions dans la cellule ou le corps - pression, acidité de l'environnement, température, concentration de sels dissous (force ionique de la solution), etc.

Plusieurs formes d'enzymes

Les multiples formes d’enzymes peuvent être divisées en deux catégories :

Isoenzymes

Formes plurielles propres (vrai)

Isoenzymes- ce sont des enzymes dont la synthèse est codée par des gènes différents, elles ont des structures primaires différentes et des propriétés différentes, mais elles catalysent la même réaction. Types d'isoenzymes :

Organe - enzymes de glycolyse dans le foie et les muscles.

Cellulaire - malate déshydrogénase cytoplasmique et mitochondriale (les enzymes sont différentes, mais elles catalysent la même réaction).

Hybride - enzymes à structure quaternaire, formées à la suite de la liaison non covalente de sous-unités individuelles (lactate déshydrogénase - 4 sous-unités de 2 types).

Mutant - formé à la suite d'une mutation génétique unique.

Les alloenzymes sont codées par différents allèles du même gène.

Formes réellement plurielles(vrai) sont des enzymes dont la synthèse est codée par le même allèle du même gène, elles ont la même structure primaire et les mêmes propriétés, mais après synthèse sur les ribosomachons elles subissent des modifications et deviennent différentes, bien qu'elles catalysent la même réaction.

Les isoenzymes sont distinctes au niveau génétique et diffèrent de la séquence primaire, et les véritables formes multiples deviennent distinctes au niveau post-traductionnel.

Importance médicale

Le lien entre les enzymes et les maladies métaboliques héréditaires a été établi pour la première fois par A. Garrod dans les années 1910. Garrod a qualifié les maladies associées à des défauts enzymatiques d’« erreurs innées du métabolisme ».

Si une mutation se produit dans le gène codant pour une enzyme particulière, la séquence d’acides aminés de l’enzyme peut changer. De plus, suite à la plupart des mutations, son activité catalytique diminue ou disparaît complètement. Si un organisme reçoit deux de ces gènes mutants (un de chaque parent), la réaction chimique catalysée par cette enzyme cesse de se produire dans le corps. Par exemple, l'apparition des albinos est associée à l'arrêt de la production de l'enzyme tyrosinase, responsable de l'une des étapes de la synthèse du pigment foncé, la mélanine. La phénylcétonurie est associée à une activité réduite ou absente de l'enzyme phénylalanine. 4-hydroxylase dans le foie.

Actuellement, des centaines de maladies héréditaires associées à des défauts enzymatiques sont connues. Des méthodes ont été développées pour le traitement et la prévention de bon nombre de ces maladies.

Utilisation pratique

Les enzymes sont largement utilisées dans l'économie nationale - alimentation, industries textiles, pharmacologie et médecine. La plupart des médicaments affectent le déroulement des processus enzymatiques dans le corps, déclenchant ou arrêtant certaines réactions.

Le domaine d'utilisation des enzymes dans recherche scientifique et en médecine.

Dans la nature, il existe des substances protéiques spéciales qui fonctionnent avec autant de succès dans une cellule vivante qu'à l'extérieur. Ce sont des enzymes. Avec leur aide, le corps digère les aliments, grandit et détruit les cellules, grâce à elles tous les systèmes de notre corps fonctionnent efficacement et, en premier lieu, le système central système nerveux. Sans enzymes, il n'y aurait pas de yaourt, de kéfir, de fromage, de feta, de kvas, de céréales prêtes à l'emploi, nourriture pour bébés. En quoi consistent ces biocatalyseurs, devenus depuis peu de fidèles assistants des biotechnologues, comment ils sont structurés, comment ils se distinguent les uns des autres, comment ils nous facilitent la vie, vous l'apprendrez dans cette leçon.

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